АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Регуляция синтеза и распада коллагена

Витамин С и половые гормоны стимулирует синтез коллагена. Глюкокортикоиды – тормозят.

Эластин

Это второй главный белок соединительной ткани, основной белок эластических волокон межклеточного вещества кожи, легких, стенки кровеносных сосудов. Обладают резиноподобным свойством.

Содержит около 800 АК-остатков с неполярными аминокислотами (глицин, валин, аланин). Также содержит пролин и лизин, но отсутствует гидроксилизин и гидроксипролин. Образуется много поперечных сшивок, в образовании которых участвуют остатки лизина 3-х или 4-х пептидных цепей. При этом образуется десмозин:

Или лизиннорлейцин (2 остатка лизина)

Эластин синтезируется как тропоэластин (мономер), после сшивок приобретает конечную форму и становится нерастворимым.

Эластин пищи гидролизуется медленно пепсином и эластазой поджелудочной железы, в тканях – под действием эластазы нейтрофилов. Если этот фермент очень активен, то он разрушает эластин, особенно опасно в легких, может возникнуть растяжение легких – эмфизема легких.

Гликозаминокликанысоединительнойткани

Составляют основное вещество, взаимодействуют с коллагеном и эластином; могут присоединять большое количество воды, находятся в виде желе. Белок в них занимает 5% - одна полипептидная цепь.

Полисахаридные цепи ГАГов связаны с белком (называется коровым белком) ковалентными связями. Период полужизни ГАГ 3-10 дней, разрушение происходит ферментами гликозидазами, затем, в составе эндопузырьков поступают в клетки и сливаются с лизосомами, ферменты которых расщепляют их до мономеров. Накопление ГАГов в тканях вследствие нарушения их метаболизма, приводит к тяжелым нарушениям в умственном, физическом развитии у детей, снижении продолжительности жизни, деформации скелета и увеличении органов. Это наследственные заболевания – мукополисахаридозы. При сахарном диабете, ревматических и системных заболеваниях (например, псориаз) скорость обновления протеогликановых комплексов снижается. Интенсивность распада ГАГов контролируется кортикостероидами.

В составе протеогликанов дентина и цемента преимущественно обнаруживаются такие ГАГ-и, как гиалуроновая кислота, хондроитин -4-сульфат, хондроитин - 6-сульфат и кератансульфат.

Гиалуроновая кислота имеет большую молекулярную массу до 10 млн. дальтон, состоит из многократно повторяющейся дисахаридной единицы, включающую Д-глюкуроновую кислоту и N-ацетил-Д-глюкозамин:

Хондроитин-4-сульфат имеет молекулярную массу около 10000 - 60000. Как структурную единицу включает дисахарид из Д-глюкуроновой кислоты и Н-ацетил-Д-галактозамин-4-сульфата.

Хондроитин-6-сульфат отличается от хондронтин-4-сульфата только по положению сульфатного эфира.

Цепи из повторяющихся дисахаридных единиц хондроитин-4- сульфата и хондроитин-6-сульфата ковалентно связаны с серином полипептидного состава. При этом вставочным фрагментом является трисахарид галактозил-галактозил-ксилоза.

Кератансульфат содержит повторяющуюся дисахаридную единицу, состоящую из Д-галактозы и N-ацетилглюкозамин-6-сульфата.

Различают кератансульфаты I и II. Они отличаются по суммарному содержанию углеводов и находятся в разных тканях. В ткани зуба обнаруживается кератансульфат II, выделенный из хряща и костей. Помимо сахаров, которые входят в состав дисахаридной единицы, он содержит N-ацетил-галактозамин, фукозу, сиаловую кислоту и маннозу. Олигосахаридная цепь кератансульфата II присоединена к белку, через N-ацетилгалактозамин, образующий О-гликозидную связь с серином и треонином.

Гликозаминогликаны в основном обнаруживаются в дентинных канальцах, меньше в основном веществе. При кариесе в дентине происходит накопление ГАГ и их перераспределение. Кислые ГАГ полностью исчезают из дентинных канальцев и концентрируются в основном веществе дентина.

Протеогликаны участвуют в обмене катионов и воды, придают тканям эластичность и устойчивость по отношению к сжатию, играют роль молекулярного сита, ограничивая перемещения крупных катионов и препятствуя проникновению внутрь белковых молекул, имеющих размеры альбумина, обладают другими свойствами.

Специализированные белки соединительной ткани делят на 2 типа – имеющие адгезивные свойства и подавляющие адгезию.

Белки, имеющие адгезивные свойства – фибринонектин, ламинин, нидоген и другие.

Ламинин – неколлагеновый белок, гликопротеин, состоит из 3-х полипептидных цепей, имеет центры связывания с клетками, коллагеновыми структурами в ткани. Главная его роль – влиять на рост, морфологию, дифференцировку клеток соединительной ткани.

Нидоген – сложный белок, состоит из одной полипептидной цепи, простетическая группа его – сульфатированный гликопротеид. Нидоген имеет центры связывания с коллагеном и ламинином, а также с клеточной поверхностью.

Фибринонектин – синтезируется разными клетками (растворимый фибринонектин синтезируется гепатоцитами, а тканевый фибринонектин синтезируется фибробластами. Этот белок является гликопротеином, состоит из двух полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками.

Этот белок связывает коллаген, ГАГи, гиалуроновую кислоту, то есть фибринонектин выполняет связующую роль межклеточного матрикса и способствует адгезии и распространению эпителиальных клеток и опухолевых клеток, контролирует поддержание цитоскелета клеток, участвует в воспалении.

Дата добавления: 2016-06-06 | Просмотры: 823 | Нарушение авторских прав