АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Міжклітинні контакти

44. Які компоненти поверхневого апарату клітини забеспечують його адгезивні властивості?

Адгезію визначають як здатність клітин вибірково прикріплюватися одна до одної або до компонентів позаклітинного матриксу.
Реалізують клітинну адгезію спеціальні глікопротеїни плазматичних мембран – молекули адгезії. Саме вони забезпечують прикріплення клітин до компонентів позаклітинного матриксу з формуванням точкових (фокальних) адгезивних контактів і клітин між собою з утворенням міжклітинних контактів. Кожна тканина формується в результаті такої специфічної адгезії клітинних ансамблів, їхніх зв'язків з внутрішнім цитоскелетом і взаємодій з позаклітинним матриксом.

45. Яке значення мають білки роду інтегринів, кадгеринів і селектинів?
Все це молекули адгезії.Інтегрини об'єднує понад 20 відомих складних білків, які забезпечують зв'язок клітин з позаклітинним матриксом Це трансмембранно локалізовані сіалоглікопротеїни, які беруть участь в утворенні трьох типів адгезивних контактів: "клітина-клітина", "клітина-матрикс" і "клітина-розчинний фактор". Інтегрини – гетеродимерні білки: вони складаються з двох нековалентно зв'язаних субодиниць. Кожна субодиниця має цитоплазматичний, трансмембранний і позаклітинний домени. Цитоплазматичний домен взаємодіє з цитоскелетом клітини, позаклітинний – зв'язується з компонентами позаклітинного матриксу. Така взаємодія забезпечує двобічну передачу сигналу, наприклад, актинові філаменти цитоскелета клітин здатні змінювати орієнтацію молекул фібронектину, що секретуються, у позаклітинному матриксі.Інтегрини виявляють активність за наявності іонів кальцію та магнію і беруть участь у передачі сигналів, які регулюють експресію генів і проліферацію

Кадгерини. За їхньою участю формуються гомофільні адгезивні контакти які забезпечуються взаємодією подібних молекул адгезії (в контактах типу "клітина – клітина") за наявності іонів кальцію. До цього класу відносять понад 20 інтегральних високомолекулярних білків. Так, Е-кадгерини експресуються на поверхні епітеліальних клітин у складі проміжних міжклітинних контактів і клітин концептусу до імплантації (увоморулін), а потім на пізніших стадіях розвитку (наприклад, у клітинах нейроектодерми). Вони зменшують рухливість клітин пухлин епітеліальних тканин. N-кадгерин присутній у нейронах, скелетному та серцевому м'язах, клітинах кришталика (бере участь у процесі подовження відростка нейрона). М-кадгеринз'являється в мітогенезі скелетного м'яза на етапі формування трубочок. Р-кадгерин виявлений у кератиноцитах і клітинах плаценти.Другий клас молекул адгезіїскладають імуноглобуліни, які здійснюють як гомофільні, так і гетерофільні адгезивні контакти, в яких беруть участь адгезивні молекули різних класів (це контакти типу "клітина-клітина" і "клітина-субстрат").Селектини — велика група кальцієзалежних клітин позаклітинного матриксу з наявністю лектиноподібного домену, які здатні забеспечувати гетерофільну адгезію.

46. Охарактеризуйте адгезивний контакт.

Серед адгезивних контактів на сьогоднішній день описано два типи: міжклітинні контакти та контакти між клітинами та матриксом. У кожному з них виділяють три структурні ділянки. Перша містить актинові філаменти цитоскелета, друга є пластичною структурою, яка зв”язує філаменти з мембранами, третя складається з мембранних компонентів, які безпосередньо беруть участь у адгезивних взаємодіях. Усі адгезивні контакти мають багато спільних компонентів, однак в кожного з них є спеціалізовані білкию Так, кадгерини виявляються лише в міжклітинних контактах, а інтегрини — і в міжклітинних, і в клітинно-матриксних.
Точкові (фокальні) адгезивні контакти реалізують прикріплення клітин до молекул адгезії позаклітинного матриксу. В їхньом утворенні беруть участь трасмембранні рецептори — інтегрини, які об”єднують позаклітинні і внутрішньоклітинні структури. Характер розподілу макромолекул адгезії, таких як, наприклад, фібронектин або вітронектин, у позаклітинному матриксі визначає місце остаточної локалізації клітини у тканині, що формується.
Міжклітинні адгезивні контакти. У багатьох тканинах адгезивні контакти з”єднують актинові філаменти цитоплазми підмембранних комплексів сусідніх клітин. У епітеліальних тканинах вони утворюють безперервний пояс — адгезивний пояс — навколо кожної клітини нижче щільного контакту. Мембрани сусідніх клітин при цьому розділені проміжком шириною 10-20 нм, заповненим аморфним або фібрилярним матеріалом.

47. Охарактеризуйте фокальний контакт.

Точкові (фокальні) адгезивні контакти реалізують прикріплення клітин до молекул адгезії позаклітинного матриксу. В їхньом утворенні беруть участь трасмембранні рецептори — інтегрини, які об”єднують позаклітинні і внутрішньоклітинні структури.
Характер розподілу макромолекул адгезії, таких як, наприклад, фібронектин або вітронектин, у позаклітинному матриксі визначає місце остаточної локалізації клітини у тканині, що формується.
Крім інтегринів до формування адгезивних контактів залучені а-актин (бере участь у зв”язуванні актину з клітинною мембраною), вінкулін (зв”язує цитоплазматичну поверхню мембрани в адгезивних точкових контактахз із корковим Ф-актином), талін (зв”язує інтегрин і вінкулін).

49. Ультраструктура десмосоми.
Десмосоми є найпоширенішим типом міжклітинних контактів і найскладніше організованою спеціалізованою структурою клітинної адгезії, яка з'єднує клітинну мембрану з проміжними філаментами цитоскелета. Десмосоми та проміжні філаменти формують неперервну мережу, яка пронизує всю тканину й забезпечує значну стійкість тканини до розтягнення. У більшості епітеліальних клітин до десмосом прикріплюються цитокератинові філаменти, тоді як у кардіоміоцитах – десмінові. Десмосоми об'єднують дві форми з'єднань. Одна з них – цитоплазматична пластинка – здійснює зв'язок проміжних філаментів клітини з плазмолемою, друга – зв'язок плазмолеми з позаклітинним міжмембранним матеріалом () у межах десмосоми. Білки проміжних філаментів прикріплюються до внутрішньої цитоплазматичної пластинки, утвореної комплексом білків – десмоплакинів і плакоглобінів, які зв'язані з цитоплазматичними хвостами трансмембранних білків родини кадгеринів – десмоглеїнами й десмоколінами. Ділянки клітинних мембран, що входять до складу десмосоми, розділені шаром десмоглії товщиною 20–30 нм. З внутрішнього боку до плазмолеми прилягає цитоплазматична пластинка товщиною 10–40 нм із вплетеними в неї проміжними філаментами.

50. Будова і роль десмосом.

Десмосоми є найпоширенішим типом міжклітинних контактів і найскладніше організованою спеціалізованою структурою клітинної адгезії, яка з'єднує клітинну мембрану з проміжними філаментами цитоскелета. Десмосоми та проміжні філаменти формують неперервну мережу, яка пронизує всю тканину й забезпечує значну стійкість тканини до розтягнення. У більшості епітеліальних клітин до десмосом прикріплюються цитокератинові філаменти, тоді як у кардіоміоцитах – десмінові. Десмосоми об'єднують дві форми з'єднань. Одна з них – цитоплазматична пластинка – здійснює зв'язок проміжних філаментів клітини з плазмолемою, друга – зв'язок плазмолеми з позаклітинним міжмембранним матеріалом () у межах десмосоми. Білки проміжних філаментів прикріплюються до внутрішньої цитоплазматичної пластинки, утвореної комплексом білків – десмоплакинів і плакоглобінів, які зв'язані з цитоплазматичними хвостами трансмембранних білків родини кадгеринів – десмоглеїнами й десмоколінами. Ділянки клітинних мембран, що входять до складу десмосоми, розділені шаром десмоглії товщиною 20–30 нм. З внутрішнього боку до плазмолеми прилягає цитоплазматична пластинка товщиною 10–40 нм із вплетеними в неї проміжними філаментами.
У десмосомах усіх клітинних типів присутні білки плакоглобін, десмоплакіни, десмоглеїни, десмоколіни, які формують дві лінія зв’язку в десмосомі.
Таким чином, лінкери внутріньоклітинними доменами зв’язуються з пластинкою, а позаклітинним — між собою, утримаючи разом суміжні плазматичні мембрани “об’єднуючи” проміжні філаменти кожної клітини в безперервну мережу всього епітеліального шару. Такий зв’язок є дуже важливим. Він підтримує структурну цілісність тканини і в комплексі з проміжними філаментами налає їй пружності.

