АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Углеводы. Органические вещества

Органические вещества

Понятие о биополимерах. Полимер - многозвеньевая цепь, в которой звеном является какое-либо относительно простое вещество - мономер. Биологические полимеры - это полимеры, входящие в состав клеток живых организмов и продуктов их жизнедеятельности. Биополимерами являются белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды.

Углеводы

Углеводы - органические соединения, состоящие из одной или многих молекул простых сахаров. Содержание углеводов в животных клетках составляет 1-5%, а в некоторых клетках растений достигает 70%. Выделяют три группы углеводов: моносахариды (или простые сахара), олигосахариды (состоят из 2-10 молекул простых сахаров), полисахариды (состоят более чем из 10 молекул сахаров).

Моносахариды - это кетонные или альдегидные производные многоатомных спиртов. В зависимости от числа атомов углерода различают триозы, тетрозы, пентозы (рибоза, дезоксирибоза), гексозы (глюкоза, фруктоза) и гептозы. В зависимости от функциональной группы сахара разделяют на: альдозы, имеющие в составе альдегидную группу (глюкоза, рибоза, дезоксирибоза), и кетозы, имеющие в составе кетонную группу (фруктоза).

Олигосахариды в природе в большей степени представлены дисахаридами, состоящими из двух моносахаридов, связанных друг с другом с помощью гликозидной связи. Наиболее часто встречаются мальтоза, или солодовый сахар, состоящий из двух молекул глюкозы; лактоза, входящая в состав молока и состоящая из галактозы и глюкозы; сахароза, или свекловичный сахар, включающий глюкозу и фруктозу.

Полисахариды. В полисахаридах простые сахара (глюкоза, манноза, галактоза и др.) соединены между собой гликозидными связями. Если присутствуют только 1-4 гликозидные связи, то образуется линейный, неразветвленный полимер (целлюлоза), если присутствуют и 1-4, и 1-6 связи, полимер будет разветвленным (гликоген).

Целлюлоза - линейный полисахарид, состоящий из молекул -глюкозы. Целлюлоза является главным компонентом клеточной стенки растений. Крахмал и гликоген разветвленные полимеры из остатков -глюкозы, являются основными формами запасания глюкозы у растений и животных соответственно. Хитин образует у ракообразных и насекомых наружный скелет (панцирь), у грибов придает прочность клеточной стенке.

Функции углеводов:

1.Энергетическая. При окислении простых сахаров (в первую очередь глюкозы) организм получает основную часть необходимой ему энергии. При полном расщеплении 1 г глюкозы высвобождается 17,6 кДж энергии.

2.Запасающая.

3.Строительная (структурная).

4.Рецепторная.

2. .2.2.2. Липиды

Липиды - жиры и жироподобные органические соединения, практически нерастворимые в воде. Их содержание в разных клетках сильно варьирует: от 2-3 до 50-90% в клетках семян растений и жировой ткани животных. В химическом отношении липиды, как правило, сложные эфиры жирных кислот и ряда спиртов. Они делятся на несколько классов: нейтральные жиры, воска, фосфолипиды, стероиды и др.

Функции липидов:

1.Строительная (структурная).

2.Гормональная (регуляторная).

3.Энергетическая.

4.Запасающая.

5.Защитная.

6.Участие в метаболизме.

Белки

Белки - это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

В образовании белков участвуют только 20 аминокислот. Они называются фундаментальными или основными: аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин, аргинин, гистидин, лизин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Некоторые из аминокислот не синтезируются в организмах животных и человека и должны поступать с растительной пищей (они называются незаменимыми).

Выделяют 4 уровня организации белков:

Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Она образуется за счет ковалентных пептидных связей между аминокислотными остатками. Первичная структура определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции.

Вторичная структура образуется укладкой полипептидных цепей в -спираль или -структуру. Она поддерживается за счет водородных связей между атомами водорода групп NH- и атомами кислорода групп СО-. -спираль формируется в результате скручивания полипептидной цепи в спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Она характерна для глобулярных белков, имеющих сферическую форму глобулы. -структура представляет собой продольную укладку трех полипептидных цепей. Она характерна для фибриллярных белков, имеющих вытянутую форму фибриллы. Третичную и четвертичную структуры имеют только глобулярные белки.

Третичная структура образуется при сворачивании спирали в клубок (глобулу, или домен). Домены - глобулоподобные образования с гидрофобной сердцевиной и гидрофильным наружным слоем. Третичная структура формируется за счет связей, образующихся между радикалами R аминокислот, за счет ионных, гидрофобных и дисперсионных взаимодействий, а также за счет образования дисульфидных (S-S) связей между радикалами цистеина.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, состоящих из двух и более полипептидных цепей, не связанных ковалентными связями, а также для белков, содержащих небелковые компоненты (ионы металлов, коферменты). Четвертичная структура поддерживается такими же химическими связями, как и третичная.

Конфигурация белка зависит от последовательности аминокислот, но на нее могут влиять и конкретные условия, в которых находится белок.

По химическому составу различают простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислот (фибриллярные белки, иммуноглобулины). Сложные белки содержат белковую часть и небелковую - простетические группы. Различают липопротеины (содержат липиды), гликопротеины (углеводы), фосфопротеины (одну или несколько фосфатных групп), металлопротеины (различные металлы), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты). Простетические группы обычно играют важную роль при выполнении белком его биологической функции.

Функции белков:

1.Каталитическая (ферментативная).

2.Строительная (структурная).

3.Транспортная.

4.Гормональная (регуляторная).

5.Защитная.

6.Сократительная (двигательная).

7.Рецепторная (сигнальная).

8.Энергетическая.

Ферменты. Белки-ферменты катализируют протекание в организме химических реакций. Эти реакции в силу энергетических причин, сами по себе либо вообще не протекают в организме, либо протекают слишком медленно.

По своей биохимической природе все ферменты - высокомолекулярные белковые вещества, обычно четвертичной структуры. Все ферменты помимо белка содержат небелковые компоненты. Белковая часть называется апоферментом, а небелковая - кофактор (если это простое неорганическое вещество, например, Zn²⁺) или кофермент (коэнзим) (если это органическое соединение).

В молекуле фермента имеется активный центр, состоящий из двух участков - сорбционного (отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата) и каталитического (отвечает за протекание собственно катализа). В ходе реакции фермент связывает субстрат, последовательно изменяет его конфигурацию, образуя ряд промежуточных молекул, дающих в конечном итоге продукты реакции.

Отличие ферментов от катализаторов неорганической природы состоит в следующем:

1.Один фермент катализирует только один тип реакций.

2.Активность ферментов ограничена довольно узкими температурными рамками (обычно 35-45 0С).

3.Ферменты активны при определенных значениях рН (большинство в слабощелочной среде).

Дата добавления: 2015-10-19 | Просмотры: 436 | Нарушение авторских прав