АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Активний центр ферментів та механізм їх каталітичної дії

Дослідження ролі різних функціональних груп для каталітичної дії ферментів показало, що вона зв'язана не з усією молекулою ферменту, а лише з певною його ділянкою, яка називається активним, або каталітичним центром.

У простих ферментах активний центр утворюється з амінокислотних залишків. Сюди належать залишки амінокислот цистеїну, серину, аргініну, аспарагінової та глутамінової кислот, гістидину, тирозину і триптофану. Серед них особливо важливе значення мають НS-групи цистеїну, НО-групи серину, імідазольне кільце гістидину, дещо менше значення мають карбоксильні групи аспарагінової та глутамінової кислот, а також індольна група триптофану. Характерним є те, що залишки амінокислот активного центру розміщені на різній відстані один від одного в поліпептидному ланцюгу ферменту. Їх зближення з утворенням активного центру настає лише внаслідок формування властивої для ферменту структури. Тому певні зміни у структурі ферменту супроводжуються завжди зміною його каталітичної активності. Наприклад, при денатурації, коли деформується структура білків, ферменти різко знижують або повністю втрачають каталітичні властивості. Амінокислотні залишки, що входять до активного центру, іноді поділяють на три види.

Перший з них має групи, які діють на субстрат у процесі каталізу, другий – групи, що здійснюють контакт між ферментом і субстратом. Третій вид амінокислот має групи, що виконують суто структурну функцію – вони відповідають за підтримання ферментом відповідної просторової структури. Окремі ферменти мають не один, а два й більше активних центри.

У складних ферментах активний центр представлений небілковою групою і залишками амінокислот, що прилягають до неї.

Крім активного центру, у ферментах розрізняють ще два центри – субстратний і алостеричний.

Вважають, що субстратний центр являє собою ділянку молекули ферменту, яка відповідає за приєднання речовини (субстрату), що повинна піддаватися перетворенню.

Алостеричний центр – це ділянка молекули ферменту, яка під час приєднання до неї низькомолекулярної сполуки зумовлює зміну просторової (третинної) структури ферменту. Це в свою чергу призводить до зміни конфігурації активного центру, що веде за собою зміну каталітичної активності, тобто підвищує або знижує активність ферменту. Цей процес лежить в основі так званої алостеричної регуляції ферментативної активності. Проте поняття про активний, субстратний та алостеричний центри не можна абсолютизувати. У ферментах субстратний центр може збігатись з активним центром, а зміни в третинній структурі білкової молекули ферменту можуть виникати не тільки при дії на алостеричний центр, а і в момент приєднання субстрату до субстратного центру. Функції субстратного та алостеричного центрів дуже тісно пов'язані івзаємно переплітаються між собою.

Важливою проблемою ензимології є вивчення механізму дії ферментів. В основі існуючих теорій, що пояснюють механізм дії ферментів, лежить той факт, що ферменти значно знижують енергію активації відповідних реакцій, тобто енергію, яку необхідно затратити, щоб відбулася певна реакція. Для підтвердження цього можна навести такі приклади. Енергія активації розкладання пероксиду водню на кисень і воду без каталізатора становить 75,6 кДж/моль, при каталітичній дії колоїдної платини – 49,1 кДж/моль, а при дії ферменту каталази – 21,1 кДж/моль. З наведених даних видно, що ферменти знижують енергію активації більше, ніж неорганічні каталізатори, що свідчить про вищу ефективність дії ферментів. Більшість дослідників вважає, що каталітична дія ферментів здійснюється з утворенням фермент-субстратних комплексів. Встановлено, що цей процес відбувається кількома етапами. На першому етапі ферментативного каталізу проходить з'єднання субстрату з ферментом, на другому – активація і видозмінення субстрату з утворенням одного або кількох активованих комплексів і на останньому етапі – відділення продуктів реакції від ферменту.

Схематично ці етапи можна показати так:

І етап II етап III етап

Е + S ЕS ЕS* Е + P,

де Е – фермент, S – субстрат, ЕS – первинний фермент-субстратний комплекс; ЕS* – активований комплекс; Р – продукт реакції.

Слід зазначити, що найшвидше реакція відбувається на першому етапі.

Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 1009 | Нарушение авторских прав