51. Будова і роль напівдесмосом.
Напівдесмосоми морфологічно подібні до десмосом, але за функціональними й біохімічними особливостями це різні структури. По-перше, вони з’єднують не плазматичні мембрани сусідніх клітин, а базальну поверхню клітин з базальною мембраною позаклітинного матриксу. По-друге, проміжні філаменти прикріплюються до десмосомних пластинок бічною поверхнею, а напівдесмосоми — закінчуються в них. По-третє — трансмембранні білки, що прикріплюють клітину до матриксу, належать до родини інегринових рецепторів, а не до кадгеринів, як у десмосомах. По-четверте, цитоплазматична пластинка напівдесмосоми містить пемфігоїдний антиген — Са2+ - зв’язувальний трансмембранний білок із родини кадгеринів. При захворювання на пухирчатку неакантолітичну до пемфігоїдного антигену виробляються антитіла, які взаємодіють з ним. Це призводить до відшарування епітелію шкіри від базальної мембрани та утворення пухирців.
Напівдесмосоми зустрічаються у кератиноцитах базального шару епідермісу, а також у міоепітеліальних клітинах.

52. Будова і функції щільного контакту.
Цей тип міжклітинних з’єднань широко представлений в епітеліальній тканині. Він робить суттєвий внесок у функціональну асиметрію епітеліоцитів і впливає на характер вибіркової проникності, зумовлюючи структурну асиметрію плазматичної мембрани.
Молекулярний склад щільних контактів ще недостатьно вивчений. З погляду морфології вони є безперервними ланцюжками трансмембранних білків — точковими з’єднаннями між зовнішніми шарами сусідніх плазматичних мембран. Такі з’єднання непроникні для великих молекул, а проникність для малих молекул та іонів зменьшується ів логарифмічній залежності від кількості таких контактів.
Мембрана, обмежена до зовнішнього середовища — апікальна мембрана — активно транспортує певні молекули до клітини. Друга поверхня клітин (базолатеральна) складається з двох компонентів: латеральної мембрани — поверхні, що стискається з сусідніми клітинами, і базальної мембрани — поверхні контактування з позаклітинною рідиною і позаклітинним матриксом. Це означає, що певні клітинні білки (наприклад, переносники вуглеводів і амінокислот, іонні насоси тощо) розташовані або лише на апікальній, або на базолатеральній поверхні клітин. Крім того, аналіз взаємодії епітеліальних клітин з різними мембранними білками вірусів, виявив їх вибіркове зв'язування або з апікальною, або з базолатеральною плазматичними мембранами. Відбруньковування вірусних часток також здійснюється від різних поверхонь інфікованих клітин. Це є можливим лише за умови підтримання асиметрії плазматичних мембран, що й забезпечується щільними контактами, які перешкоджають дифузії мембранних білків між апі кальною та базолатеральною поверхнями мембрани й щільно змикають сусідні клітини, попереджаючи проходження розчинних молекул між ними.

53. Будова і роль нексусів.
Нексус-щілинний контакт.Через таке зєднання з одніє клітини в іншу проходять водорозчинні невеликі молекули.Такими контактами з’єднано більшість клітини людини.В нексусі між плазмо лемами сусідніх клітин є простір шириною 2-4нм.Обидві плазмо леми з’єднані між собою за допомогою конексонів-гексагональними білковими структурами, кожна з яких складається з 6трансмембранних білків.Щілинні контакти відіграють важливу роль в реалізації метаболічних кооперацій клітин; контролюють проникність між взаємодіючими клітинами, регулюють рівень внутрішньоклітинного Са2+, беруть участь у процесах регуляції росту та розвитку клітин (через щілинні контакти проходять низькомолекулярні речовини, що регулюють зазначені процеси), а також забезпечують поширення збудження (перехід іонів між м'язовими клітинами міокарду та між гладенькими міоцитами).

54. Будова і роль щілинних контактів.
Найпоширенішими є міжклітинні з'єднання комунікаційного типу. Через такі з'єднання з клітини в клітину можуть переходити іони й невеликі молекули (до 1,5 кДа), у тому числі й внутрішньоклітинні месенджери, що забезпечує електричне й метаболічне спряження контактуючих клітин. Щілинний контакт складається з двох конексонів двох сусідніх плазматичних мембран, між якими є щілина шириною 2–4 нм (звідки й назва "щілинний"). Кожний конексон складається з щести трансмембранних білків (280 амінокислотних залишків, чотири рази перетинають мембрану) з водною порою в центрі, діаметром 1,5 нм. Два конексони сусідніх клітин з'єднуються у міжмембранному просторі з утворенням каналу між клітинами.

55. Будова і роль синапсів.
На відміну від інших типів клітин, нейрони можуть специфічно контактувати з багатьма різними типами клітин: іншими нервовими клітинами, клітинами залоз, м'язовими клітинами тощо, які можуть бути розташовані при цьому на великій відстані. Цей зв'язок відрізняється високою швидкістю й точністю, які забезпечуються спеціалізованими структурними утвореннями – синапсами (від гр. зв'язок, застібка або гачок). Три обов'язкові елементи синапсу: пресинаптичне закінчення та постсинаптична сприймаюча ділянка, синаптичної щілини (між пресинаптичною та постсинаптичною мембранами). Синапс- спеціалізований міжклітинний контакт, що забезпечує передачу сигналів з однієї клітини на іншу, сформований клітинами збудливих тканин (нервовими клітинами між собою (синапс) і нервовими клітинами та м'язовими клітини (нервово-м'язовий синапс)). Види:-хімічний-електричний.

56. Будова і роль плазмодесм у рослинних клітинах.
Плазмодесми — мікроскопічні цитоплазматичні містки, з’єднуючі сусідні клітини рослин. Плазмодесми проходять через канальці порових ділянок первинної клітинної стінки. Навідміну від десмосом тварин, плазмодесми рослин створюють прямі цитоплазматичні міжклітинні контакти, що забеспечують міжклітинний транспорт іонів і метаболітівю Сукупність клітин, з’єднаних плазмодесмами, створюють симпласт.
Плазмодесми створюються про поділі клітини, під час створення первинної клітинної стінки. Плазмодесми являють собо тонкі трубчасті цитоплазматичні канали діаметром 20-40 нм, що поєднують сусідні клітини; плазмалема, що вистиляє порожнину канальців безпосередньо переходить в плазматичні мембрани сусідніх клітин. Звичайно в просвіті сформованих плазмодесм знаходиться тонка ціліндична структура — десмотубулула, що є продовженням ЕПС обох клітин. Простір між зовнішною поверхнею десмотубули і плазмалемою заповнено цитозолем.

Вважається, що плазмодесми можуть створювати міжклітинний транспорт метаболітів.

57. Які типи контактів забеспечують надходження до клітини органічних сполук?
Комунікативні контакти (щілинні, плазмодесми)

58. Як молекули можуть переміщуватися зі однієї клітини до іншої?
Найпоширенішими є міжклітинні з'єднання комунікаційного типу. Через такі з'єднання з клітини в клітину можуть переходити іони й невеликі молекули (до 1,5 кДа), у тому числі й внутрішньоклітинні месенджери, що забезпечує електричне й метаболічне спряження контактуючих клітин. Щілинний контакт складається з двох конексонів двох сусідніх плазматичних мембран, між якими є щілина шириною 2–4 нм (звідки й назва "щілинний"). Кожний конексон складається з щести трансмембранних білків (280 амінокислотних залишків, чотири рази перетинають мембрану) з водною порою в центрі, діаметром 1,5 нм. Два конексони сусідніх клітин з'єднуються у міжмембранному просторі з утворенням каналу між клітинами.

