 |
|
АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология |
Ферменты. Министерство образования РФ Муниципальная средняя школа № 33 Экзаменационный реферат по биологии на тему «Ферменты» Выполнил: ученик 10 Г классаМинистерство образования РФ Муниципальная средняя школа № 33 Экзаменационный реферат по биологии на тему «Ферменты» Выполнил: ученик 10 Г класса Елизаров Александр Научный руководитель Захаров С. П. Смоленск 2000 Содержание: 1. Введение. Стр. 3 2. Ферменты.. История открытия. Стр. 4. Природа ферментов. Стр. 5а) Структуры.б) Специфичность. 3. Состав.Стр. 9 4. Классификация. Стр. 11 5. Номенклатура. Стр.13 6. Активность ферментов. Стр.16 7. Механизм действия. Стр. 20 8. Значение. Стр. 23. В организме.. В науке. 9. Заключение. Стр.30 ВВЕДЕНИЕ. «Ферменты (от латинского слова fermentum – закваска) – белки, которыеобладают каталитической активностью и характеризуются очень высокойспецифичностью и эффективностью действия. Все процессы в живом организме-дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие –осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живыхклетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионовраз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которыхскладывается обмен веществ. Под действием различных ферментов составныекомпоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простыхсоединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы,свойственные данному типу.» Вот, всё что я знал о ферментах. Я решилпополнить свои знания и поэтому взял реферат по ферментам. История открытияИСТОРИЯ ОТКРЫТИЯ..Науку составляет не только достигнутый результат, но и путь ведущий крезультату,-результату путь от незнания к знанию, медленный, извилистый,скачкообразный, в каждой области зависящий от достяженийдостижений смежныхнаук и общего развития мировоззрения. Ещё в незапамятные времена, на заревозникновения цивилизации, люди в своей практической деятельностисталкивались с различными ферментативными процессами и использовали их длясвоих целей. Этоспиртовое и молочнокислое брожение, применение сычуга для приготовлениясыров, солода и плесневых грибов- для осахаривания продуктов. Вероятно,первым, кто попыталсясоздать общее представление о химических процесахпроцессах в живоморганизме, был врач и ученый Парацельс, родившийся в Швейцарии в конце XVвека. Несмотря на наивность (с совершенной точки зрения), взгляды Парацельса во многом былипрогресивнымипрогрессивными, так как для понимания жизненных явлений онпытался привлечь реальные силы природы. Именно с этих позиций Парацельс иего последователи подошли к рассмотрению сущности ферментацийферментации,давно известного понятия обозначавшего разного рода броженнияброжения,главным образом спиртовое и молочнокислое. В XVI и начале XVII века уже делалисьпопытки рассматривать ферментации как химические процессы. И ВВасилийВалентин (первая половина XVI века), и Андрей Либавий (1550-1616 годы) считали ферменты (или дрожжи) особым веществом, хотя и подчиняли его действия неким нематериалинымматериальным силам. Другим последователеипоследователемПарацелсаПарацельса был знаменитый голандскийголландский химик ИоганнБаптиста Ван Гельмонт (577-1644 годы). Именно он охарактеризовал ферменткак агент, вызывающий химические процессы в организме и управляющий ими.Качественный скачёк в развитии учения о ферментацияхферментациях произошёлв связи с исследованиями велекоговеликого францусскогофранцузского химикаАнтуана Лавуазье, совершившего переворот в химии и впервые внедрившего вхимические исследования строгие количественные методы. К концу XVIIIXVIIIвека уже было известно, что встречаются химические процессы, протекающие сучастием какого-то агента, без которого процесс практически не идёт.Первые успехи были достигнуты при узученииизучении превращения крахмала всахар. Решающая роль в этих исследованиях принадлежит работампетербурскогопетербургского акедемикаакадемика К. С. Кирхгофа, которыеоткрыли новую страницу в истории и химия ферментов. В начале XIX века былооткрыто немало химических реяакций, среди них были и некоторыеферментативные реакции. Юстус Либих был одним из наиболее крупныхавторитетов среди химиков XIX века. В это время было открыто ещё несколькоферментов. В 1836 году Т.Шванн впервые обнаружил в желудочном соке ферментживотного происхождения, названный им пепсином. Несколько позже, в 1857году, А.Корвизар описал другой фермент, переваривающий белки,-белки -трипсин. В XIX веке (1897 год) Эдуард БухнерБухнер убедительно доказалхимическую природу ферментов. В 1907 году - Эдуард БухнерБухнер былудостоен Нобелевской премии по ххимии. (В.И.Розенгарт "Ферменты- двигателижизни). ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ. а) После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточнойбесклеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Быловыявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и, каквсе белки могут быть простыми и сложными в зависиммостизависимости отсопутствующего компонента небелкового характера (простетической группы).Так мы подчёркивали, что свойство каждого белка определяетсяпоследовательностью расположения остатков аминокислот в их молекуле. Этапоследовательность называется первичной структурой белка. В последние годыразработаны очень надёжные, и даже автоматизированные методы изученияпервичной структуры, что дало возможность опредилитьопределить полную аминокислотную последовательность для многих белков, в том числе идля ферментов. Помимо первичной структуры, определяемой последовательностьюрасположения аминокислот, для проявления специфических свойств белка (в номчисле ферментативной активности) важную роль играют более высокие уровни -вторичная и третичная структуры, сущность которых заключается вопределённом расположение полипептидных цепей в пространстве.Вторичная и третичная структуры белков поддерживаются сравнительно слабымивнутримолекулярными связями, и поэтому легко могут быть разрушены разнымифизическими и химическими воздействиями. Такое нарушение высших структурбелка без повреждения его первичной структуры составляет сущностьденатурации. При денатурации белок нередко утрачивает свои биологическиесвойства, в случае ферментов исчезает ферментативная активность.