АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Строение активного центра фермента

Прочитайте:
  1. AT : химич. Природа, строение, свойства, механизм специфического взаимодействия с АГ
  2. B Збудження центральних ?2-адренорецепторів, зниження тонусу судинорухового
  3. E. повысится концентрация Т3 и Т4 без изменения уровня ТТГ
  4. E. повышение концентрации ионов натрия
  5. E. повышение ферментативной активности лизосом
  6. E. подавлении центра терморегуляции
  7. E. снижения активности фермента глутатионпероксидазы
  8. E. уменьшение концентрации контринсулярных гормонов
  9. Http://www.pravoslavie.ru/smi/137.htm «Аборт – это мужской грех». Беседа со священником Кириллом Ивановым, духовником медико-просветительского центра «Жизнь», врачом-кардиологом
  10. I. Острая непроходимость центральной артерии сетчатки.

Ферменты

Катализаторы – это вещества, ускоряющие химические реакции; в ходе реакции они претерпевают физические изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние. Ферменты являются белковыми катализаторами биохимических реакций, большая часть которых в отсутствие ферментов протекала бы крайне медленно. В отличие от небелковых катализаторов (Н+,ОН-, ионы металлов) каждый фермент способен катализировать лишь очень небольшое число реакций, часто только одну. Таким образом, ферменты представляют собой реакционно-специфические катализаторы. Практически все

Биохимические реакции катализируются ферментами.

Схема процесса катализа: Е + S ↔ ES ↔ EP → E + P

Е – фермент;

S (субстрат) – лиганд, взаимодействующий с активным центром фермента;

Р – продукт реакции.

Свойства ферментов

  1. Специфичность.
  2. Каталитическая эффективность.
  3. Лабильность ферментов.
  4. Способность ферментов к регуляции.
  5. Высокий коэффициент полезного действия (100 %).

Строение активного центра фермента

А – присоединение субстрата к ферменту в активном центре. Б – положение аминокислотных остатков, формирующих активный центр фермента в первичной структуре белка. В – активный центр фермента условно разделяется на участок связывания и каталитический участок. Участок связывания представлен радикалами аминокислот, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата. Каталитический участок образован радикалами аминокислотных остатков, функциональные группы которых обеспечивают химические превращения субстрата.

Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 612 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.002 сек.)