 |
|
АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология |
Энергия активации
Разложение Н2О2 без ферментов и катализаторов – 18 г/ккал на моль, если используется давление и температура то 12 000 ккал/моль. Если используется каталаза, то Еа=2 000 калл/моль. Уменьшение Еа происходит в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов. F+S <=> FS-комплекс → F + продукты реакции. Впервые возможность образование ферментных комплексов была доказана Михаэлисом, Ментеном. В последствие многие комплексы были выделены благодаря высокой избирательности ферментов при взаимодействии с субстратом: тория ключа и замка Фишера. Согласно теории фермент взаимодействует с субстратом, абсолютно соответствуют друг другу (комплиментарно) как ключ и замок. Теория объясняла специфичность ферментов, но не раскрывала механизмы воздействия на субстрат и поэтому возникла теории индуцированного соответствия фермента и субстрата. Теория Кошланда (резиновой перчатки) ее суть активный центр фермента сформирован и содержит все функциональные группы еще до взаимодействия с субстратом. Однако эти функциональные группы находятся в неактивном состоянии. В момент присоединения с субстратом субстрат индуцирует изменения положения, структуру радикальных групп в активном центре фермента и активный центр под действием субстрата переходит в активное состояние и в свою очередь начинает воздействовать на субстрат т.е. происходит взаимодействие АЦ фермента и субстрата. В результате субстрат переходит в нестабильное неустойчивое состояние, в результате чего уменьшается энергия активации. Взаимодействие фермента и субстрата различно это реакции нуклеофильного замещения, электрофильного замещения, дегидратация субстрата. Возможно ковалентное взаимодействие, а в основном происходит геометрическая переориентация функциональных групп активного центра. Второй показатель – ферменты увеличивающие стерический коэффициент. Стерический коэффициент – вводится для реакции в которых участвуют крупные молекулы имеющие пространственную структуру. Стерический коэффициент – показывает долю удачных столкновений активных молекул.
Ферменты увеличивают стерический коэффициент так как они изменяют молекулы субстрата в фермент субстратном комплексе и комплиментарность возрастает. 2) До взаимодействия с ферментом молекулы располагаются хаотично, а после упорядочиваются. Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 482 | Нарушение авторских прав |