Современные методы исследования позволяют получить представление не толькоо первичной структуре белков. Есть ферменты, для которых полностью выясненопростанственноепространственное расположение атомов, составляющее ихмолекулу, то- есть расшифрованы вторичная и третичная структуры. Этодостигнуто благодоряблагодаря применению исключительно тонкого и сложногометода, так называемого рентгеноструктурного анализа. Некоторым белкамсвойственен ещё более восокийвысокий уровень структуры - четвертичнаяструктура. Это уже надмолекулярный уровень: функционирование такого белкануждается не в одной, а в нескольких молекулах (чаще всего в двух иличетырёх), которые вместе образуют комплекс, обладающий всеми специфическимисвойствами. Каждая отдельная молекула такого белка, составляющаячетвертичный комплекс, называется субъединицей. Многие ферменты построеныиз субъединиц. В одних случаях субъединицысубъединиц сами обладаютактивностью, в других их субъединицысубъединиц по отдельности неактивны. субъединицыСубъединицы, сопоставляющие молекулу фермента, могут бытьодинаковыми, но могут и отличатся друг от друга. Представление о молекулефермента как структуре, состоящей из субъединиц, позволяет нам объяснитьодно очень интересное и практически важное явление. Существуютфетментыферменты, различающиеся по строению, нокатализирующиккатализирующие одну и ту же реакцию, они называютсяизоферментами. Такие ферменты довольно широко распространены в организме, иих выявление имеет большое значение в медицине.б) Одно из наиболее поразительных свойств ферментов их специфичность.Специфичность ферментов проявляется по- разному и может быть выражена вразной степени. Прежде всего следует различать специфичность по отношениюк субстрату и к типу химической реакции, катализирумойкатализируемойферментом. Специфичность по отношению креакциик реакции. Каждый фермент катализирует одну химическую реакцию или группу реакцийодного типа. Наиболее ярким проявлением этого вида специфичности могутслужить довольно частые случаи, когда одно и то же химическое соединениевыступает как субстрат действия нескольких ферментов, причём каждый из них,катализирует специфическую для него реакцию, приводит к образованиюсовершенно различных продуктов (смотри приложение № 1). 1. В первой реакции под действием фермента оксидазы происходит окисление аминокислот. При этом аминогруппа (NH2) отделяется в форме амиакааммиака (NH3) и образуется соединение, содержащие кетоннуюкретонную группу (С=О) и называемое кетокислотой. 2. Вторую реакцию катализирует декарбоксилаза. Под влиянием этого фермента из карбоксильной группы (- СООН) отщепляется углекислота (СО2) и остаётся амин. 3. Третья реакция более сложна. Она катализируется ферментом трансиминазой и состоит в переносе аминогруппы с аминокислоты на кетонокислоту. Мы видим. что исходная аминокислота имеет радикал R, а образовавшаяся в результате реакции новая аминокислота- радикал R'.Итак, один и тотжетот же субстрат подвергается разным превращениям подвлиянием различных ферментов. Специфичность по отношению к субстрату. Наряду с только, что описанной формой специфичности фермента по отношениюк катализируемой им реакции существует и другая, тесно связанная с первойформа специфичности, выражающаяся в способности фермента атаковотьатаковатьсубстрат только определённого химического строения. Иногда фермент способендействовать только на один единственный субстрат, тогда говорят, что онобладает абсолютной специфичностью. Значительно чаще фермент влияет нагруппу субстратов, имеющих сходное строение. Такую специфичность называютгруповойгрупповой. ОСобыйОсобый интерес представляет так называемаястереохимическая специфичность, состоящая в том, что фермент действует насубстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов впространстве.Абсолютная специфичность встречается редко.Хорошим примером фермента, обладающего очень высокой,прктическипрактически абсолютной специфичностью может служить уреаза,катализирующая гидролиз мочевины.H2N\ C=O + H2O = CO2 + 2NH3H2N/ вода углекислота амиакаммиакмочевинаДолгое время считалось, что мочевина является единственнымсубстратом уреазы. Но не так давно было показано, чтокристалическаякристаллическая уреаза может действовать и на близкогородственника мочивины-мочевины - оксимочевину, отличающуюся наличием вмолекуле одного атома кислорода. HOHN\ C=O H2N/ оксимочевина«Правда, реакция гидролиза мочевины под влиянием уреазы протекает в 120 размедленнее, чем гидролиз мочевины» (В. И. Розенгарт Ферменты- двигателижизниДЖ)Таким образом, понятие "абсолютная специфичность" является в известной мере относительным.ГруповаяГрупповая специфичность. Она характеризует подовляющееподавляющеебольшинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственнуюему специфичность по отношению креакциик реакции, способен действовать нена один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходнымхимическим строением. Например (смотри пиложениеприложение № 1), три разныхфермента, действующие на аминокислоты. все они обладают групповойспецифичностью, так как действуют не на какую- нибудь одну аминокислоту, ана многие, иногда на все аминокислоты. 4. Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи. Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.Стереохимическая и оптическая специфичность имеет особое значение.Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активентолько по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L-аргимназа разлагает L-аргитнин на L- орнитин и мочевину, но не действует наАa- аргининт. Известным примером служит d и L- специфичность оксидазаминокислот. Стереохимическая и оптическая активность так- же может бытьабсолютной и относительной; например, карбоксипептидаза, расщепляющаякарбобензокси -глицил-L- фенилаланин совсем не действует на субстрат с Аd-фенилаланином: с другой стороны, эстераза свиной печени разлогаетразлагаетметиловый эфир L- миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, чемегочем его Аd-изомер. СОСТАВ. После того как стало возможным исследование ферментов в бесклеточнойбесклеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа. Быловыявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и каквсе белки, могут быть простыми и сложными в зависимости от сопутствующегокомпонента небелкового характера (простетической группы).Ферменты- простые белки- построены только из аминокислот, и ихкаталитические свойства обусловлены свойством самой белковой молекулы. Кэтоцэтой группе ферментов относится большинство гидролитических ферментов.