АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Молекулярное строение антител

Иммуноглобулины являются гликопротеидами.

Молекулы Ig, несмотря на их видимое раз­нообразие, имеют универсальное строение.

1. две тяжелые цепи

2. две легкие.

Обозначают их как Н- (от англ. heavy — тя­желый) и L- (от англ. light — легкий) цепи.

Тяжелые и легкие цепи связаны между собой попарно дисульфидными связями (-S-S-).

Между тяжелыми цепями также есть дисульфидная связь. Это так называемый «шар­нирный» участок. Такой тип межпептидно­го соединения придает структуре молекулы динамичность — он позволяет легко менять конформацию в зависимости от окружающих. Шарнирный участок ответствен за взаимодействие с первым компонентом комплемента (С1) и активацию его по классическому пути.

Легкие цепи бывают 2 типов: (каппа и лямбда).

Тяжелых цепей известно 5 типов: (альфа, гамма, мю, эпсилон и де­льта), — которые имеют также и внутреннее подразделение.

Домены различаются по постоянству ами­нокислотного состава. Выделяют С-домены (от англ. constant — постоянный), с неизменной, или постоянной, структурой полипептидной цепи, и V-домены ( от англ. variable— измен­чивый), с переменной структурой.

В составе легкой цепи есть по одному V- и С-домену, а в тяжелой — один V- и 3—4 С-домена.

Вариабельные домены легкой и тяжелой цепи совместно образуют участок, который специфически связывается с антигеном. Это антигенсвязывающий центр молекулы Ig или паратоп – Fab-фрагмент.

Fc (от англ. «фрагмент кристаллизующийся»)- фрагмент. Он от­ветствен за связывание с рецепторами на мембране клеток макроорганизма (Fc-рецепторы) и некоторыми микробными суперантигенами (например, белком А стафилококка).

Помимо вышеописанных, в структуре моле­кул Ig обнаруживают дополнительные поли­пептидные цепи. Так, полимерные молекулы IgM и IgA содержат J-пептид (от англ. join — соединяю). Он объединяет отдельные мономе­ры в единое макромолекулярное образование и обеспечивает превращение полимерного Ig в секреторную форму.

Молекулы секреторных Ig в отличие от сы­вороточных обладают особым S-пептидом (от англ. secret — секрет). Это так называемый секреторный компонент. Секреторный компонент — продукт деградации рецептора эпителиальной клетки к J-пептиду. Он обеспечивает перенос молекулы Ig через эпителиальную клетку в просвет ор­гана (трансцитоз) и предохраняет ее в секрете слизистых от ферментативного расщепления.

Дата добавления: 2014-12-12 | Просмотры: 801 | Нарушение авторских прав