Скелетная мышечная ткань. Структурно-функциональная единица этой ткани - мышечное волокно
Структурно-функциональная единица этой ткани - мышечное волокно. Мышечное волокно образуется при слиянии эмбриональных клеток – миобластов. Они образуют длинную трубку с большим числом ядер (симпласт).
В мышечном волокне есть все компоненты клетки: ядра, органеллы общего значения, включения, а также органеллы специального значения.
Органеллы мышечного волокна делят на функциональные аппараты:
Сократительный аппарат состоит из миофибрилл. Это органеллы, которые тянутся внутри волокна и занимают большую часть цитоплазмы. Они способны изменять свою длину.
Аппарат белкового синтеза представлен свободными рибосомами. Они синтезируют белки для миофибрилл.
Аппарат передачи возбуждения образован саркотубулярной системой. Она включает гладкую ЭПС и Т-трубочки.
Гладкая ЭПС (саркоплазматическая сеть) имеет вид плоских цистерн, которые оплетают все миофибриллы. Она служит для накопления Сa2+. Ее мембраны способны быстро выпускать кальций наружу, что необходимо для укорочения миофибрилл, а затем активно закачивает его внутрь.
Наружная мембрана мышечного волокна (сарколемма) образует многочисленные трубчатые впячивания - Т-трубочки. Они тесно контактируют с мембранами ЭПС, образуя единую саркотубулярную систему.
Энергетический аппарат составлен митохондриями и включениями. Митохондрии крупные, лежат между миофибриллами. Включения гликогена и жира служат источником для получения АТФ.
Лизосомальный аппарат развит слабо. Служит для процессов внутриклеточной регенерации.
Механизм мышечного сокращения.
Внутри мышечного волокна находятся тысячи миофибрилл, которые обеспечивают сокращение.
Каждая миофибрилла построена из огромного числа актиновых и миозиновых филаментов.
Тонкие актиновые нити (филаменты) построены из круглых молекул белка актина. Более толстая миозиновая нить (филамент) построена из 300-400 молекул белка миозина. Каждая молекула миозина имеет длинный хвост, к которому с одного края прикреплена подвижная головка.
Миофиламенты имеют постоянный диаметр длину (около 1 мкм). Филаменты одного вида образуют ровные пучки.
Миофибриллы образованы из чередующихся пучков актиновых и миозиновых нитей. Поэтому в миофибрилле много раз повторяются светлые участки (I-диски) и темные участки (А-диски). Это и создает эффект поперечной исчерченности. Свободные концы тонких и толстых нитей заходят друг за друга. В момент сокращения они скользят друг относительно друга.
В середине каждого I- диска проходит Z-линия. Участок между двумя Z-линиями называют саркомером. Саркомер является структурной единицей миофибриллы. (20 тысяч саркомеров в 1 миофибрилле). При сокращении длина миофибриллы уменьшается за счет одновременного укорочения всех I-дисков. Длина каждого саркомера при этом уменьшается в 1,5-2 раза.
Процесс сокращения объясняется теорией скольжения. В момент сокращения свободные, заходящие друг за друга концы актиновых и миозиновых нитей вступают в молекулярные взаимодействия и глубже задвигаются друг относительно друга. Скольжение регулируется специальными белками. Это тропонин и тропомиозин, которые встроены в актиновую нить, и препятствуют контакту с миозиновыми филаментами. При повышении концентрации Са2+ блокирующее действие этих белков снимается.
На мембране мышечного волокна оканчиваются аксоны нервных клеток и вызывают возбуждение. Это возбуждение распространяется на Т-трубочки, которые колечками окружают миофибриллы. С двух сторон к каждой Т-трубочке прилежат обширные мембранные полости ЭПС. Такой комплекс называют триадой. На каждый саркомер приходится две триады. При сокращении кальций выходит из ЭПС наружу – в гиалоплазму и вызывает скольжение филаментов.
Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 531 | Нарушение авторских прав
1 | 2 | 3 | 4 |
|