№2 “Цитозоль”
1. Хімічний склад цитозолю.
Основною хімічною речовиною цитозолю є вода, кількість якої може змінюватись в залежності від віку організму, а також від функціонального стану клітини. В ембріональних клітинах кількість води може сягати більше 90%, при старінні кількість води в клітинах у чоловіків може зменшуватись до 55%, а у жінок до 45%. Біля 20% цитозолю складають білки. Білки цитозолю - це здебільшого ферменти, які каталізують реакції проміжного обміну - комплекс хімічних реакцій, за допомогою яких клітина розщеплює одні малі органічні молекули (енергія, яка утворюється при цьому накопичується у вигляді АТФ) і синтезує інші, які відігрють роль попередників макромолекул. Тому цитозоль і називають системою проміжного обміну клітини. Крім ферментів, що каталізують реакції проміжного обміну, тут є білки, що зумовлюють процесинг (дозрівання) синтезованих білків, стресорні білки, шаперони тощо. В цитозолі можуть накопичуватись ліпіди, в основному нейтральні жири, що утворюють краплиноподібні включення. В цитозолі є також жирні кислоти та спирти. Вуглеводи представлені моно-, ди- та полісахаридами, зокрема, глікоген теж утворює включення. В цитозолі присутні всі три типи молекул РНК - інформаційні, рибосомні, транспортні, які завжди існують у комплексі з білками. і-РНК може існувати в цитозолі у вигляді інформосом - невеличких гранул, у яких вона пов`язана з білками. Вільні цитозольні інформосоми відрізняються від інформосом, які зв`язані з рибосомами за складом білків і містять репресор трансляції. Можливо зміна білків в інформосомі є необхідною умовою приєднання її до рибосоми.р-РНК в цитозолі входить до складу субодиниць рибосом. Мабуть і т-РНК утворює комплекси з білками. Це показано, наприклад, в яйцеклітинах амфібій під час овогенезу. В таких рибонуклеопретеїдних комплексах т-РНК може зберігатися дуже довго, у амфібій до стадії гаструляції ембріогенезу. Зараз у цитозолі знайдені і невеличкі кільцеві молекули ДНК, так звані еукаріотичні плазміди. Їх походження й роль не завжди з`ясовані, але у великій кількості вони присутні в клітинах злоякісних пухлин і в бластомерах на ранніх стадіях ембріогенезу. Отже в цитозолі наявні всі класи біополімерів. Тут присутні і мономери цих макромолекул: амінокислоти, нуклеотиди. Крім органічних сполук в цитозолі є різні неорганічні іони: (Na, K, H, Ca, Cl, HCO3, (HPО4)2–, H2PO4–, HSO4–) тощо. Наявні також мікроелементи, які необхідні для нормального функціонування клітини.Можна вважати, що цитозоль є складним колоїдним розчином, що містить дисперсне середовище(розчинник) і дисперсну фазу (дрібні частинки - завись у дисперсному середовищі)
2. Фізико-хімічні властивості цитозолю.
Цитозоль є дуже цікавою системою клітини, він може поводитись як тверде тіло, бо має здатність до пружної деформації, і як рідина, оскільки спроможний до плинності. Агрегатний стан цитозолю може змінюватиь залежно від дії факторів зовнішнього середовища або внутрішніх потреб клітини. Він може перебувати у двох агрегатних станах: золю (більш рідкому) і гелю (густішому, гелеподібному), тобто поводити себе як тиксотропний гель.

3. Від чого залежить в’язкість цитозолю?

В’язкість цитозолю може змінюватися окремо в різних ділянках клітини, що впливає на реакції, які там відбуваються. Цитозоль здатний поводити себе як тиксотропний гель. Коли уитозоль перебуває в стані гелю, то частинки дисперснох фази з’єднані між собою в тривимірну сітку. Дисперсне середовище міститься в порожнинах цієї сітки, таким чином уся система пов’язана плинності. В стані золю тривимірна сітка частково руйнується і система вцілому стає більш плинною.

4. Які механізми забезпечують переходи золь-гель?
Гель-золь переходи залежать від багатьох факторів (тиск, температура, концентрація іонів). Велику роль у таких переходах відвграють білки цитозолю, особливо актин (білок цитоскелету, який входить до складу мікрофіламентів). В цитозолі його може бути до 10% від загальної кількості білків.

5. Які метаболічні процеси відбуваються в цитозолі?

Через цитозоль відбуваються майже всі транспортні процеси, процеси дифузії різних речовин. Локалізовані ферменти залучені до синтезу й розщеплення амінокислот, нуклеотидів, жирних кислот і вуглеводів (реакції проміжного обміну). Анаеробне розщеплення глюкози (фруктози, галактози) – гліколіз.

6-7. Які хімічні реакції відбуваються в цитозолі?

Саме в цитозолі відбувається анаеробне розщеплення глюкози (також фруктози або галактози) - гліколіз, внаслідок якого утворюються дві молекули АТФ та трикарбонові сполуки. Останні можуть переміщуватися в мітохондрії, де відбувається їх окислення з утворенням 36 молекул АТФ та СО2 і Н2О.В цитозолі на вільних рибосомах або полісомах починається синтез усіх білків клітини. Підкреслимо, що синтез секреторних білків, білків призначених для позаклітинного матриксу, плазматичної мембрани, елементів вакуолярної системи починаючись у цитозолі, завершується на мембранах гранулярної ендоплазматичної сітки. Процес же синтезу білків для власних потреб цитозолю (ферментів синтезу й розщеплення амінокислот, нуклеотидів, вуглеводів; шаперонів тощо), білків ядра, пероксисом та певної частини мітохондріальних білків повністю відбувається в цитозолі. Слід наголосити, що синтез будь яких білків у цитозолі відбувається за допомогою органел, які називають рибосомами.Білки в процесі трансляції або одразу після її закінчення повинні набути правильної вторинної, третинної та четвертинної структури. Від правильної просторової організації білка залежить його функціональна активність. Білки, які мають неправильно згорнутий поліпептидний ланцюг, є функціонально неактивними. Процес згортання поліпептидного ланцюга в правильну тривимірну структуру називається дозріванням або фолдінгом білків. Крім того, цитозоль є місцем, де здійснюються специфічні посттрансляційні модифікації білків та, за певних умов, їх специфічний розпад (детальніше – у розділі біосинтез білку.

8. Яка функція шаперонів та фолдаз у цитозолі?

Шаперони: вони являються білками, основна функція яких залежить у відновленні третинної структури пошкоджених білків, а також утворення та дисоціація білкових комплексів. Температура сильно впливає на холдинг білка. Шаперони здатні синтезувати тільки що утворених білків, коли вони виходять з рибосоми. Фолдази: приймають участь у згортанні поліпептидних ланцюгів. Формування та ізомеризація дисульфідних зв’язків еукаріот.

9. Функції цитозолю
Через цитозоль відбуваються майже всі транспортні процеси, процеси дифузії різних речовин. Локалізовані ферменти залучені до синтезу й розщеплення амінокислот, нуклеотидів, жирних кислот і вуглеводів (реакції проміжного обміну). Анаеробне розщеплення глюкози (фруктози, галактози) – гліколіз. У цитозолі починається синтез усіх білків клітини (на вільних рибосомах або полісомах)

10. У чому полягає буферна функція цитозолю? Розчин хімічних сполук, які протидіють зміні активності реакції розчину. Буферні системи підтримують рівень рН доти, доки продукти, які надійшли, не будуть виведені або використані в метаболічних процессах

