Специфічність
Ферменти зазвичай проявляють високу специфічність по відношенню до своїх субстратів (субстратна специфічність). Це досягається частковою комплементарностью форми, розподілу зарядів і гідрофобних областей на молекулі субстрату і в центрі зв'язування субстрату на ферменті. Ферменти зазвичай демонструють також високий рівень стереоспеціфічності (утворюють як продукт тільки один з можливих стереоізомерів або використовують як субстрат тільки один стереоізомер), региоселективность (утворюють або розривають хімічний зв'язок тільки в одному з можливих положень субстрату) і хемоселектівності (каталізують тільки одну хімічну реакцію з декількох можливих для даних умов). Незважаючи на загальний високий рівень специфічності, ступінь субстратної і реакційної специфічності ферментів може бути різною. Наприклад, ендопептідаза трипсин розриває пептидную зв'язок тільки після аргініну або лізину, якщо за ними не слід пролін, а пепсин набагато менш специфічний і може розривати пептидних зв'язок, наступну за багатьма амінокислотами.
6.1.1. Модель "ключ-замок"
Гіпотеза Кошланда про індукований відповідно
Більш реалістична ситуація у випадку індукованого відповідності. Неправильні субстрати - занадто великі або занадто маленькі - не підходять до активного центру
У 1890 р. Еміль Фішер припустив, що специфічність ферментів визначається точною відповідністю форми ферменту і субстрату [8]. Таке припущення називається моделлю "ключ-замок". Фермент з'єднується з субстратом з утворенням короткоживучого фермент-субстратного комплексу. Проте, хоча ця модель пояснює високу специфічність ферментів, вона не пояснює явища стабілізації перехідного стану, який спостерігається на практиці.
Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 503 | Нарушение авторских прав
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 |
|