Ферменты- сложные белки- содержат в своём составе, помимо белковогокомпонента, ещё и небелковый- например, нуклеотиды, геминовую группу,витамины, атомы (катионы) металла. К таким фермантамферментам обычноотносятся ферменты окислительно- восстановительногоокислительно-восстановительного действия. Прочность связи между белковым компонентом ипростетической группой в сложных ферментах может быть различной. Внекоторых случаях связь прочная, в других - простетическая группа довольнолегко отделяется, например при диализе. Легко диссоциирующие простетическиегруппы ферментов получилиназваниеполучили название коферментов. Приотделении простетической группы от белковой части фермента - последнийтеряет свою активность. В простых ферментах активный центр образуетсянепосредственно группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепибелковой молекулы. В сложных ферментах он образуется простетической группойи некоторыми прилегающими к ней остатками. Размер активных центровзначительно меньше самой молекулы фермента. На один активный центрприходится масса молекулы с молекулярным весом 30000. В простых ферментахпространственная группировка этих аминокислотных остатков сама по себеопределяет структуру активного уентрацентра и каталитическую активностьфермента. В сложных ферментах структура активного центра определяетсяпростетической группой и боковыми группами некоторых аминокислотныхостатков, пространственная структура которых оказывает существенное влияниена специфичность и каталитическую активность небелкового компонента. Средитаких аминокислотных остатков наибольшее значение имеют SH- группыцистеина, OH- группы серина, несколько меньшее значение имеет индольнаягруппа триптофана, карбонильные группы дикарбоновых аминокислот. Компонентыактивного центра нельзя представлять последовательно расположенными на,каком - либо участке цепи. По- видимому, активный центр формируется изкомпонентов, удалённых в первичной структуре полепиптиднойполипептиднойцепи, но пространственно сближенных благодоряблагодаря специфическойукладке полипептидной цепи. КЛАСИФИКАЦИЯКЛАССИФИКАЦИЯ. Сейчас известно около 2 тысяч ферментов, но список этот не закончен. Взависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6классов: 5. Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции,- реакции оксидоредуктазы; 6. Ферменты переноса различных групировокгруппировок (метильных, амино- и фосфогрупп и другие)- трансферазы. 7. Ферменты, осущевствляющие гидролиз химических связей,-связей - гидролазы 8. Ферменты негидролитическогоне гидролитического отщепления от субстрата различных группировок (NH3, CO2,H2O и другие)- лиазы. 9. Ферменты, ускоряющие синтез связей в биологических молекулах при участии доноторов энергии, например АТФ,- лигазы. 10. Ферменты, катализирующие превращение изомеров друг в друга,- изомеразы.ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительныепроцессы в организме. Они осущевствляют перенос водорода и электронов и посвоим привиальным названием известны как дегидрогеназы, оксидазы ипероксидазы. Эти ферменты отличаются тем, что имеют специфическиекоферменты и простетические группы. Их подразделяют на функциональныегруппы доноров, от которых они принимают водород или электроны, иакцепторов, на которые они их передают (на СН-ОН группу, СН- NH группу, C-NH группу и другие).ТРАНСФЕРАЗЫ – ферменты, переносящие атомные группы (в зависимости ототготого, перенос какой группы они осущевствляютосуществляют, ихсоответственно называют). Среди них известны ферментыосущевствляющиеосуществляющие транспорт больших остатков, напримергликозилтрансферазы и другие. ТрансферазыТрансферазы благодоряблагодаряразнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточномобмене веществ.ГИДРОЛАЗЫ – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различныхсубстратов (при участии молекул воды). В зависимости от этого среди нихразличают эстеразы, расщипляющие сложноэфирную связь между карбоновымикислотами (липаза) тиоловыхтиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и такдалиедалее; гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептид -гидролазы, действует на пептидную связь и другие.ЛИАЗЫ. К этой группе относятся ферменты, способные отщеплять различныегруппы от субстрата негидролитическимне гидролитическим путём собразованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойнойсвязи. При расщеплении образуется Н2О или СО2 или большие остатки- напримерацетил- СоА. Лиазы играют весьма важную роль в процессе обмена веществ.ИЗОМЕРАЗЫ – ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг вдруга, то - есть осущевствляющиеосуществляющие внутримолекулярноепревращение различных групп. К ним относятся не только ферменты,стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрическихизомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз вкетозы или перемещению эфирной связи и другие.ЛИГАЗЫ. Раньше эти ферменты не отделяли от лиаз, так как реакция последнихчасто идёт в двух направлениях, однако недавно было выяснено, что синтез ираспад в большинстве случаев происходит под влиянием различных ферментов, ина этом основании ввыделенвыделен отдельный класс лигаз (синтетаз).Ферменты, обладающие двойным действием, получили название бифункциональных.Лигазы принимают участие в реакции соединения двух молекул, то-естьто естьсинтетических процессах, сопровождающихся расщеплением макроэнергитическихсвязей АТФ или других макроэргов.«Первое подразделение ферментов на самые крупные группы (6 классов)основано не на названии субстрата, а на природе химической реакции, которуюфермент катализирует. Далее, внутри классов ферменты делят на подклассы,руководствуясь строением субстрата. В подклассы объединяют ферменты данногокласса, действующие на сходно построенные субстраты. На этом деление незаканчивается. Ферменты Робота естьмама и прапажа каждого подклассаразбивают на подклассы, в которых ещё строже уточняют структуру химическихгрупп, отличающих субстраты друг от друга. Подкласс это последняя низшаяступень классификации. Внутри подклассов перечисляют уже отдельные,индивидуальные ферменты. Таким образом, вся система проста и достаточностройна:КЛАСС- ПОДКЛАСС- ПОДПОДКЛАСС- ИНДИВИДУАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ. В соответствии с этим принципом классификации предложена очень удобнаясистема нумерации (индексации) ферментов. Каждый индекс состоит из четырёхцифр, разделённых точками:1. Номер класса.2. Номер подкласса в данном классе3. Номер подподкласса4. Номер, присвоенный данному индивидуальному ферменту этого подподкласса» (В. И. Розенгарт Ферменты- двигатели жизни)Например, амилаза-фермент, гидролизующий крахмал с которой мы ужевстречались неоднократно, имеет индекс 3.2.1.1. Классификация ферментовпостроена так, что в ней оставлены свободные места для ещё не открытыхферментов. НОМЕНКЛАТУРА. Ферментология очень долго не располагала, строг научной номенклатуройферментов. Наименования ферментам давали по случайным признакам(тривиальная номенклатура), по названию субстрата (рациональная), похимическому составу фермента, наконец, по типу катализируемой реакции ихарактеру субстрата. Примерами тривиальной номенклатуры могут служитьназвания таких ферментов, как пепсин (от греч. пепсин - пищеварение),трипсин (от греч. трипсис - разжижаю) и папаин (от названия дынного дереваCarica papaja, из сока которого он выделен). По действию все эти ферментыявляются протеолитическими, т. е. ускоряют гидролиз протеинов (белков).