АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Адгезивный поясок

Десмосома

Фибронектин – с внутренней стороны
Промежуточные филаменты заякоривают
Пространство между мембранами в области десмосомы заполнено гликокаликсом и белками десмоглеинами

Адгезивный поясок

Вместо десмоплактинов – винкулин
Вместо промежуточных филаментов - тонкие филаменты
Вместо десмоглеинов другие белки

Нексусы обеспечивают метаболическую и электрическую связь

 

 

Отличие ресничек от микроворсинок:

1. Скелет образован микротрубочками, а не микрофиламентами, при этом у ресничек формируется аксонема

2. Толще микроворсинок в 2 раза

3. Локализация и способность волнообразным движениям

 

Вакуолярная система представлена ЭПА, АГ и лизосомами (возможно, преоксисомами)

НЕМЕМБРАННЫЕ ОРГАНЕЛЛЫ

       
   
 
 

 

 


Производные МФ: каркас микроворсинок
Производные МТ: центриоли, аксонема

грЭПС занимается «выпуском» белков либо на «экспорт», либо белков, входящих в состав органоидов клетки. Одним концом такая рибосома находится в полости ЭПС, куда и выходит после синтеза белок, а другим в цитоплазму. По окончании синтеза белка рибосома уходит в цитозоль, а белок в просвет ЭПС. В процессе модификации происходит фолдинг и химическая модификация. Процесс химической модификации продолжается в диктиосомах аппарата Гольджи; там же происходит и сортировка белков.

гЭПС занимается синтезом липидов, а также обезвреживанием некоторых веществ. Это происходит за счет ферментов гидроксилирования. Вариантом гЭПС для мышц является САР.

Мембрана лизосом располагает специальными белками-насосами, которые создают в самой лизосоме кислую сред оптимальную для действия гидролаз. При этом возникает вопрос: а как в таком случае гидролазы не переваривают собственную лизосому. Возможно, что это достигается путем гидроксилирования белков мембраны лизосомы.

 
 

 

 


 

 

Существуют и другие гипотезы относительно лизосом. Например, некоторые авторы выделяют гидролазные пузырьки (первичную лизосому), раннюю эндосому (просто частицы, которые только поступили в клетку, но еще не расщепляются никакими ферментами) и позднюю эндосому (здесь происходит слияние первых двух). Когда pH среды в поздней лизосоме становится достаточно низким для действия гидролаз, то такую эндосому называют лизосомой.

Пероксисомы – это органоиды похожи на лизосомы, но отличающиеся от них набором ферментов, которых там наблюдается четыре группы:

a) Оксидазы аминокислот

b) Оксидазы других веществ

c) Ферменты, устраняющие из среды (каталазы, пероксидазы)

d) Ферменты, катализирующие некоторые реакции обмена липидов

Отличительно чертой пероксисом является наличие кристаллоидного нуклеоида.

РИБОСОМЫ

 

 

Содержание свободных полисом особенно велико в быстрорастущих клетках

Митохондрии – органоиды, жизненный цикл которых продолжается всего 10 дней. Меньшее по сравнению с ДНК ядра количество белков, образование свободных радикалов в митохондрии – причина увеличения частоты мутации в 10 раз.

Микрофиламенты – это органоиды клетки, состоящие из глобулярных молекул актина и имеющие форму двойной спирали. Микрофиламенты связаны между собой с помощью филамина, а с белками плазмолеммы с помощью α-актинина. Наиболее значительный слой микрофиламентов т.н. кортикальный – наружный, прилежащий к плазмолемме. Эти органоиды выполняют не только структурообразующую роль, но также участвуют в различных формах клеточного движения. Также формируют скелет микроворсинки. Правда, в основании ворсинок нити актина соединены с миозином. В присутствии АТФ актиновые нити «втягиваются» миозиновыми.

Промежуточные филаменты – органоиды клетки, имеющие тканеспецифичный белковый состав. Находятся параллельно поверхности клеточного ядра. Образуют ламину – пластинку на внутренней поверхности внутренней ядерной мембраны, к которой прикрепляются хромосомы.

Микротрубочки состоят из белка тубулина. 13 субъединиц такого белка можно увидеть на поперечном разрезе микротрубочки (D=24 нм). У микротрубочки выделяют два конца (плюс и минус соответственно). Минус конец прикрепляется к т.н. сателлитам – особым белковым структурам. Другой же конец или свободен или также к чему-нибудь прикреплен. Помимо структурообразующей функции, важна также транспортная. Она осуществляется с помощью белков динеинов и кинезинов. Эти белки как тележки по рельсам перемещают органоиды, пузырьки и др. вдоль микротрубочки. В основе изменения длины микротрубочек лежит полимеризация\деполимеризация тубулина.

Микротрубочки формируют центриоли. Две центриоли образуют диплосому. Диплосома плюс участок просветленной и содержащей сателлиты цитоплазмы (центросфера) – это клеточный центр.

Аксонема – производное микротрубочек. Формула 9*2+2. Между соседними дуплетами имеются мостики (ручки из динеина), которые могут смыкаться\размыкаться. Этим и достигается биение ресничек. Жгутик от аксонемы отличается наличием базального тельца. Это органоид по структуре напоминающий центриоль.

Длина всех молекул ДНК одной клетки человека – 185 см. В интерфазе хромосомы «прячутся» прикрепляясь к ламине.

