АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Химическая природа гормона.

Прочитайте:
  1. Бактериофаги. Природа и особенности взаимодействия с бактериальной клеткой.
  2. Вирусы, их природа, происхождение. Методы культивирования вирусов.
  3. Інституціональна природа сучасної фірми. Загальні, специфічні, інтерспецифічні ресурси фірми. Трансакційні витрати.
  4. Модуль 1. Природа, происхождение и структура вирусов.
  5. Окончательное формирование мочи идет в медулярной части канальцев и собирательных трубках при участии антидиуретического гормона.
  6. Патобиохимическая стадия
  7. Патобиохимическая стадия
  8. Патобиохимическая стадия
  9. Патобиохимическая стадия
  10. Патобиохимическая стадия

Лютеинизирующий гормон (лютропин), гормон передней доли гипофиза. Представляет собой гликопротеин, молекула которого построена из 2 субъединиц - a (содержит 89-96 аминокислотных остатков) и b (115-119 аминокислотных остатков), нековалентно связанных друг с другом; молекулярная масса не более 30 кДа. Число аминокислотных остатков в субъединицах колеблется главным образом в зависимости от видовой принадлежности гормона.

Для субъединиц лютеинизирующего гормона характерно высокое содержание остатков пролина и дисульфидных связей между остатками цистеина.

В р-цепи N-концевой аминокислотный остаток может быть ацилирован по аминогруппе. Известна первичная структура a- и b-полипептидных цепей у лютеинизирующего гормона человека и нескольких видов животных. Олигосахаридные цепи в лютеинизирующем гормоне (их молекулярная масса составляет 16% от молекулярной массы всей молекулы) присоединены к аспарагину с помощью N-гликозидных связей, причем a-субъединица содержит 2 олигосахаридные цепи, b - одну. В их состав входят L-фруктоза, D-галактоза, D-манноза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин. Субъединицы лютеинизирующего гормона, тиреотропного и фолликулостимулирующего гормонов одной видовой принадлежности отличаются лишь строением углеводного компонента.

Специфичность биологического действия трех гормонов целиком определяется их b-субъединицами, которые у разных гормонов имеют различную структуру. Видовые различия в строении лютеинизирующего гормона относительно немногочисленны. Изолированные a-и b-субъединицы не обладают биологической активностью. Дегликозилированный лютеинизирующий гормон значительно теряет биологическую активность и проявляет свойства физиологического антагониста нативного гормона [2].

Ген, кодирующий α-субъединицу локализован в длинном плече шестой хромосомы (6q12.21). Ген, кодирующий структуру β-субъединицы локализован в скоплении генов LHB/CGB длинного плеча 19-й хромосомы (19q13.32.). В отличие от альфа-гена экспрессия гена бета-субъединицы ограничена гонадотропными клетками гипофиза. Активность гена регулируется гипоталамическим гонадотропин-рилизинг гормоном. Ингибин, активин и половые стероиды не оказывают влияния на активность генов, ответственных за образование β-субъединицы [3].

 

Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 531 | Нарушение авторских прав

При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)