Розділ №3 “Включення”
1.Типи включеннь за функціональним призначенням:
Трофічні (різного роду поживні ревочини), секреторні (різні за хімічною природою речовини, які синтезуються клітиною, виводяться з неї і функціонують за її межам), екскреторні (різноманітні продукти метаболізму, які залишилися на певний час у клітині), пігментні (різні забарвлені речовини, які зустрічаються у цитоплазмі й надають клітині певного кольору), захисні (утворюються в клітинах рослин і тварин і слугують для захисту організму).
2. Трофічні включення рослинних клітин.
Різного роду запасні поживні речовини. В сприятливі для годівлі організми сезони живі організми споживають поживних речовин більше, ніж їм потрібно для життєдіяльності. У цьому випадку надлишкові поживні речовини відкладаються у клітинах у вигляді включень, які називають трофічними.
Деякі частини тіла рослин спеціально призначені для запасання поживних речовин — бульби, потовщені кореневища, ендосперм насіння.
Трофічні включення — крохмаль, олія, алейронові зерна.
3. Трофічні тваринних рослинних клітин.
Різного роду запасні поживні речовини. В сприятливі для годівлі організми сезони живі організми споживають поживних речовин більше, ніж їм потрібно для життєдіяльності. У цьому випадку надлишкові поживні речовини відкладаються у клітинах у вигляді включень, які називають трофічними.
Деякі органи тварин спеціально призначені для запасання поживних речовин — жирова тканина, наприклад, або яйцеклітини.
Трофічні включення - жирові краплини, глікогену, жовткові включення.
4. Секреторні включення.
Різні за хімічною природою речовини, які синтезуються клітиною, виводяться з неї та функціонують поза її межами. До таких включень належать: секреторні гранули з травними ферментами у клітинах підшлункової залози, а також секреторні гранули з гормонами, які «очікують» відповідного сигналу для виведення з клітини. Найчастіше існують у вигляді секреторних везикул чи пухирців, оточених однією мембраною.
5. Які включення можуть виконувати захисну функцію?
Захисні включення утворюються в клітинах тварин і рослин і слугують для захисту організмів. Наприклад деякі рослини запасають включення глікозидів чи алкалоїдів, які є отруйними для тварин, таким чином рослини захищають себе від поїдання тваринами. + Включення пігменту меланіну для захисту шкіри від шкідливих УФ променів. Пігменти камуфляжу.
6. Роль пігментних включень.
Пігменти — захисі включення, різні забарвлені речовини, які зустрічаються у цитоплазмі й надають клітині певного кольору. Можуть бути ендогенного і екзогенного походження. До пігментних відносять, наприклад, зерна меланіну в меланоцитах шкіри, включення ліпофусцину в нейронах, а також інколи гемоглобін, міоглобін, хлорофіл, каратиноїди.
7. Типи включень за хімічною природою.
За хімічною природою включення можуть бути: білкові (алейронові зерна у рослин), вуглеводні (крохмальні зерна у рослин чи глікогенові включення у тварин), ліпідні (жирові краплини в цитоплазмі деяких клітин), терпеноїдні (ефірні олії, смоли, каучук у клітинах рослин), глікозиди, алкалоїди, мінеральні (кристалі оксалату кальцію або карбонату кальцію в клітинах деяких рослин).
8. Жирові включення.
Є основними запасними речовинами, які використовуються в процесах енергетичного обміну. При голодуванні вони розщеплюються і виділяють велику кількість енергії, яка запасється у вигляді АТФ і використовується для енергетичних потреб клітини.
9. Білкові включення.
Вони є в клітинах багатьох рослин. Білок може бути у вигляді аморфної маси, або мати форму кристалічних утворень (кристалоїди). Білкові кристалоїди локалізуються в цитоплазмі або в клітинному соку, інколи в ядрі або пластидах. Також білкові включення можуть утворювати глобо їди – структури сферичної форми, побудовані з солей кальцію та магнію.
10. Вуглеводневі включення.
Полісахариди, мономерами якої є глюкоза. У разі недостачі надходження поживних речовин вони розпадаються на молекули глюкози, які потім включаються в процес гліколізу. При цьому вивільняється енергія, яка відкладається у вигляді АТФ і використовується в енергетичних потребах клітини.
11. Мінеральні включення.
Зустрічаються в різних формах у багатьох рослин, мають форму призматичну, октаедричну, голчасту. Найчастіше містяться в центральній вакуолі, але можуть локалізуватись і в цитоплазмі. Найпоришеніший вид включень — включення оксалату кальцію., що утворюється в результаті взаємодії щавлевої кислоти з йонами Кальцію.
12. Червоні, жовті, коричневі пігментні включення.
Пігментні включення — зерна меланіну в меланоцитах шкіри, включенні ліпофусцину в нейронах, гемоглобін, міоглобін, каратиноїди.
13. Маркери старіння клітин.
Включення ліпофусцину відносять до пігментних включень. Вони наявні в багатьох клітинах тваринного організму, особливо їх багато у нервових клітинах. Їхня кількість зростає при старінні, тому ліпофусцин називають пігментом старіння.
Розділ №4 “Цитоскелет, центріолі”.
1. Ультраструктурна будова мікротрубочки.
Мікротрубочки — складаються з білка тубуліну. Це глобулярні поліпептиди з молекулярною масою 54 кДа. Одна молекула альфа- та одна бета-тубуліну утворюють димер, димери з’єднуються один з одним «голова у хвіст» і формують протофібрилу. Тринадцять таких протофібрил розміщуються по колу й формують стінку мікротрубочки. Зовнішній її діаметр складає ~25 нм, внутрішній ~15 нм. Збирання цих компонентів відбувається у ЦОМТах.
2. Ультраструктурна будова актинових філаментів.
Мікрофіламенти побудовані з білка актину, молекула якого являє собою глобулярний поліпептид, що складається з 375 амінокислот. Коли молекули актину формують мікрофіламент, то вони об’єднуються одна з одною “голова у хвіст” у волокнисту структуру.
3. Ультраструктурна будова мікрофіламентів.
Довгі нитчасті структури, діаметром 7 нм, побудовані з білка актину, молекула якого складається з 375 амінокислот. Коли молекули актину формують мікрофіламент, то вони об’єднуються одна з одною «голова у хвіст» у волокнисту структуру. Молекули актину в ній упаковані у щільну спіраль, на один виток якої припадає приблизно два мономери актину.
4. Що таке тредмілінг?
Елементи цитоскелету полярні, тобто мають «+»-кінець і «-»-кінець. До «+»-кінця молекули приєднуються, а від «-»-кінця від’єднуються. Тому на «+» йде збирання, а на «-» розбирання – такий процес і називається тредмілінг.
5. Ультраструктурна будова проміжних філаментів.
Проміжні філаменти — це елементи цитоскелету, нерозчинні білкові фібрили діаметром від 8 до 12 нм. Таким чином вони тонші за мікротрубочки (25 нм) і товстіші за актинові філаменти (7 нм), за що і отримали свою назву. Проміжні філаменти складаються із різних білків, але всі вони мають спільний загальний план будови. Спочатку дві молекули відповідного білка об’єднуються в димер. С-кінці обох білкових молекул розташовуються на одному кінці димера, а N-кінці — на іншому. Потім два димера об’єднуються в антипаралельний тетрамер. Тетрамери далі складаються «голова у хвіст» і формують протофіламент, а пучок з 8 таких протофіламентів складають проміжне волокно.
6. Які функції виконють проміжні філаменти?
Проміжні філаменти — це елементи цитоскелету, нерозчинні білкові фібрили діаметром від 8 до 12 нм. Таким чином вони тонші за мікротрубочки (25 нм) і товстіші за актинові філаменти (7 нм), за що і отримали свою назву[1]. Проміжні філаменти складаються із різних білків, але всі вони мають спільний загальний план будови. Ці елементи цитоскелету забезпечують клітині механічну стійкість, беруть участь у формуванні міжклітинних контактів: десомосом та гемідесмосом, закріплюють окремі частини клітини (наприклад ядро) у певному положенні в цитоплазмі, також входять до складу ядерної ламіни (пластинки). На відміну від мікротрубочок і мікрофіламентів проміжіні філаменти не беруть участі у внутрішньоклітинному транспорті, не можуть приєднувати нуклеотидтрифосфати, і є відносно статичними структурами.
7. Як відрізняються за хімічним складом проміжні філаменти в клітинах різних тканин?
Кератини — епітеліальні клітини;
Віментини — клітини сполучних тканин;
Десмін — м’язові клітини;
Гліальний фібрилярний кислий білок — клітини нейроглії;
Білок нейрофіламентів — нейрони;
Ламіни А, Б, С — ядерна ламіна.
10. Яким чином мікротрубочки можуть зумовлювати рух внутрішньоклітинних компонентів?
Мікротрубочки можуть переміщувати внутрішньоклітинні компоненти або за рахунок збиранна-розбирання, або за рахунок білків-моторів, які рухаються по мікротрубочках, як по рейках. До таких білків належать динеїн та кінезин. Вони одним кінцем прикріплюються до мікротрубочок, а іншим – до внутрішньоклітинної структури, яку слід перемістити. Використовуючи енергію гідролізу АТФ, білки-мотори рухаються мікротрубочці й, будучи зв’язаними іншим кінцем з органелою тягнуть її за собою. Динеїн рухаеться по мікротрубочці від + до -, а кінезин від – да + кінця.
11. Яким чином мікрофіламентів можуть зумовлювати рух внутрішньоклітинних компонентів?
Участь у переміщенні внутрішньоклітинних компонентів за рахунок збирання-розбирання (тредмілінгу) ті за рахунок транспорту по них «як по рейках». Беруть участь в утворенні псевдоподій, за допомогою яких відбуваеться переміщення ряду клітин.
12. Які функції мають білки динеїн та кінезин?