Характерное название была дано группе окрашенных внутриклеточных ферментов,ускоряющих окислительно-восстановительные реакции в клетке, - цитохромы (отлат. citos - клетка и chroma - цвет). Наибольшее распространение получила рациональная номенклатура, согласнокоторой название фермента составляется из названия субстрата характерногоокончания -аза. Она была предложена более столетия тому назад, в 1883 г. Э.Дюкло - учеником Л. Пастера. Так, фермент, ускоряющий реакцию гидролизакрахмала, получил название амилаза (от греч. амилон - крахмал), гидролизажиров - липаза (от греч. липос - жир), белков (протеинов) - протеаза,мочевины - уреаза (от греч. уреа - мочевина) и т. п. Когда методамианалитической химии были достигнуты известные успехи в расшифровкехимической природы простетических групп, возникла новая номенклатураферментов. Их стали именовать по названию простетической группы, например,геминфермент (простетическая группа - гем), пиридоксаль- фермент(простетическая группа - пиридоксаль) и т.п. Затем в названии ферментастали указывать как на характер субстрата, так и на тип катализируемойреакции. К примеру, фермент, отнимающий водород от молекулы янтарнойкислоты, называют сукцинатдегидрогеназой, подчеркивая этим одновременно ихимическую природу субстрата, и отнятие атомов водорода в процессеферментативного действия: - 2Н НООС - СH2 - СН2 – CООН НООС - СН = СН – СООН Янтарная кислота Дегидрирование Малеиноваякислота В 1961 г. Международная комиссия по номенклатуре ферментов представила VМеждународному биологическому конгрессу проект номенклатуры, построенный настрого научных принципах. Проект был утвержден конгрессом, и новаяноменклатура прочно вошла в ферментологию. Согласно этой (Московской)номенклатуре название ферментов составляют из химического названиясубстрата и названия той реакции, которая осуществляется ферментом. Еслихимическая реакция, ускоряемая ферментом, сопровождается переносомгруппировки атомов от субстрата к акцептору, название фермента включаеттакже химическое наименование акцептора. Например, пиридоксальфермент,катализирующий реакцию переаминирования между L-аланином и?-кетоглутаровойкислотой, называется L-аланин: 2-оксоглутарат аминотрансфераза. В этомназвании отмечены сразу три особенности: 1) субстратом является L-аланин;2) акцептором служит 2-окcоглутаровая кислота; З) от субстрата к акцепторупередается аминогруппа.Названия ферментов по научной номенклатуренеизмеримо выигрывают в точности, но становятся в ряде случаев гораздосложнее старых, тривиальных. Так, уреаза (тривиальное название), ускоряющаяреакцию гидролиза - мочевины на оксид углерода (IV) и аммиак, по научнойноменклатуре именуется карбамид - амидогидролазой: Н2N - СО - NН2 + Н2О 2NН3 + СО2 В этом названии дано точное химическое наименование субстрата и указано,что фермент катализирует реакцию гидролиза аминогруппы. Трегалаза,ускоряющая реакцию гидролиза трегалозы, называется трегалоза-1-глюко-гидролазой.. В связи со значительным усложнением научных названий в новойноменклатуре допускается сохранение наряду с новыми старых тривиальных,рабочих названий ферментов. Международной комиссией был составлен детальныйсписок всех известных в то время ферментов, существенно дополненный в 1972г. при пересмотре, как классификации, так и номенклатуры некоторыхферментов, где рядом с новым научным названием каждого фермента приведеностарое, а также указан химизм катализируемой ферментом реакции и внекоторых случаях природа фермента. Таким образом, исключается возможностьпутаницы в наименовании ферментов. В 1964 г. список включал 874 фермента; впоследующее время он был существенно дополнен и возрос до 1770 ферментов в1972 г. и до 2003 ферментов в 1979 г. АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ. Для исследования или практического работника, занимающегося ферментами,определение активности ферментов - это постоянная, повседневная работа,потому что любое изучение свойств ферментов, любое применение их впрактической деятельности- в медицине и в народном хозяйстве- всегдасвязано с необходимостью знать, с какой скоростью протекает ферментативнаяреакция. Что бы понять и правильно оценить результаты определенияферментативной активности, нужно совершенно отчётливо представить себе, откаких факторов зависит скорость реакции, какие условия оказывают на неёвлияние. Таких условий много. Прежде всего это соотношение концентрациисамих реагирующих веществ: фермента и субстрата. Далее, это всевозможныеособенности той среды, в которой протекает реакция: температура,кислотность, наличие солей или других примесей, способных как ускорять, таки замедлять ферментативный процесс, и так далее. Попытаемся рассмотретьпоближе эти условия. ВЛИЯНИЕ РЕАКЦИЙ СРЕДЫ.Для большинства известных в настоящее время ферментов определён оптимум РН,при котором они обладают максимальной активностью. Эта величина- важныйкритерий, служащий для характеристик фермента. Иногда это свойствоферментов используют для их препаративного разделения. Наличие оптимума РНможно объяснить тем. Что ферменты представляют собой полиэлектролиты и ихзаряд зависит от значения РН (Смотри приложение 2). Иногда сопутствующиевещества могут изменить оптимум РН, например буферные растворы. В некоторыхслучаях в зависимости от субстратов ферменты с неярко выраженнойспецифичностью имеют несколько оптимумов. Например, пепсин расщепляет белкияйца при РН 1,5- 2,0, синтетические субстраты- при РН 4,0. Отсюда следует,что величина (РН оптимум)- весьма чувствительный признак для данногофермента. Она зависит от природы субстрата, состава буферного раствора ипоэтому не является истинной константой. Нужно иметь в виду также свойстваферментов как белковых тел, способных к кислотно-щелочной денатурации.