Функции Ядра многообразны: синтез субъединиц рибосом, транскрипция, созревание, репарация, апоптоз, регуляция транскрипции. В ядрах половых клеток помимо особого редукционного деления мейоза также значительно интенсифицированы процессы репарации и увеличена вероятность апоптоза. Эффективность репарации уменьшается на 1% каждый год (!).

Хроматин – это совокупность всех интерфазных хромосом ядра.

Само ядро состоит из белкового скелета (кариоскелета) и кариоплазмы.

o Эухроматин – деспирализованный хроматин, находящийся в центре ядра; АКТИВНЫЙ

o Гетерохроматин – спирализованных хроматин, находящийся преимущественно на периферии; НЕАКТИВНЫЙ

 
 

 


Половой хроматин – это деконденсированная половая хромосома у женщин. Часто видна на одном из сегментов ядра нейтрофилов.

Хромосома = ДНК + белки(в 1,5 раза больше по массе) + РНК (регуляторная функция или не отделившиеся продукты транскирипции) дэнас

Основные Гистоновые 70%
Кислые Структурные Ферменты Регул. белки
Белки хромосом

Уровни организации наследственного материала:

I. Нуклеосома [кор + линкерные (link-связь) участки H1] для эухроматина

 

II. Нуклеомер ИЛИ хроматиновая фибрилла [нуклеосома + глобулярные белки] «супербусы» для гетерохроматина

 

 

III. Хромомеры [петли хроматиновой фибриллы собранные в петельные домены (розетки)] происходит за счет кислых белков.

 

IV. Хромонема ИЛИ хроматиновая фибрилла [розетки плотно прилегают друг к другу] – для метафазных хромосом

 

V. Хроматидный [хромонема тоже складывается]

НУКЛЕО -СОМА -мер

ХРОМО -МЕР -нема -тида

Кариотип – совокупность всех особенностей строения метафазных хромосом

Состав хромосомы: центромеры с кинетохором, плечи и теломеры

 
 

 


Компоненты ядрышка: глобулярный (субъединицы рибосомы), фибриллярный (пре-рРНК) и аморфный компонент (совокупность несколько раз повторенных генов рРНК).

Ядерная оболочка двуслойна и имеет 2000-4000 ядреных пор. В каждой поре располагается комплекс поры (центральная и периферическая белковые гранулы, тонкая диафрагма и фибриллы, соединяющие центральную белковую гранулу с периферическими). Транспорт веществ в этом случае либо диффузия либо активный транспорт с затратой энергии ГТФ.

 
 

 


– пресинтетический период, в который в точку рестрикции под действием митогенов клеткой «принимается решение» о вступлении в деление 2n

S – синтетический период 2nð4n

– постсинтетический период, когда происходит, например, синтез тубулина 4n

Однако данная схема характерна для клеток митотического типа. Однако клетки двух оставшихся типов, а также митотические клетки в определенной ситуации не будут делиться и вступят в фазу . Причинами этого явления могут быть:

1) Нехватка ресурсов

2) Отсутствие действия митогенов

3) Остановка в связи с репарацией

4) Дифференцировка

5) «Засыпание» для стволовых клеток

 

РЕГУЛЯЦИЯ МИТОТИЧЕСКОГО ЦИКЛА

Осуществляется циклинами и циклинзависимыми киназами. В свою очередь эти белки регулируются сложными механизмами, включающими влияние на гены и на репликацию.

МИТОЗ

Профаза митоза начинается со спирализации хромосом, которая осуществляется конденсином при действии на него митозстимулирующего фактора. В профазу также пропадает ядрышко и прекращается синтез РНК, распад ламины с образованием микропузырьков. Происходит также распад АГ и ЭПС. Еще в синтетическом периоде удвоилось не только количество ДНК, но и количество диплосом, а теперь они идут к полюсам клетки и путем полимеризации наращивают микротрубочки.

Метафаза. Основные события этого периода – это распад мембранных органоидов, образование веретен деления трех типов (кинетохорные, астральные и полярные). Здесь образуется фактор обеспечивающий анафазу.

Механизм расхождения хромосом:

1) Укорочение кинетохорных МТ

2) Удлинение полярных МТ

3) Действие транслокаторов

В конце анафазы митоз стимулирующий фактор уничтожается. В телофазе ядерная оболочка восстанавливается в двойном экземпляре. Причем сначала каждая хромосома покрыта своей ядреной оболочкой. Перетяжка осуществляется акто-миозиновой нитью.

Апоптоз бывает 2-х видов: апоптоз изнутри и апоптоз по команде. Апоптоз осуществляется с помощью каспаз, эндонуклеаз и факторов, изменяющих плазмолемму.

Регулируется апоптоз с помощью митохондриальных факторов и белка p53, который вырабатывается под действием трех протеокиназ, «замечающих» повреждение ДНК. Белок p53 действует следующим образом: влияет на клетки внешней секреции, которые секретируют вещества, ослабляющие пролиферацию и рост сосудов, останавливает клеточный цикл, способствует открытию специальных митохондриальных каналов, через которые выходит цитохром С и активирует систему каспаз, вызывает окислительный стресс. Каспазы – это ферменты разрушающие белки, особенно ядерные по аспарагиновой кислоте.


Дата добавления: 2015-12-15 | Просмотры: 795 | Нарушение авторских прав







При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.008 сек.)