АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология
|
Строение и функции белка
Тема. Основы молекулярной генетики
Вопросы
1.Строение и функции белка.
2.Структурная модель ДНК Дж. Уотсона и Ф. Крика.
3.Транскрипция. Процесс трансляции у эукариот.
4. Сравнительная характеристика ДНК и РНК.
5.Генетический код. Свойства генетического кода.
Строение и функции белка
Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности любых организмов. Многообразие и сложность живой материи, по сути дела, отражают многообразие и сложность самих белков. Каждый белок имеет свою уникальную функцию, которая определяется присущими ему структурой и химическими свойствами. Некоторые белки являются ферментами, т.е. катализаторами биохимических реакций в живых организмах. Каждая химическая реакция катализируется определенным ферментом. Без участия ферментов подобные реакции не происходят вовсе, или протекают крайне медленно, что бы обеспечить саму возможность существования живых организмов. Другие белки – структурные – выполняют в организме роль строительных белков – или сами по себе (например, коллаген), или в комплексе с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), углеводами (гликопротеины) или липидами (липопротеины). Некоторые белки, вовлеченные в систему запаса и транспорта кислорода, связываются с функционально важными металлосодержащими органическими молекулами. Так, например, миоглобин и гемоглобин специфически связывают железосодержащую группировку, называемую гемом.
Белки – это большие полимерные молекулы, построенные из мономерных аминокислотных звеньев. В состав белков входят двадцать различных видов аминокислот. Все белковые аминокислоты (за исключением пролина) характеризуются общей структурой (рис. 1), обязательными элементами которой являются: аминогруппа, карбоксильная группа, водород и какой-либо радикал.
| Рис. 1 Структурная формула аминокислот.
NH2 – аминогруппа; COOH – карбоксильная группа; (H – атом водорода); радикал R – боковая группа.
|
Аминокислоты в белках связаны между собой прочными ковалентными пептидными связями, возникающими между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей кислоты. Образующийся в результате такого взаимодействия олигомер называют пептидом. Аминокислоты, входящие в состав пептида часто называют аминокислотными остатками (табл.1). Структурную основу любого пептида составляет зигзагообразный остов, образованный атомами углерода и азота.
Таблица 1
Классификация аминокислот по природе боковых групп
Природа боковой группы
| Название аминокислоты
| Сокращение
| Нейтральные
| глицин
| гли
| Неполярные ароматические
| триптофан
| три
| фенилаланин
| фен
| тирозин
| тир
| Неполярные серосодержащие
| метионин
| мет
| цистеин
| цис
| Неполярные алифатические
| аланин
| ала
| лейцин
| лей
| валин
| вал
| изолейцин
| иле
| пролин
| про
| Полярные, содержащие ОН-группу
| серин
| сер
| треонин
| тре
| Полярные амиды
| аспарагин
| асн
| глутамин
| глн
| Полярные «–» заряженные
| аспарагиновая кислота
| асп
| глутаминовая кислота
| глу
| Полярные «+» заряженные
| гистидин
| гис
| лизин
| лиз
| аргинин
| арг
|
Дата добавления: 2015-10-19 | Просмотры: 373 | Нарушение авторских прав
|