АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

СВОЙСТВА ГЕМОГЛОБИНА. Все известные гемопротеиды (см

Все известные гемопротеиды (см. выше) имеют сходство в строении не только простетической группы, но и апопротеина. У них общий способ укладки полипептидной цепи вокруг гема плюс одинаковые аминокислоты в отдельных участках (инвариантность) разных нитей. В первую очередь, это касается гистидина, глицина (с помощью последнего обеспечивается тесный контакт между спиралями). Определённая общность в строении обусловливает и сходство в функционировании – взаимодействии с газами, в основном с кислородом.

Главное свойство гемоглобина - способность обратимо связывать в лёгких (до 94%) и эффективно отдавать в тканях кислород. На 1г Hb связывается 1,34 мл О₂. Сродство гемоглобина к этому газу меньше, чем у других гемопротеидов. Но поистине уникальным для того белка является сочетание прочности связывания кислорода при высоких его парциальных напряжениях и лёгкости диссоциации этой связи в области пониженных давлений. Кроме того скорость распада оксигемоглобина зависит от температуры, pH среды. При накоплении углекислоты, лактата и других кислых продуктов происходит более быстрая отдача кислорода (эффект Бора). Также действует и лихорадка. При алкалозе, гипотермии следует обратное смещение, улучшаются условия насыщения Hb кислородом в лёгких, но полнота отдачи газа в тканях уменьшается. Подобное явление наблюдается при гипервентиляции, замерзании и т.д.

Попадая в условия острой гипоксии, эритроциты активируют гликолиз, что сопровождается увеличением содержания 2,3-ДФГК, которая снижает сродство гемопротеида к кислороду, активирует дезоксигенацию крови в тканях, что носит приспособительный характер. При уменьшении уровня дифосфоглицерата противоположный эффект делает насыщение гемоглобина кислородом в лёгких более активным. Молекула ДФГК, присоединяясь к дезоксиHb в его центральной полости и образуя солевой мостик между двумя бета-цепями, оказывает весьма сильное влияние на сродство белка к кислороду. В физиологических условиях это свойство определяется величинами парциального давления газа в лёгких. При нахождении в высокогорных районах концентрация дифосфоглицерата в эритроцитах возрастает, а сродство гемоглобина к О₂ снижается.

Интересно, что фетальный гемоглобин с ДФГК не взаимодействует, сохраняя поэтому повышенное сродство к кислороду и артериальной, и венозной крови.

Дата добавления: 2015-09-18 | Просмотры: 504 | Нарушение авторских прав