Динеїн та кінезин – моторні білки біологічних клітин, що переводять хімічну енергію АТФ в механічну роботу руху. Вони транспортує різноманітні клітинні «вантажі», рухаючись уздовж мікротрубочок. Динеїн рухаеться по мікротрубочці від + до -, а кінезин від – да + кінця.
13. Які типи руху клітин забеспечують мікротрубочки?
Участь у переміщенні внутрішньоклітинних компонентів за рахунок збирання-розбирання (тредмілінгу) ті за рахунок транспорту по них «як по рейках». Є основними компонентами війок та джутиків які є органами руху в деяких найпростіших, у сперматозоїдів тощо.
14. Які типи руху клітин зумовлюють мікрофіламенти?

Участь у переміщенні внутрішньоклітинних компонентів за рахунок збирання-розбирання (тредмілінгу) ті за рахунок транспорту по них «як по рейках». Беруть участь в утворенні псевдоподій, за допомогою яких відбуваеться переміщення ряду клітин.
15. У клітині зруйновані мікрофіламенти і мікротрубочки. В результаті цього припинився процес виведення секрету. Чому?
Мікротрубочки і мікрофіламенти беруть участь в транспорті внутрішньоклітинних компонентів за рахунок збирання-розбирання (тредмілінгу) ті за рахунок транспорту по них «як по рейках». Таким чином якщо мікрофіламенти і мікротрубочки в клітинах зруйновані, то процес вивденення секрету з клітини зупиниться.
16. Які особливості будови кортикального шару цитоплазми?
В к.ш. цитоплазми мікрофіламенти ф-ть тривимірну сітку одразу під плазма лемою клітини. Ця актинова сітка бере участь у стабілізації ф-ми клітини. Актинові філамент в кортикальному шарі цитоплазми зв’язані з білком спектрином. Спектрин у свою чергу за допомогою анкірину пов'язаний з білком смуги 4.1 – з глікофорином.

17. Чим відрізняється кортикальна цитоплазма від внутрішніх ділянок цитоплазми.
Велика кількість мікрофіламентів розташована в кортикальному шарі цитоплазми. Тут мікрофіламенти формують трьохмірну сітку одразу під плазмолемою клітини (рис.5.4). Ця актинова сітка бере участь в стабілізації форми клітини. Наприклад, в еритроцитах форма двояковігнутого диска повністю забезпечується таким поверхневим цитоскелетом. Якщо цей поверхневий цитоскелет зруйнувати, то еритроцит набуває сферичної форми. Актинові мікрофіламенти в кортикальному шарі цитоплазми зв’язані з білком спектрином Спектрин, в свою чергу, за допомогою анкірину пов’язаний з білком смуги 3 (інтегральним білком плазмолеми) та за допомогою білка смуги 4.1 – з глікофорином (ще одним інтегральним білком плазмолеми)

18. Як впливає колхіцин на цитоскелет?
Процес зборки і розбирання мікротрубочок відбувається постійно. Це необхідно для постійної перебудови цитоскелету по мірі потреб клітини. Є речовини, які можуть заблокувати процес зборки або розборки мікротрубочок однією з них є колхіцин.

19. Як впливає концентрація йонів кальцію на цитоскелет?
Підвищена концентрація іонів кальцію в цитозолі викликає ушкодження цитоскелету і індукує утворення розривів мембрани. При високій концентрації іонів кальцію порушуються функції мітохондрій і це обумовлює загибель клітин.

20. Характер дії цитохалазинів на цитоскелет.
Цитозалазини — група споріднених по хімічній структурі метаболітів пліснявих грибів. Функціонально цитохалазини нагадують кепуючі білки. Вони зв’язуються зі швидко ростучим кінцем актинового філаменту і блокує як і приєднання, так і віл’єднання субодиниць на тому кінціЮ зоча блокування може бути неповним. Цитохалазини можуть так само і розрізати актинові філаменти. Найбільш активним є цитохалазин Д.
21. Будова центріолі.
Центріоль — невелика органела, що входить до складу клітинного центру, знаходиться в цитоплазмі біля ядра.Являє собою циліндр, стінки якого побудовані з дев'яти триплетів мікротрубочок, довжина 0,2—0,8 мкм. Структурним елементом мікротрубочок є білок тубулін. В клітинах зазвичай знаходяться дві центріолі, оточені центросомою. Центріоль характерна для усіх тваринних та деяких рослинних клітин.Функція центріолі полягає в утворенні веретена поділу під час розмноження клітин. Крім того вони беруть участь в утворенні війок та джгутиків.Центріоль мае циліндричну форму. Стінка цинтриолярного циліндру побудована з девяти триплетів мікротрубочок. Кожен триплет розміщений под. кутом 40 родо радіуса центріолі й складаеться з трьох мікротрубочок які позначаються літерами А(містить 13 протофібрил), В(прилягае до А, скл з 11 власних протофібрил і ще 2 протофібрили в неї спільні з А), С(прилягае до В, складаеться з 11 протофібрил і спільні з В). Від А мікротрубочки кожного триплету відходить по 2 вирости які назив ручками. Зовнішній виріст направлений до С-мікротрубочки сусіднього триплету. Внутрішній виріст направлений до центра центріолярного циліндра. Систему мікротрубочок центріолі описують ф-ю 9+3+0. Центральна частина центріолі на одному з кінців не містить ніяких структур, а ні іншому є центральна втулка зі спицями. Спиць 9, вони йдуть по одній від центральної втулки до кожного триплету.

22. Чи всі еукаріоти мають центріолі?
Центріолі беруть участь у формуванні цитоплазматичних мікротрубочок під час поділу клітини, і в регуляції утворення мітотичного веретена. У клітинах вищих рослин і більшості грибів центріолей немає, і мітотичний веретено утворюється там іншим способом.

23. Як змінюється будова та кількість центріолей протягом клітинного циклу.
Зміни у будові центріолі під час клітинного циклу На G0- та G1-стадіях інтерфази в клітині знаходиться дві центріолі: материнська та дочірня (див.рис.5.13). Таку пару центріолей називають диплосомою або клітинним центром. Ці дві центріолі розміщені під прямим кутом одна до одної. При цьому дочірня центріоля повернута до материнської центріолі своїм проксимальним кінцем. На материнській центріолі знаходяться сателіти, від яких відходять мікротрубочки. На дочірній центріолі сателітів та інших додаткових структур немає, вона є “голою”. На S-стадії інтерфази центріолі подвоюються. Для цього материнська й дочірня центріолі розходяться. Перпендикулярно до кожної з них закладаються нові центріолі. По закінченню S-фази і протягом всієї G2-фази в клітині присутні 4 центріолі, при цьому лише на одній з них (найстаршій) розміщені сателіти, інші три центріолі – “голі”. На початку мітозу сателіти з найстаршої центріолі зникають, мікротрубочки в цитоплазмі розбираються. Одна пара центріолей (диплосома) відходить до одного полюса клітини, а інша – до протилежного. Навколо материнської центріолі в кожній диплосомі утворюється фібрилярне гало, від якого формуються мікротрубочки веретена поділу. Дочірні центріолі в складі кожної диплосоми залишаються “голими”. Після цитотомії (поділу цитоплазми) в складі кожної з двох новоутворених клітин залишається по диплосомі По закінченні мітозу мікротрубочки веретена поділу розбираються, на материнській центріолі зникає фібрилярне гало і формуються сателіти. Від сателітів починається утворення мікротрубочок, що функціонуватимуть в інтерфазі. Настає новий G1-період.
24. Будова базального тільця.
Стінка базального тільця побудована з 9 триплетів мікотрубочок, у центральній частині базального тільця мікротрубочок немае. Через це систему мікротрубочок описують як 9х3+0 Аксонеми побудовані з 9 пар мікротрубочок – дуплетів. Кожен дуплет складаеться з А і В бікротрубочок. А мікротрубочки побудовані з 13 протофібрил, а в В мікротрубочка прилягае до А мікротрубочки й мае 11 власних протофібрил і ьпротофібрили спільні з А-мікротрубочкою. У центрі аксонами е ще одна пара мікротрубочок. Кожна з мікротрубочо побудована з 13 протофібрил. Таким чином систему мікротрубочок аксонами зображують у вигляді формули 9х2+2.
25-26. Структура і функції війок і джгутиків.
Війки та джгутики е органами руху в деяких найпростіших, у сперматозоїдів, за їхньою допомогою клітини слизової оболонки носа переміщують слиз разом з частинками пилу. В основі кожного джгутика чи війки міститься структура яка називаеться базальне тільце. Стінка базального тільця побудована з 9 триплетів мікротрубочок, яких у центральній частині немае. Часто систему мікротрубочок описують ф-ю 9+3+0. Д або В ззовні вкриті плазмо лемою, під якою знаходиться структура побудована з мікротрубочок. Її назив аксонемою яка побудована з 9 пар мікротрубочок – дуплетів. Кожен дуплет скл з А і В мікротрубочок. Систему мікротрубочок аксонемі в і д зображують у вигляді ф-ли 9х2+2