Поэтому при определении оптимума РН, в котором сохраняется физико-химическая стабильность фермента. Кислотно-щелочная денатурация можетпривести к необратимым изменениям структуры фермента с утратой егокаталитических свойств. ВЛИЯНИЕ ДРУГИХ ХИМИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ.Присутствие в реакционной среде некоторых ионов может активироватьобразование активного субстрат ферментного комплекса, и в этом случаескорость ферментативной реакции будет увеличивается. Такие веществаполучили название активаторов. При этом вещества, катализирующиеферментативные реакции, непосредственного участия в них не принимают. Наактивность одних ферментов существенно влияет концентрация солей в системе,другие ферменты не чувствительны к присутствию ионов. Однако некоторые ионыабсолютно необходимы для нормального функционирования некоторых ферментов.Известны ионы, которые тормозят активность одних ферментов и являютсяактиваторами для других. К числу специфических активаторов относятсякатионы металлов: Na+, K+,Rb+,Cs+,Mg2+, Ca2+,Zn2+,Cd2+,Cr2+,Cu2+,Mn2+,Co2+,Ni2+,Al3+. Известно также, что катионыFe2+,Rb+,Cs+ только в присутствии Mg действуют как активаторы, в другихслучаях эти катионы не являются активаторами. В большинстве случаев одинили два иона могут активировать тот или иной фермент. «Например, Mg2+-обычный активатор для многих ферментов, действующий на фосфоримированныесубстраты, почти во всех случаях может быть заменён Mn2+, хотя другиеметаллы его заменить не могут. Следует заметить, что щелочноземельныеметаллы вообще конкурируют друг с другом, в частности, Са2+ подавляетактивность многих ферментов, активируемых Mg2+ и Zn2+. Причина этого донастоящего времени не ясна» (Г. А. Смирнова Основы биологии). Механизмвлияния ионов металлов- активаторов может быть различным. Прежде всего,металл может быть компонентом активного центра фермента. Но можетдействовать как связующий мостик между ферментом и субстратом удерживаясубстрат у активного центра фермента. Имеются данные о том, что ионыметаллов способны связывать органическое соединение с белками и, наконец,один из возможных механизмов действия металлов как активаторов- этоизменение константы равновесия ферментативной реакции. Доказано, что анионытакже влияют на активность ряда ферментов. Например, очень велико влияниеСI- на активность А - амилазы животного происхождения. Наряду ссуществованием активаторов ферментов известен ряд веществ, присутствиекоторых тормозит каталитическое действие ферментов или полностьюинактивирует его. Такие вещества принято называть ингибиторами. Ингибиторы– это вещества, действующие определённым химическим путём на ферменты и похарактеру своего действия, могут быть подразделены на обратимые инеобратимые ингибиторы. Для обратимого торможения Характерно равновесиемежду ферментом и ингибитором с определённой константой равновесия. Систематакого типа характеризуется определённой степенью торможения, зависящей отконцентрации ингибитора, при этом торможение достигается быстро и послеэтого не зависит от времени. При удалении ингибитора с помощью диализаактивность фермента восстанавливается. Необратимое торможение, преждевсего, выражается в том, что диализ не способствует восстановлениюактивности фермента. И в отличии от обратимого торможения усиливается современем, так что может наступить полное торможение каталитическойактивности фермента при очень низкой концентрации ингибитора. В этом случаеэффективность действия ингибитора зависит не от константы равновесия, а отконстанты скорости, определяющей долю фермента, подвергшегося торможению вданном случае.ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ.Температура – один из важнейших факторов внешней среды, который независимоот состояния равновесия реакции меняет её скорость. Поэтому приферментативных реакциях при повышении температуры на 10 С процессускоряется в 1,5 – 2 раза. При дальнейшем повышении температурыприсоединяются денатурационные процессы, характерные для всех белков и в том числе для ферментов, поэтому наблюдается затухание скорости реакции(Смотри приложение 3). Температурным оптимумом реакции называюттемпературу, при которой одно её действие вызывает ускорение реакции,катализируемой данным ферментом. Для большинства ферментов животногопроисхождения он равен 40 – 50 С, для растительного происхождения он равен50 – 60 С. Почти все ферменты разрушаются при температуре 80 С. Но длянекоторых ферментов в настоящее время доказана возможность восстановленияих каталитической активности в случае обратимого процесса денатурациибелка. Известны и такие ферменты, максимальная активность которыхпроявляется при более низких температурах. «Например, каталаза,температурный оптимум которой лежит в пределах между 0-10С» (Г. А. СмирноваОсновы биохимии). Понижение температуры снижает скорость ферментативныхреакций. Большинство ферментов при 0 С ещё не утрачивают своихкаталитических свойств, но при замораживании химические реакциипрекращаются. При последующем оттаивании, если соблюдается определённыеусловия, ферментативная активность клеток может быть восстановлена.ВЛИЯНИЕ ДАВЛЕНИЯ. При изучении действия давления на скорость ферментативных реакцийнеобходимо, прежде всего, учитывать, как и при изучении других факторов,возможность денатурации ферментов при высоком давлении. Если константаскорости ферментативной реакции растёт с повышением давления, тообразование активного комплекса происходит с уменьшением объёма и наоборот,если при увеличении давления образование активного комплекса сопровождаетсяувеличением объёма, то константа скорости реакции снижается. ВЛИЯНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ ФЕРМЕНТА И ЕГО СУБСТРАТА.Скорость любого ферментативного процесса в значительной степени зависит отконцентрации, как субстрата, так и фермента. Обычно скорость реакции прямопропорциональна количеству фермента, при условии если содержание субстратав в пределах оптимума или немного выше. При постоянном количестве ферментаскорость возрастает с увеличением концентрации субстрата. Эта реакцияподчинена закону действующих масс и рассматривается в свете теорииМихаэлиса – Ментона, то есть V=K(F) V- скорость реакции K- константа скорости F- концентрация фермента (Смотри приложение 4).На графике показано соотношение скорости реакции и концентрации субстрата.В восходящей части гиперболы при низких концентрациях субстрата скоростьреакции пропорциональна концентрации субстрата. В верхней части, когдаконцентрация субстрата высока, скорость реакции приближается кмаксимальному значению и почти не зависит от концентрации. Первоеобъяснение этой кривой было дано Генри (1901 год). Он высказалпредположение, что а основе этой реакции лежит образование субстрат -ферментного комплекса. В дальнейшем эта теория была экспериментальнообоснована Михаэлисом – Ментеном и не утратила своего значения донастоящего времени. