АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Регуляция ферментативной активности за счет изменения

количества молекул фермента в клетке путем биосинтеза ферментов de novo и деградации белковых молекул.

Если какой-либо белок частично разрушается и не может выполнять свои биологические функции, то с ним связывается небольшой белок убиквитин, который транспортирует дефектный белок внутрь протеасом, где убиквитин отделяется, а белок подвергается гидролизу до свободных аминокислот. Деградация белковых молекул в клетке происходит постоянно, и при замедлении синтеза фермента его внутриклеточная концентрация будет понижаться.

Регуляция синтеза ферментов осуществляется теми же путями, что и других белков. Важную роль в регуляции играют гормоны, а также условия, в которых находится организм, в частности, характер питания. Например, при переходе к пище, богатой белками возрастает скорость синтеза ферментов белкового обмена (скорость синтеза гистидазы увеличивается на 20%), а при переходе к бедной жирами диете на 30% быстрее синтезируются ферменты, входящие в комплекс синтеза высших жирных кислот.

Количество фермента в клетке зависит и от наличия продукта реакции, катализируемой данным ферментом, причем продукт может вызывать торможение синтеза фермента путем репрессии, а субстрат действует на системы, активирующие синтез. Вышесказанное можно кратко суммировать следующей схемой:

Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 573 | Нарушение авторских прав