АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Структура і механізм дії ферментів

Прочитайте:
  1. II. СТРУКТУРА И ОБЪЕМ ДИСЦИПЛИНЫ
  2. III. Структура иммунной системы у животных и птиц
  3. VI. Графическая структура темы занятия
  4. VI. Графическая структура темы занятия
  5. VII. Логическая структура темы.
  6. Активатори ферментів
  7. Активний центр ферментів та механізм їх каталітичної дії
  8. Анафілактичний тип алергії: алергени, періоди і механізм розвитку, клінічні прояви, профілактика.
  9. АНТИГЕННАЯ СТРУКТУРА
  10. АНТИГЕННАЯ СТРУКТУРА

 

Активність ферментів визначається їх тривимірною структурою [7].

Як і всі білки, ферменти синтезуються у вигляді лінійного ланцюжка амінокислот, яка згортається певним чином. Кожна послідовність амінокислот згортається особливим чином, і получающаяся молекула (білкова кулька) володіє унікальними властивостями. Кілька білкових ланцюгів можуть об'єднуватися в білковий комплекс. Третинна структура білків руйнується при нагріванні або дії деяких хімічних речовин.

Щоб каталізувати реакцію, фермент повинен зв'язатися з одним або кількома субстратами. Білкова ланцюг ферменту згортається таким чином, що на поверхні глобули утворюється щілина, або западина, де зв'язуються субстрати. Ця область називається сайтом зв'язування субстрату. Зазвичай він збігається з активним центром ферменту або знаходиться поблизу нього. Деякі ферменти містять також сайти зв'язування кофакторів або іонів металів.

Фермент, з'єднуючись з субстратом:

очищає субстрат від водяної "шуби"

розпорядженні реагують молекули субстратів в просторі за потрібне для протікання реакції чином

готує до реакції (наприклад, поляризує) молекули субстратів.

Зазвичай приєднання ферменту до субстрату відбувається за рахунок іонних або водневих зв'язків, рідко - за рахунок ковалентних. Наприкінці реакції її продукт (або продукти) відокремлюються від ферменту.

У результаті фермент знижує енергію активації реакції. Це відбувається тому, що в присутності ферменту реакція йде іншим шляхом (фактично відбувається інша реакція), наприклад:

 

У відсутності ферменту:

А + В = АВ

 

У присутності ферменту:

А + Ф = АФ

АФ + В = АВФ

АВФ = АВ + Ф

 

де А, В - субстрати, АВ - продукт реакції, Ф - фермент.

 

Ферменти не можуть самостійно забезпечувати енергією ендергонічеськие реакції (для протікання яких потрібна енергія). Тому ферменти, що здійснюють такі реакції, сполучають їх з екзергоніческімі реакціями, що йдуть з виділенням великої кількості енергії. Наприклад, реакції синтезу біополімерів часто сполучаються з реакцією гідролізу АТФ.

Для активних центрів деяких ферментів характерне явище кооперативності.

 

 


Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 385 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.004 сек.)