27. Структура і функції мікроворсинок.
Мікроворсинки – тонкі пальцеподібні вирости плазмолеми, які збільшують площу контакту плазмолеми з міжклітинним простором, що зб напр. площу всисної поверхні в епітелії кишечнику. Усередині кожної мікроворсинки є пучок з 20-30 паралельних мікрофіламентів, які йдуть від основи мікроворсинки до її верхівки. + кінці всіх мікрофіламентів спрямовані до верхівки мікроворсинки. У такий спосіб сітка цих утворень кріпиться до плазмалеми і підтримує її форми. На верхівці ворсинки (+)-кінці актинових філаментів захищені віл деполімерилізації кепіруючими білками, які формують тут електроннощільну масу, так звану аморфну шапочку. Між собою мікрофіламенти скріплені за допомогою актинозв’язувальних білків — фімбрину, фасцину і віліну, а до плазмолеми вони прикріплюються за допомогою міозину 1 та кальмодуліну. В основі кожної мікроворсинки мікрофіламенти за допомогою спектрину прикріплені до так званої термальної сітки, пробудованої з проміжних філаментів.
28. Чим відрізняється будова центріолі та джгутика.
Війки та джгутики е органами руху в деяких найпростіших, у сперматозоїдів, за їхньою допомогою клітини слизової оболонки носа переміщують слиз разом з частинками пилу. В основі кожного джгутика чи війки міститься структура яка називаеться базальне тільце. Стінка базального тільця побудована з 9 триплетів мікротрубочок, яких у центральній частині немае. Часто систему мікротрубочок описують ф-ю 9+3+0. Д або В ззовні вкриті плазмо лемою, під якою знаходиться структура побудована з мікротрубочок. Її назив аксонемою яка побудована з 9 пар мікротрубочок – дуплетів. Кожен дуплет скл з А і В мікротрубочок. Систему мікротрубочок аксонемі в і д зображують у вигляді ф-ли 9х2+2

Центріоль мае циліндричну форму. Стінка цинтриолярного циліндру побудована з девяти триплетів мікротрубочок. Кожен триплет розміщений под. кутом 40 родо радіуса центріолі й складаеться з трьох мікротрубочок які позначаються літерами А(містить 13 протофібрил), В(прилягае до А, скл з 11 власних протофібрил і ще 2 протофібрили в неї спільні з А), С(прилягае до В, складаеться з 11 протофібрил і спільні з В). Від А мікротрубочки кожного триплету відходить по 2 вирости які назив ручками. Зовнішній виріст направлений до С-мікротрубочки сусіднього триплету. Внутрішній виріст направлений до центра центріолярного циліндра. Систему мікротрубочок центріолі описують ф-ю 9+3+0. Центральна частина центріолі на одному з кінців не містить ніяких структур, а ні іншому є центральна втулка зі спицями. Спиць 9, вони йдуть по одній від центральної втулки до кожного триплету.
Розділ №5 “Ядро”
1. З яких основних компонентів складаеться ядро
Ядерна оболонка(каріолема), ядерний сік(каріоплазма), хроматин(хромосоми), ядерце.
2. Хімічний склад каріоплазми.
Каріоплазма – неструктурований вміст клітинного ядра, відмежований ядерною оболонкою від цитоплазми. В нього занурений хроматин, ядерця, а також різноманітні внутрішньоядерні гранули. Після екстракції хроматину хім. Агентами в каріоплазмі зберігаеться т з внутрішньоядерний матрикс який складаетьсяя з білкових фібрил товщиною 2-3 нм які утворюють в ядрі каркас зеднуючий ядерця, хроматин, порові комплекси ядерної оболонки та ін. Стр.
3. Будова та функції каріоскелету.
Каріоскелет — каркасна внутрішньоядерна система, яка слугує для об’єднання всіх ядерних компонентів. За даними електронної мікроскопії до складу ядерного матрексу, входять три відмінні структурні компоненти: периферична ядерна ламіна з поровими комплексами, внутрішньоядерна фібрилярно-гранулярна сітка й залишкові ядерця. Інколи ядерним матриксом називають тільки внутрішньоядерну сітку. Внутрішньоядерна фібрилярна сітка виявляє набагато більшу лабільність порівняно з ядерною ламіною. Ядерний матрикс достатьно складний комплекс елементів, функціонально та структурно пов’язаних один з одним.
Поверхневий апарат ядра.
4. З яких основних компонентів складається ядерна оболонка (поверхневий апарат ядра)?
Ядро звичайно має розмір 8-25 мікрометрів в діаметрі. Воно оточено подвійною мембраною, яка називається ядерною оболонкою. Крізь внутрішню і зовнішню мембрани на деяких інтервалах проходять ядерні пори. Ядерна оболонка регулює і полегшує транспорт між ядром і цитоплазмою, відокремлюючи хімічні реакції, що відбуваються в цитоплазмі, від реакцій, що трапляються в межах ядра. Зовнішня мембрана безперервна з грубим ендоплазматичним ретикулумом (англ. RER) і може мати зв’язані рибосоми. Простір між двома мембранами (який називається «перинуклеарним простором») безперервний з люменом RER. Ядерна сторона ядерної оболонки оточена мережею філаментів, яка називаються ядерною ламіною.

Внутрішня частина ядра містить одне або декілька ядерець, оточених матрицею, яка називається нуклеоплазмою. Нуклеоплазма – гелеподібна рідина (подібна у цьому відношенні до цитоплазми), в якій розчинені багато речовин. Ці речовини включають нуклеотид-тріфосфати, сигнальні молекули, ДНК, РНК та білки (ензими та філаменти).
5. Порівняйте будову і хімічний склад зовнішньої та внутрішньої мембран ядра? Що таке перинуклеарний простір?
Ядерна оболонка (каріолема) складається з двох ядерних мембран, зовнішньої і внутрішньої, розділених перинуклеарним простором (люменом), який має ширину 20-60 нм і складає єдине ціле з порожнинами ендоплазматичної сітки (ЕПС). Зовнішня мембрана ядерної оболонки має низку структурних особливостей, за якими її об’єднують з мембранами. Зовнішня мембрана ядра може утворювати пухирцеподібні, трубчасті або складчасті вирости в бік цитоплазми. Внутрішня мембрана відрізняється від зовнішньої тим, що на ній немає рибосом і не спостерігається її злиття і перехід в мембрани ЕПС. Але вона здатна також утворювати вирости як в бік ядра, так і в перинуклеарний простір. Крім самостійних виростів зовнішньої або внутрішньої мембрани ядерної оболонки, в багатьох типах клітин спостерігається утворення інвагінацій або вип’ячувань оболонки ядра в цілому, в якому задіяні одночасно обидві мембрани. За загальною будовою ядерні мембрани подібні до всіх інших клітинних мембран, тобто, являють собою білок-ліпідний бішар, але вони мають характерну особливість, властиву тільки ядерній оболонці – особливі пори (ядерно-поровий комплекс), діаметром 60-100 нм, які об’єднують дві ядерні мембрани і забезпечують процеси транспорту між ядром і цитоплазмою.
6. Що таке ядерна ламіна? Функції і будова?
Ядерна ламіна - волокнисто-сітчаста структура, яка прилягає до всієї внутрішньої поверхні ядерної оболонки (за виключенням ділянок пор) і забезпечує структурну підтримку ядра. Ядерна ламіна складається зі споріднених білків ламінів. Більшість клітин ссавців містить чотири різних ламіни – A, B1, B2 і C.
7. Як побудована ядерна пора?
Пори в ядерній оболонці (ядерно-поровий комплекс) організовані за участю спеціальних білків з загальною назвою нуклеопорини. Для ядерної пори характерна симетрія восьмого порядку (октагональна) – більшість білків в її складі представлені в кількості, кратній восьми. За даними електронної мікроскопії ядерна пора є досить лабільною структурою, який у відповідь на різні стимули може змінювати свій радіус і, можливо, провідність.
9. Яким чином білки проникають із цитоплазми в ядро?
Через ядерно-поровий комплекс відбувається обмін речовинами між ядром і цитоплазмою. Нуклео-цитоплазматичний транспорт можна поділити на пасивний і активний. Пасивний транспорт відбувається за рахунок дифузії речовин через пори. Дифундувати через заповнені водою канали в ЯПК можуть іони, малі метаболіти і глобулярні білки до  60 кДа. Через ЯПК активно транспортуються великі білки і рибонуклеопротеїнові комплекси  25 нм в діаметрі, які не можуть проходити за рахунок дифузії. В активному транспорті макромолекул через ЯПК беруть участь спеціальні білки транспортини, які формують транспортний комплекс і забезпечують специфічність транспорту. Відповідно до їх ролі в транспорті, їх ще поділяють на експортини (транспорт ядроцитоплазма) і імпортини (цитоплазма ядро). Спочатку в донорному компартменті (звідки субстрат транспортується) відбувається формування комплексу вантаж/транспортини. Потім комплекс тимчасово закріплюється на білках ядерної пори, розпізнається і транслокується через неї в акцепторний компартмент (в який спрямований транспорт). Далі комплекс дисоціює, а вантаж вивільнюється. Транспортини, які брали участь в утворенні комплексу, повертаються в донорний компартмент. Білки-транспортини, що переносять різні види РНК і рибонуклеопротеїнів з ядра в цитоплазму, мають в своєму складі спеціальні короткі амінокислотні послідовності – сигнали ядерного експорту, завдяки яким вантаж пропускається через пору. Білки ж, які транспортуються з цитоплазми в ядро, несуть подібні послідовності іншого складу (сигнали ядерної локалізації) безпосередньо в своїй молекулі. Серед транспортинів є як суто специфічні для переносу певних молекул, так і такі, що можуть транспортувати декілька різних субстратів.

