 |
|
АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология |
Фолиевая кислота, ее строение и биологическая роль.Фолиевая к-та (фолацин) –Витамин В9 Фолиевая к-та сост из 3 структурных единиц: птеридина, эн-аминобензойной и глутаминовой кислот и имеет след структуру:
В организме человека она превращается в кофермент ТГФК путем его восстановления. В крови основное количество витамина входит в состав эритроцитов. Он депонируется в печени, почках, слизистой оболочке кишечника. Тгфк участвует в переносе одноуглеродных фрагментов с промежуточной степенью окисления в процессе биосинтеза пуринов, метионина, участвует во взаимопревращениях серина и глицина. ТГФК мобилизует и переносит одноуглеродные функциональные группы: метенильную, метиленовую, метенильную, формильную и формиминогруппу. Бх функции: 2. метаболизм аминокислот Источники: листья растений, бобы, печень, дрожжи. Синтезируется микрофлорой кишечника Потребность: 180-200 мкг в сут. Гиповит: нарушение кроветворения 26. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере трансаминаз и дегидрогеназ, витаминов В6, РР, B2). . Активность ряда ферментов (прост б) в N завис только от их структуры, тогда как для др, названных холоферментами (сложн б), требуются кофакторы – ве-ва небелк природы, в роли кот м б сложн органич соедин-я (коферменты) и ионы металлов. Кофактор м образовывать с апоферментом прочн ковалентные связи. В этом случае кофермент наз простетической гр фермента. Примерами могут служить ФАД, ФМН, биотин. Коферментные формы вит В6 включ в реакции, катализируемые почти всеми кл ферментов. Наиб значительная гр пиридоксалевых ферментов – аминотрансферазы. PP - предшественник коферментов -никотинамидадениндинуклеотида (НАД+) и никотинамидадениндинуклеотид-фосфата (НАДФ), вход в сост дегидрогеназ и редуктаз. НАД+ и НАДФ+ приобр коферментные фу-ии после присоедин к никотинамиду радикала, включ остаток рибозы, пирофосфат и нуклеотид - аденин. Вит РР такими фу-ми не обладает. B2 Кофермент ФМН и ФАД 1. ФМН и ФАД - коферменты оксидаз,перенос электроны с окисляемого субстрата на О 2. Это ферменты распада аминок-т (оксидазы D- и L-аминокислот), нуклеотидов (ксантиноксидаза),биогенных аминов (моно- и диа-минооксидазы). 2. ФАД - кофермент пируват- и альфа-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов
29. Витамины В2 и РР их химическое строение и роль в клеточном метаболизме.
Витамин РР (Никотиновая к-та) -соединение пиридинового ряда, содерж карбоксильную гр (никотинамид отлич наличием амидной гр).
РР малорастворим в воде (примерно 1%), но хор растворим в водных р-рах щелочей. Вит кристаллизуется в виде белых игл. Наиб характерными признаками авитаминоза РР, т.е. пеллагры явл поражения кожи (дерматиты), пищеварит тракта (диарея) и нар нервн деятельности (деменция). Би ологическая роль-РР вход в состав НАД или НАДФ, явл коферментами многих обратимо действ в окисл-восстановит. реакциях дегидрогеназ.44)НАДФ и НАД: Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ)- участв в реакциях окисл — восстановл. Структура НАДФ служит акцептором водорода при окисл углеводов; в восстановленной форме явл донором водорода при биосинтезе жирных к-т. В хлоропластах растит кл НАДФ восстанавл-ся при световых реакциях фотосинтеза. НАД (никотинамидадениндинуклеотид)- кофермент, присутств во всех живых кл; входит в состав ферментов гр дегидрогеназ, катализирующих окисл-восстановительные реакции. Во многих окисл-восстанов реакциях НАД или НАДФ присоедин протон и 2 электрона, переносимые от окисляемого субстрата к окисленному коферменту; в обратной реакции водород переносится от восстановл кофермента к субстрату. При этом водород отщепл-ся и присоед-ся к атому углерода амида никотиновой кислоты в 4-м положении:
В основе лежит гетероциклич соединение изоаллоксазин (сочет бензольного, пиразинового и пиримидинового колец), к кот в полож 9 присоединен пятиатомный спирт риби-тол. Рибофлавин хор раствор в воде, устойчив в кислых р-рах,но легко разруш-ся в нейтр и щелочных р-рах. Он весьма чувствителен к видимому и УФ-излучению и сравнит легко подвергается обратимому восстан-ию, присоединяя водород по месту двойных связей и превращаясь в бесцветную лейкоформу. Это свойство рибофлавина легко окисляться и восстанавливаться лежит в основе его биологического действия в клеточном метаболизме. Клинич проявл недостаточности рибофлавина на эксперимент животных.Помимо остановки роста, выпадения волос(алопеция), характерных воспалит проц слизистой оболочки языка (глоссит), губ, особенно у углов рта, эпителия кожи. Во флавиновых коферментах (ФАД-флавинмононуклеотид или ФМН-флавинаденинуклеотид), активной частью мол кот явл изоаллоксазиновое кольцо, в результате восстановления чаще всего наблюд присоедин 2 протонов и 2 электронов одновременно: Восстановл формы этих кофакторов способны транспортировать водород и электроны к дых цепи митох или иных энерго-сопрягающих мембран.
Дата добавления: 2015-10-11 | Просмотры: 369 | Нарушение авторских прав |
Биологич роль- Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД, являющ в свою очередь простетическими гр ферментов ряда других сложн б – флавопротеинов.