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ. Предполагалось, что ферменты адсорбируют на своей поверхности реагирующиемолекулы, в результате чего на участках сорбции концентрация молекулсубстрата увеличивается, и это повышает вероятность протекания реакциимежду ними. Постепенно сложилось мнение, что фермент не сорбирует субстратна своей поверхности, а вступает с ним во взаимодействие, причём этовзаимодействие на первом этапе состоит в образовании непрочного соединения-комплекса между ферментом и субстратом. С каждой молекулой фермента (аточнее, с каждым его каталитическим центром) реагирует одна молекуласубстрата, причём реакция носит необратимый характер. Если ферментобозначить буквой Е, а субстрат буквой S, то реакцию можно написать в видеуравнения: E+S ES Совершенно очевидно, что ферментативный процесс в целом не можетзакончиться образованием фермент- субстратного комплекса. Этот комплекспредставляет собой лишь промежуточное соединение, которое подвергаетсядальнейшим преобразованиям. В простейшем случае- это химическое превращениекомплекса, в результате которого субстрат (S) распадается на продукты (обозначим их буквой Р), а фермент выходит из реакции в неизменном виде. Вцелом уравнение будет выглядеть так:: E+S ES E+P Именно таким образом представляли себе протекание ферментативной реакциинемецкие учёные Л. Михаэлис и его сотрудница М. Ментен, которые ещё в 1913году развили общую теорию ферментативного действия, основанную на идееобразования промежуточного фермент- субстратного комплекса как первойстадии реакций. Чаще всего распаду комплекса предшествует его химическоепреобразование(активирование), которое составляет ещё одну промежуточнуюстадию и снова усложняет уравнение реакции: E+S ES ES* E+PЗдесь активный комплекс обозначен ES* (Смотри приложение 5)Скорости протекания отдельных стадий ферментативного процесса неодинаковы.Одни идут быстрее, другие медленнее. Скорость всей реакции будетопределяться скоростью самой медленной реакции. В ферментативном процессескорости разных стадий тоже неодинаковы. Первый этап этого процесса -образование фермент- субстратного комплекса ES представляет собой, как мыуже говорили, обратимую реакцию и в обычных условиях протекает чрезвычайнобыстро, по- видимому, значительно быстрее, чем последующие стадии. Поэтомуобщая суммарная скорость всего процесса определяется не этой реакцией. Ноэта стадия наиболее ответственна, так как сама важность каталитическогодействия фермента зависит от того, образуется фермент- субстратный комплексили нет. Все последующие этапы - это только преобразование возникшегокомплекса. Как же представить себе образование такого комплекса? Какиеусловия должны быть соблюдены для того, чтобы он возник? Если сноваобратиться к схеме (Смотри приложение 5) и присмотреться к причудливойформе молекулы фермента и субстрата, то заметили, что участок молекулыфермента, на который «садится» субстрат,. Своими очертаниями как быповторяют форму субстрата. Это символизирует строгое пространственное ихимическое соответствие, существующее между активным центром фермента исубстратом. Такое соответствие совершенно необходимо для того, чтобыкомплекс мог образоваться. Ещё в конце прошлого века известный немецкийхимик Эмиль Фишер высказал предположение, что фермент должен подходить ксубстрату как ключ к замку. Это выражение стало крылатым и дожило до нашихдней. Однако образ «ключ-замок» перестал удовлетворять учёных. Этот образпредполагает жёсткость, неизменность структуры, железную прочность ферментаи субстрата. Такие свойства не типичны для гибких, подвижных молекулбиологических веществ. Поэтому, главным образом благодаря работамамериканского биохимика Д. Кашленда, возникла другая теория, дополняющая ирасширяющая представления Фишера. Согласно этой гипотезе, полноесоответствие между молекулой субстрата и каталитическим центром ферментавозникает лишь тогда, когда они встречаются с друг другом. Субстратвызывает в молекуле фермента такое изменение расположения химических группв пространстве, что ранее отсутствовавшее соответствие появляется и вместес этим появляется возможность образовать фермент- субстратный комплекс.Его возникновение связано с гибкостью белковой молекулы, с подвижностью еёструктуры, но оно возможно, разумеется, только в том случае когда молекуласубстрата имеет пригодные для этого свойства и форму. В приложении 5изображена схема, поясняющая возникновение наведённого соответствия междуферментом и субстратом.Только после контакта фермента с субстратом химические группировкиактивного центра (А, В, С) в результате изменения их пространственногорасположения приходят в состояние строгого соответствия молекуле субстрата. Нужно иметь также в виду, что молекула субстрата, хотя она, какправило, и значительно меньше молекулы фермента, тоже обладает некоторойподвижностью и при взаимодействии с ферментом эта подвижность можетспособствовать более полному соответствию. Особенность ферментов состоит в том, что об их наличии мы можем судитьтолько по их действию. Мы умеем измерять скорость ферментативных реакций,то есть количество субстрата, подвергшегося превращению в единицу времени,например в одну минуту или в один час. Разным ферментам свойственна далеконе одинаковая молекулярная активность. Некоторое представление о реальныхвеличинах этой активности даёт таблица (Смотри приложение 7). Из таблицывидно, насколько различна молекулярная активность различных ферментов икаких огромных величин она может достигать в отдельных случаях.«Карбоангидраза, занимающая первое место в таблице и обладающая чудовищноймолекулярной активностью (36 миллионов), является самым активным из всехизвестных ферментов. «(В. И. Розенгарт Ферменты – двигателижизни). ЗНАЧЕНИЕ. Постоянный обмен нуклеиновыми кислотами, составляет основную частьгенетического материала клетки. В ходе обмена нуклеиновых кислот наряду ссинтезом происходит и распад. Этот процесс катализирует большая группаферментов, объединенных названием нуклеаз. Цепочка нуклеиновых кислотобразованна фосфорной кислотой и углеводородом; азотистые основания служатбоковыми группами. Поэтому разрушение нуклеиновых кислот – это разрывсвязей между остатками фосфорной кислоты и углевода. Все нуклеазы могутбыть разделены на две группы: экзонуклеазы и эндонуклеазы. Экзонуклеазыдействуют с одного из концов полинуклеотидной цепи и на каждом этапеотсекает по одному нуклеотиду, постепенно укорачивая цепочку. В отличие отэтого эндонуклеазы сразу во многих местах разрывают связи внутри молекулынуклеиновых кислот и поэтому приводят к быстрой деградации молекулы. Веськомплекс ферментов обмена нуклеиновых кислот выполняет важную биологическуюзадачу: сохранение в целостности генетического материала клетки и репарации(исправления) тех повреждений структуры ДНК, которые могут возникнуть арезультате радиоактивного или ультрафиолетового облучения и других вредныхвоздействий.