10. Як відрізнити білки, що траспортуються в ядро від решти білків цитоплазми?
В ядро переважно транспортуються білки — гістони, рибосомальні білки, ферменти, що беруть участь в процесах транскрипції, реплікації, репарації, регуляторні молекули а також різні метаболіти, такі як нуклеотиди. Із ядра в цитоплазму транспортуються зрілі молекули мРНК, субодиниці рибосом.
11. Як здійснюється активний транспорт із ядра в цитоплазму та зі цитоплазми в ядро?
Активний транспорт великих субстратів – специфічний процес, який потребує енергетичних витрат. Через ЯПК активно транспортуються великі білки і рибонуклеопротеїнові комплекси 25 нм в діаметрі, які не можуть проходити за рахунок дифузії. В активному транспорті макромолекул через ЯПК беруть участь спеціальні білки транспортини, які формують транспортний комплекс і забезпечують специфічність транспорту. Відповідно до їх ролі в транспорті, їх ще поділяють на експортини (транспорт ядроцитоплазма) і імпортини (цитоплазма ядро В більшості випадків джерелом енергії для активного нуклео-цитоплазматичного транспорту є гідроліз ГТФ. Його забезпечує спеціальний білок з ГТФазною активністю, який також входить до складу транспортного комплексу.
12. Про що свідчить збільшення ядерних пор?
Збільшення кількості ядерних пор свідчить про підвищення функціональної активності, транспорту речовин ядро=цитоплазма.
Хроматин.
13. Перерахуйте основні рівні компартизації ДНК.
!) Коротка ділянка подвійного ланцюга ДНК; 2) Нуклеосомна нитка; 3) фібрила діаметром 30 нм (соленоїд); 4) петлі хроматину, приєднані до скеффолд білків; 5) конденсована ділянка хромосом; 6) ціла мітотична хромосома.
14. Будова подвійної спіралі ДНК?
Генетична інформація, яка повинна бути стабільною і стійкою до зовнішніх факторів, зберігається в ядрі в молекулах дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК). Всі молекули ДНК (як про-, так і еукаріотичних клітин) побудовані з 4-х типів нуклеотидів, кожний з яких складається з азотистої основи, цукру – дезоксирибози і залишку фосфорної кислоти. В ДНК є 4 типи азотистих основ: аденін (А) і гуанін (Г) (пуринові) і цитозин (Ц) і тимін (Т). (піримідинові). Нуклеотиди зв’язані у довгі полінуклеотидні ланцюги ковалентними фосфодіефірними зв’язками, які з’єднують 5-й атом вуглецю (позначається 5) однієї дезоксирибози з 3-м (3) вуглецевим атомом наступної дезоксирибози (рис.6.11,Б). Первинна структура молекули ДНК (послідовність нуклеотидів) специфічна для кожної природної ДНК і є кодовою формою запису біологічної інформації – генетичного коду. Молекула ДНК знаходиться у клітині переважно у вигляді спіралі, що містить два ланцюги, які закручені навколо однієї загальної осі і мають антипаралельну (протилежну) орієнтацію. Існує полярність двох ланцюгів ДНК в спіралі, де напрямки 5 - 3 є протилежно спрямованими. В подвійній спіралі ДНК пуринові і піримідинові основи, обернені одна до одної. При цьому аденін (А) одного ланцюга завжди зв’язується водневими зв’язками з тиміном (Т) другого, а гуанін (Г) завжди – з цитозином (Ц.Утворення таких постійних пар в подвійній спіралі має назву комплементарності. Отже, спіраль ДНК утворюється послідовністю пар основ А-Т і Г-Ц вздовж полінуклеотидних ланцюгів. Різноманітні варіації в послідовності нуклеотидів вздовж ланцюга визначають функції кожної ділянки молекули ДНК і їх роль в передачі інформації на молекули РНК, а через останні – і на молекули білків. Макромолекулярна структура ДНК встановлена Дж.Уотсоном і Ф.Криком у 1953 році. За цією моделлю дезоксирибофосфатний остов молекули ДНК розташований зовні молекули, а азотисті основи (площина яких перпендикулярна осі спіралі) – всередині. Два ланцюги ДНК обертаються один навколо одного і утримуються за рахунок водневих зв’язків між азотистими основами. У спрощеному вигляді модель нагадує скручену навкруги своєї осі мотузкову драбину, “сходинки” якої утворені парами основ А-Т і Г-Ц.На кожний оберт спіралі припадає 10 пар основ. По довжині це складає 3,4 нм. Отже, відстань між двома парами основ – 0,34 нм. Ці величини є постійними для ДНК всіх організмів
15. Що таке гістони? Яка їх функція та розташування?
Гістони — група висококонсервативних простих білків, асоційованих з ДНК та негістоновими білками у складі хроматину ядра клітини. Синтезуються в ядрі під час синтетичного періоду. Основна біологічні роль гістонів — участь у стабілізації просторової структури ДНКта утворенні нуклеопротеїнових комплексів — нуклеосом, які являють собою глобули і є головними структурними одиницями хромосом.
16. Функції негістонових білків?
Хімічну основу хромосом складає хроматин – комплекс ДНК (30-45%) з гістонами (30-50%,)і негістоновими білками (4-33%). Негистоновые белки Негистоновые белки составляют около 20% от всех белков хроматина. По определению, негистоновые белки – это все белки хроматина, кроме гистонов, выделяющиеся с хроматином или хромосомами. Это сборная группа белков, отличающихся друг от друга как по общим свойствам, так и по функциональной значимости. Около 80% из негистоновых белков относится к белкам ядерного матрикса, обнаруживаемых как в составе интерфазных ядер, так и митотических хромосом. Во фракцию негистоновых белков может входить около 450 индивидуальных белков с различной молекулярной массой (5-200 кД). Часть этих белков водорастворима, часть растворима в кислых растворах, часть непрочно связана с хроматином и диссоциирует при 0,35 М концентрации солей (3 М NaCI) в присутствии денатурирующих агентов (5 М мочевина). Поэтому характеристика и классификация этих белков затруднена, а сами белки еще недостаточно изучены. Среди негистоновых белков обнаруживается целый ряд регуляторных белков как стимулирующих инициацию транскрипции, так и ингибирующих ее, обнаружены белки специфически связывающиеся с определенными последовательностями на ДНК. К негистоновым белкам относят также ферменты, участвующие в метаболизме нуклеиновых кислот (ДНК-полимеразы, ДНК-топоизомеразы, метилазы ДНК и РНК, РНК-полимеразы, РНКазы и ДНКазы и т.д.), белков хроматина (протеинкиназы, метилазы, ацетилазы, протеазы и др.) и многие другие. Додаткова компактизація досягається шляхом укладання такої спіралі у вигляді петель, які утримуються негістоновими білками. При цьому петлі, які містять 50000 -100000 пар основ, прикріплюються до осьових (скелетних) білкових структур (скеффолду, scaffold). Осьові структури складаються з негістонових білків, подібних до білків ядерного матриксу
17. Що таке нуклеосома? Яікі гістонові білки входять у нуклеосому?
ДНК на всіх стадіях клітинного циклу знаходиться в комплексі з гістонами – особливим класом висококонсервативних білків невеликого розміру, які збагачені позитивно зарядженими амінокислотними залишками аргініну і лізину, завдяки чому гістони мають яскраво виражені оснόвні властивості. Позитивно заряджені гістони утворюють сильні іонні зв’язки з від‘ємно зарядженою ДНК, формуючи нуклеосоми.Кожна нуклеосома має серцевину („кор”) з 8 гістонових білків (типу Н2А, Н2В, Н3 і Н4 – по дві молекули кожного), навкруги якої обкручується приблизно два витки спіралі ДНК (146 п.о.). Між кожними двома нуклеосомами залишається вільна („лінкерна”) ДНК, довжиною 50-60 п.о. Під електронним мікроскопом нуклеосомна нитка має вигляд намиста. П’ятий гістон, H1, приєднаній до ДНК в лінкерній ділянці і бере участь у формуванні більш високих рівнів компактизації структури хроматину. Полная нуклеосома содержит около 200 п.н. ДНК (146 п.н.- сердцевина, 30 п.н. - участок линкера в комплексе с гистоном H1, 30 п.н. - свободная ДНК), октамер сердцевинных (коровых) гистонов и одну молекулу гистона H1 (рис. 59). Молекулярная масса полной нуклеосомы - 262000 Да. Рассчитано, что на весь гаплоидный геном человека (3 х 109 пар оснований) приходится 1,5 х 107 нуклеосом

