АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Загальні властивості ферментів

Ферментативні процеси у харчовій продукції протікають як під дією власних ферментів харчової сировини, так і під дією ферментів мікроорганізмів. Так, наприклад, визрівання м’яса пов’язане з дією внутрішньоклітинних ферментів – катепсинів, скисання молока – з ферментами лактобактерій.

Виробництво багатьох харчових продуктів у наш час базується на застосуванні різних ферментних препаратів, джерелом яких є, насамперед, мікроорганізми, а також тканини тварин та рослинна сировина. Сучасне виробництво харчових продуктів неможливо уявити без застосування досягнень біохімії, мікробіології, біотехнології.

Ферменти – біологічні каталізатори білкової природи, які значно (у 10⁸-10²⁰ разів) прискорюють швидкість реакції. Який же механізм дії ферментів?

1. Фермент – білок, який має третинну і четвертинну структуру, завдяки чому володіє специфічністю дії – каталізує лише певні реакції. Виділяють абсолютну специфічність, якщо ферменти діють лише на один субстрат, групову специфічність – на субстрати з певними структурними особливостями, специфічність стосовно певних типів реакцій, коли дія ферменту спрямована на певний тип зв’язку і стереохімічну специфічність (одна стереохімічна форма субстрату). Специфічність дії ферментів ґрунтується на комплементарності просторової конфігурації активного центру ферменту і субстрату.

2. Фермент утворює з субстратом фермент-субстратний комплекс, який забезпечує більш низьку енергію активації, зближує і орієнтує молекули у просторі за принципом «молекулярних щипців». На наступній стадії цей комплекс розпадається і вільний фермент знову може взаємодіяти з новою молекулою субстрату.

3. Ферменти – лабільні каталізатори, їх активність залежить від рН середовища, температури, концентрації субстрату і ферменту, наявності активаторів та інгібіторів.

4. Багато ферментів складаються з двох частин: білкової – апоферменту і зв’язаної з ним небілкової – коферменту (кофактора). Хімічна природа, функції, механізм дії коферменту різні, наприклад ними можуть бути вітаміни (В₁, В₆, Н), нуклеотиди (НАД, ФАД) та інші сполуки.

Ферментні препарати, на відміну від чистого фермента містять комплекс білків, близьких до основного фермента за молекулярною масою і властивостями. Вони характеризуються певними одиницями активності, запропонованими комісією з ферментів Міжнародного Біохімічного Союзу.

1. Стандартна одиниця ферменту – кількість ферменту, яка каталізує перетворення 1мкмоля субстрату за 1хв при заданих умовах;

2. Молекулярна активність це число молекул субстрату, яке за 1хв перетворює 1 молекула ферменту за оптимальної концентрації субстрату;

3. Катал – каталітична активність фермента, здатна здійснювати реакцію зі швидкістю 1 моль/с. Стандартна одиниця фермента 1Е = 16, 67 нкатал.

4. Питома активність – число стандартних одиниць (Е) фермента, яке приходиться на 1 мг білка у ферментному преператі.

Класифікація і номенклатура ферментів базується на тому, яку реакцію каталізує певний фермент. За цією ознакою вони поділяються на 6 класів.

Систематична назва ферментів включає назву субстрату, на який дію фермент, тип реакції і має закінчення «аза». Наприклад, алкогольдегідрогеназа.

Крім того, комісією Міжнародного Біохімічного Союзу були збережені тривіальні назви, тому виникла подвійна система назви ферментів.

Кожному ферменту дається чотиризначний код: перше число – клас, друге – підклас, третє – підпідклас, четверте – порядковий номер фермента. Наприклад, код 3.2.2.1. означає, що фермент належить до 3 класу гідролаз, 2 підкласу карбогідраз, 1 підпідкласу поліаз, четверта цифра – 1 – означає конкретний фермент α- амілаза

Сучасна міжнародна класифікація ферментів поділяє їх на 6 класів.

1 – оксидоредуктази: каталізують окисно-відновні реакції, здійснюють приєднання кисню, відщеплення водню, перенесення електронів.

2 – трансферази переносять групи атомів (аміногрупи, фосфатні) з однієї сполуки на іншу.

3 – гідролази розщеплюють складні сполуки за участю води

(RR₁ + HOH → R – OH + R₁ – H).

4 – ліази відщеплюють певні групи від субстрату з утворенням подвійних зв’язків (відщеплюють воду, вуглекислий газ, аміак та ін.).

5 – ізомерази каталізують внутрішньомолекулярне перенесення хімічних груп.

6 – лігази (синтетази) каталізують реакції синтезу.

Велике значення у харчовій промисловості при переробці сировини відіграють, насамперед, ферменти третього класу – гідролази, а також першого – оксидоредуктази.

Таблиця

Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 619 | Нарушение авторских прав