Известно, что все проявления жизнедеятельности связаны с затратой энергии.Эта энергия освобождается при химических превращениях в клетке тех веществ,которые в виде пищи поступают в наш организм. Задача пищеварения сводится ктому, чтобы превратить главные пищевые вещества: белки, углеводы и жиры, -в такие продукты, которые непосредственно смогут быть использованы вовнутриклеточном обмене. Свой путь в организме пища начинает, попадая в рот,и уже на этом этапе она сталкивается с ферментами. В слюне содержитсяфермент амилазы, катализирующий разложения крахмала и превращение его всахар. Разжёванная и смоченная слюной пища проглатывается и через пищеводпопадает в желудок. Слизистая оболочка желудка вырабатывает желудочный сок.В желудочном соке есть соляная кислота, придающая желудочному содержимомукислую среду. Так же в желудочном соке имеется протеолитический(расщепляющий белки) фермент – пепсин. Он как раз лучше всего действует вкислой среде. Пепсин не расщепляет белки до конца, он только''раскладывает'' крупную белковую молекулу на части, доступные для действияпищеварительных ферментов кишечника. Из желудка пищевая кашица поступает вдвенадцатиперстную кишку, где на неё изливаются соки дву самых крупныхжелёз человеческого организма: печени и поджелудочной железы. Сокподжелудочной железы содержит большой набор ферментов, действующих на всеважнейшие пищевые вещества. Ферменты: трипсин и химотрипсин (расщепляющиебелки) расщепляют пептидные цепи в разных местах. Комбинированная атакапротеолитических ферментов желудочного и поджелудочного соков приводят краспаду белков на мелкие пептиды, содержащие небольшое количествоаминокислотных остатков. В поджелудочном соке содержится чрезвычайноактивная амилаза, она практически полностью завершает расщепление крахмала,начатое слюной. В результате крахмал превращается в солодовый сахар –мальтозу – дисахарид, состоящий из двух остатков глюкозы. Третий главныйкомпонент пищи – жиры тоже расщепляются под влиянием поджелудочного сока.Для этой цели там содержится специальный фермент – липаза. Простейшая инаиболее распространённая форма жиров – триглицериды. Под действием липазымолекула триглицерида присоединяет три молекулы воды и распадается насоставляющие его глицерин и жирные кислоты. Но заключительную работу вобласти пищеварения совершает кишечный сок, вырабатываемый клеткамислизистых оболочек тонких кишок. Он содержит много ферментов, заканчивающихпроцесс окончательного разложения пищевых веществ. Осколки белковых молекулраспадаются на отдельные аминокислоты; мальтоза, образовавшаяся изкрахмала, и другие сложные углеводы превращаются в простые углеводы –моносахариды – вроде глюкозы. На этом заканчивается процесс пищеварения.Одна из защитных реакций – свёртывание крови, происходит с участиемферментов. Как же происходит свертывание крови? Кровь, как известно состоитиз жидкой части – плазмы и так называемых ферменных элементов, которые вней плавают. Это кровяные клетки: эритроциты (красные кровяные тельца) итромбоциты (кровяные пластинки). Плазма представляет собой сложный раствормногих веществ, в том числе самых разнообразных белков. Из белков плазмыдля нас сейчас особый интерес представляет один – фибриноген. Пока кровьтечёт по кровеносным сосудам, с фибриногеном ничего не происходит. Но стоитпоранить сосуд настолько, чтобы кровь вытекала из него, как фибриногеночень быстро превращается в другой белок – фибрин. Фибрин, в отличии отфибриногена, не растворяется в плазме. В виде тонких нитей, переплетённых вгустую сетку, он выпадает в осадок. В этой сетке застревают кровяные клеткии образуется плотный сгусток – тромб, препятствующий дальнейшемукровотечению. Превращение фибриногена в фибрин – процесс ферментативный,катализируемый ферментом тромбином. Тромбин – протеолитический фермент,подобный трипсину и химотрипсину. Но это фермент очень специфичный. Ондействует только на фибриноген, отщепляя от его молекулы два сравнительнонебольших полипептида. Оставшаяся часть молекулы фибриногенаперестраивается и превращается в нерастворимый фибрин. (тромбин) Фибриноген 2 Полипептида + фибринТакже ферменты играют важную роль во всех проявлениях жизни. Успехи ученияо ферментах внесли весомый вклад в развитие всех направлений человеческойпрактики.Ферменты нашли широкое применение в медицине. Это, прежде всего, изучениетаких болезней причина, которых лежит в недостаточности тех или иныхферментов. Далее это использование определения активности ферментов вбиологических жидкостях и тканях для диагностики различных заболеваний. И,наконец, это применение ферментов в качестве лекарственных средств.Генетически обусловленные нарушения. Время от времени в бесконечно длинныхцепях ДНК, где записаны все инструкции по синтезу белков, вдруг появляютсяслучайные замены: вместо одного нуклеотида становится другой. Такие заменыназываются мутациями. Чаще всего конкретные причины мутации неизвестны. Апоследствия их нередко бывают роковыми. Приведем такой пример. Людиотличаются друг от друга цветом кожи, волос и глаз. Причина этого – разныепигменты, меланины, синтезируемые из некоторых аминокислот под влияниемопределённых ферментов. Если образование этих пигментов не происходит из -за отсутствия одного из участвующих в реакции ферментов, возникаетальбинизм – отсутствие окраски. Люди альбиносы имеют очень белые волосы исветлые глаза. Альбиносы по здоровью не уступают людям с нормальнойокраской. Гораздо более тяжёлым заболеванием, нередко приводящим к гибелиноворождённых, является непереносимость простых углеводов – моносахаридов(галактозы и фруктозы). Здесь речь идёт о невозможности нормального обменавеществ в клетках из- за отсутствия необходимых ферментов. Достаточноподробно изучены врождённые болезни, связанные с недостатком ферментов,катализирующих разложение гликогена. В результате нарушения этого процессагликоген начинает накапливаться в тканях в избыточном количестве ипрепятствует нормальному течению обмена веществ. Такие болезни получилиназвание гликогенозов. Болезни, связанные с отсутствием витаминов, называютавитаминозом. Но по существу они являются ферментозами. Давно известна икогда – то была широко распространена болезнь ''бери – бери ''(сейчас еёназывают полиневритом – множественное воспаление нервов, в некоторыхслаборазвитых странах она и теперь встречается нередко). Причина еёотсутствие в пище витамина В1. Этот витамин – тиамин – в соединении сфосфорной кислотой представляет собой небелковую часть ферментадекарбоксилазы. Декарбоксилаза разрушает карбоксильную группу (- СООН)некоторых органических кислот, отщепляя от неё углекислоту (СО2). Вотсутствии витамина В1 декарбоксилаза образоваться не может, реакцияпрекращается и в нервной ткани наступают нарушения, типичные дляполиневрита: параличи конечностей, боли в мышцах, слабость, контрактуры.