18. Що таке лінкерна ділянка?
Між кожними двома нуклеосомами залишається вільна („лінкерна”) ДНК, довжиною 50-60 п.о. Під електронним мікроскопом нуклеосомна нитка має вигляд намиста. П’ятий гістон, H1, приєднаній до ДНК в лінкерній ділянці і бере участь у формуванні більш високих рівнів компактизації структури хроматину. Ланцюги нуклеосом можуть бути скручені у фібрилу діаметром від 20 до 30 нм, формуючи соленоїдну структуру, в якій на один оберт припадає шість нуклеосом. Ця структура стабілізована взаємодіями між різними молекулами H1. Така фібрила може спостерігатися в як метафазних хромосомах, так і в інтерфазному ядрі, і ймовірно є природною конформацією транскрипційно неактивного в даний час хроматину. Порівняно з вільною ДНК її упаковка в нуклеосомних ланцюгах є приблизно в 5-7 разів більш компактною, а в 20-30 нм соленоїді – в 40 разів

19. Де розташований гістон Н1?

Гістон H1 є одним з п'яти типів гістонів, білків, відповідальних за упаковку ДНК в хромосоми. В останні десятиліття спостерігається підвищений інтерес до гістонів, багато в чому продиктований тим, що деякі ракові клітини можуть містити незвичайні модифікації гістонів. Супрамолекулярні асоціат гістонів і ДНК називається хроматин. Чотири з п'яти типів гістонів (вузлові гістони - core histones) являють собою білкові «котушки», на які «намотується» молекула ДНК, що утворює нуклеосоми; лінкерний гістон H1 пов'язує ДНК поза нуклеосом. Вважається, що H1 допомагає в організації компактної структури хромосом, однак його точна роль поки ще не була детально з'ясовано. Раніше Артур Скултчі (Arthur I. Skoultchi) з Університету Йешива уже показав, що H1 важливий для нормального розвитку організму. У новому дослідженні Скултчі з колегами спостерігав зміни в організмі дрозофіли, що відбуваються при зниженні рівня білка на 5% від норми. Дослідники виявили, що H1 необхідний для утримування періцентрального хроматину (області хроматину, що розташовується на центральних областях хромосом). У клітинах, зміст H1 в яких було знижено, гетерохроматину відрізнявся більшою дифузного, ніж у нормальних клітинах. Також було виявлено, що H1 грає важливу роль в регуляції експресії тих генів, які розташовані в центрі хромосом.

(розташованій на лінкерній ділянці).

20. Чим утворені 30 нм фібрили ДНП?
30 нм фібрила утворена скрученими нуклеосомами, сформовані у соленоїдну структуру, в якій на один оберт припадає шість нуклеосом. Ця структура стабілізована взаємодіями між різними молекулами Н1. Така фібрила може спостерігатися як у метафазних хромосомах, так і в інтерфазному ядрі, і ймовірно є природною конформацією транскрипційно негативного в цей час хроматину. Упаковка ДНК в нуклеосомних ланцюгах є у 40 разів компактніше в соленоїді, ніж у вільній ДНК.

21. Будова метафазної хромосоми.
Будова метафазної хромосоми при дослідженні за допомогою світлового мікроскопа представляє наступним чином. Кожна хромосома складається з двох хроматид, спірально закрученими і розташовуються паралельно осі хромосоми. Для прокрашівается в інтерфазних отруті ділянок хромосом використовують термін "хромонема" - барвна нитку. Потовщення на хромонемах отримали назву хромомер. Особливість вищеописаного будови хромосом залежить від рівня змінюється при переході від інтерфазного стану хромосом до метафазної
Перший, який отримав назву нуклеосомного, визначає скручування ДНК по поверхні гістоновими серцевини. Другий - об'єднання декількох нуклеосом (до 10) в намистину - називається нуклеомерний. Третій рівень - об'єднання скріпками з негістонових білків фібрил дезоксирибонуклеопротеїни в петлевий домен, званий хромомером. Четвертий - освіта хромонем. Далі, мабуть, хромонема укладається у вигляді спіралі в хроматид, хоча й дуже ймовірно, що це ще один рівень - "петельна структур".

22. Що таке теломери? Їх функції?
Теломери локалізовані на обох кінцях кожної хроматиди всіх хромосом, складаються з множинних повторів особливих консервативних послідовностей ДНК і виконують низку дуже важливих функцій в клітині: підтримують стабільність хромосом, запобігають їх „злипанню”; захищають кінці хромосоми від руйнування нуклеазами; відіграють важливу роль в забезпеченні правильної реплікації кінців хромосом; забезпечують контроль нормального клітинного росту. Наявність теломер на кінцях хромосом – сигнал того, що хромосома нормальна. Коли в клітині з’являється пошкоджена хромосома або фрагмент хромосоми, такі структури позбавлені теломер хоча б на одному з кінців. Системи контролю за пошкодженням ДНК (вони є у всіх нормальних клітинах) впізнають такі кінці і зупиняють процеси клітинного циклу, щоб дати можливість системам репарації усунути пошкодження. Якщо ж це з якоїсь причини неможливо, в клітині може бути включений механізм запрограмованої загибелі (апоптоз). Через молекулярні особливості процесу реплікації ДНК при кожній наступній реплікації в нормальній соматичній клітині теломери втрачають 50-100 пар основ. Такому вкороченню може запобігати фермент теломераза, який присутній в активному стані тільки в зародкових і стовбурових клітинах. В інших соматичних клітинах, які ростуть і діляться, теломерази неактивні, їх теломери поступово вкорочуються. Це може розглядатися як своєрідний мітотичний годинник, який сигналізує про необхідність включення у старіючих клітинах механізму апоптозу до того, як в їх ДНК з часом накопичаться і передадуться дочірнім клітинам невиправлені пошкодження. Деякі ракові клітини здатні уникати такого контролю і стають „безсмертними”. Їх теломери залишаються стабільними за довжиною – це викликає їх нескінченний поділ і відсутність контролю з боку систем репарації. Припускається, що причиною цього є активація ферментів теломераз в ракових клітинах.

Дата добавления: 2015-12-16 | Просмотры: 1118 | Нарушение авторских прав