Тяжёлое заболевание – пеллагра – связано с отсутствием в пище витамина РР –никотиновой кислоты. Упомянем ещё об одном витамине. Он называетсявитамином В2, а по химической природе представляет собой довольно сложнуюциклическую структуру – рибофлавин. Авитаминоз В2 связан с тяжёлымпоражением кожи лица и глаз. Причина недостаток фермента.Ферменты также используются в диагностике. Определение активности ферментовв биологических жидкостях и тканях стало неотъемлемым средствомлабораторной диагностики различных заболеваний. Для диагностических целейферментативную активность определяют почти исключительно в крови,значительно реже в моче и лишь в отдельных случаях в тканях. Не все ткани водинаковой мере синтезируют разные ферменты. Для печени, например, типичнавысокая активность одних ферментов, для почек или скелетных мышц – других.Это явление называют органоспецифичностью ферментов. Иногдаорганоспецифичность выражена очень чётко: фермент содержится только в каком– нибудь одном органе и отсутствует, а других. Таким образом, врач получаетвозможность по повышению активности некоторых ферментов в плазме выявитьзаболевание, связанные с нарушением функций совершенно определенныхорганов. В последнее время предпринимаются всё более успешные попыткииспользовать ферменты и для лечения некоторых болезней. Уже давно некоторыеферменты применяют для так называемой заместительной терапии – длявозмещения дефицита ферментов, возникающего при некоторых заболеваниях.Особенно успешна такая терапия при нарушениях функций желудочно-кишечноготракта, связанных с недостаточной выработкой пищеварительных ферментов. Суспехом применяют ферменты в тех случаях, когда лечение требует разрушитьнакопившиеся в большом количестве белковые образования, мешающиенормальному функционированию тканей. Это бывает при ожогах, гнойных ранах,гнойно-воспалительных заболеваниях лёгких, когда в бронхах скапливаетсягустая масса, препятствующая прохождению воздуха. Наметился оченьперспективный путь применения ферментов для рассасывания сгустков крови,образовавшихся внутри кровеносных сосудов. Такие сгустки называютсятромбами, они закупоривают сосуд и нарушают кровообращение. Велико значениеферментов в пищевой промышленности и сельском хозяйстве. Сыроварение,виноделие, производство кисломолочных продуктов, пивоварение, производствоколбасных продуктов, хлебопечение, производство животных жиров, чая,уксуса, лимонной кислоты – всё это и многое другое, здесь не перечисленное– технологические процессы пищевой промышленности, в которых главнымдействующим лицом являются ферменты. Одна из важнейших проблем пищевойпромышленности – это развитие комплексной переработки сырья и отходовпищевой промышленности и повышение эффективности этой переработки.Ферментные препараты могут сказать здесь решающее слово. Серьёзнойпроблемой в консервной промышленности, переработки плодов и овощей являетсяиспользование семян и косточек, главная трудность которого состоит внеобходимости разрушать прочную оболочку косточек. И здесь реальную пользумогут принести препараты ферментов. С помощью ферментных препаратов удаётсяуменьшить расход сырья растительного и животного происхождения, идущего наприготовления пищевых продуктов. Использование ферментов в сельскомхозяйстве необычайно широко и разнообразно. В растениеводстве селекциямногих сельскохозяйственных культур направлена на создание сортов,обогащённых определёнными ферментами. Это имеет значение и для скоростисозревания культур, и для получения более высококачественной продукции, идля повышения устойчивости растений к изменению погодных условий, кболезням, к действию вредных насекомых. Специальный интерес представляетиспользования ферментов в кормопроизводстве. Агрономы заботятся о том,чтобы получить полноценный растительный корм, содержащий все существенныесоставные части, необходимые для обеспеченья потребностей животногоорганизма. Вот здесь роль ферментов оказалась особенно значительной, как впищевой промышленности. Ферментативные препараты для производства кормовполучают из плесневых грибов и бактерий, но задачи здесь ставят иные. Дляповышения усвояемости грубых кормов необходим фермент целлюлоза,гидролизирующий клетчатку и повышающий возможность её переваривания иусвоения, особенно у таких животных, как свиньи, которые перевариваютклетчатку хуже, чем крупный рогатый скот.Мы познакомились с некоторыми аспектами практического использованияферментов в медицине, пищевой промышленности и сельском хозяйстве. ЗАКЛЮЧЕНИЕ. В результате проделанной работы я узнал, что ферменты это белки,катализирующие определённые химические реакции, входящие в процессы обменавеществ, отличаются чрезвычайно высокой эффективностью и специфичностьюсвоего действия. По своему составу ферменты разделяют на простые ферменты,состоящие только из молекул белка, и сложные ферменты, состоящие из белка инебелкового компонента (простетические группы, коферменты). Каталитическоедействие ферментов определяется главным образом, частью молекулы - активнымцентром. Действие всех ферментов происходит через стадию образованияпромежуточного соединения с молекулой субстрата. Ферменты играют важнуюроль в организме, в науке, в хозяйственной деятельности человека. Открытиеразнообразных наук позволяет шире использовать ферменты. Литература: ''Энциклопедический словарь юного биолога'' (М. С. Гиляров) ''Биофизическая химия'' (А. Г. Пасынский) ''Ферменты-двигатели жизни'' (В. И. Розенгарт) ''Основы биохимии'' (Г. А. Смирнова) cedar_back@mail.ru ПРИЛОЖЕНИЯ.
Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 385 | Нарушение авторских прав |