АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология
|
Антитела. Антитела (иммуноглобулины) - продукты гуморального имунного ответа, это глобулины, специфически реагирующие с антигеном
Антитела (иммуноглобулины) - продукты гуморального имунного ответа, это глобулины, специфически реагирующие с антигеном, вызвавшим их образование. Это сложные белковые образования, мономеры или полимеры.
Молекулы иммуноглобулинов состоят из двух параллельных цепочек: 2H (две “тяжелые” цепочки) и 2L (две “легкие” цепочки). Существует 5 типов тяжелых цепей - они клоноспецифичны и обозначаются буквами греческого алфавита - d, m, a, d, e, и 2 типа легких цепей - k и l. В одной молекуле иммуноглобулина никогда не может быть два одинаковых типа цепей.
Структура иммуноглобулинов.
В структуре иммуноглобулина можно выделить:
- константные области (» ѕ H и Ѕ L), в них постоянная последовательность аминокислот;
- вариабельные части;
- гипервариабельные участки;
- шарнирные области - необходимы для изменения конформации, в них есть участки связывания белков системы комплемента.
При обработке молекулы иммуноглобулина папаином он распадается на два фрагмента - Fab (Fragment antigen - binding) и Fc. С- концевой участок H- цепей служит для прикрепления к клеточному Fc- рецептору. Fc- фрагмент способен активировать систему комплемента, обеспечивает способность иммуноглобулина G проходить через биомемрану (проходит через фетоплацентарный барьер), определяет цитофильность, оказывает опсонизирующее действие на объекты фагоцитоза. Любой иммуноглобулин имеет как минимум 2 активных центра, а если молекулы объединены в полимер - и более. Иммуноглобулины разделяют на классы, а те, в свою очередь, на подклассы. Класс иммуноглобулина соответствует типу тяжелой цепи - следовательно, существует 5 классов иммуноглобулинов: G (d), M (m), A (a), D (d), E (e).
<TBODY>
Ig
| Субклассы
| Время полужизни
| Краткая характеристика
| G
| G1, 2, 3, 4
| 18 - 23 дня
| около 80% всех Ig, обладает высоким противо-воспалительным действием, тормозит синтез IgМ, проходит через фетоплацентарный барьер
| M
| M1, 2, 3
| 5 - 6,5 дней
| около 6% всех Ig, пентамер, обладает высокой биологической активностью, появляется во время первичной иммунной реакции
| A
| A1, 2
| 5 дней
| около 13% всех Ig, существует в двух формах - сывороточный (мономер) и секреторный (димер); секреторные (SIgA) защищают слизистые, синтез идет в подслизистой, при выходе на поверхность слизистой к димеру присоединяется “секреторный” компонент, защищающий от протеаз
| D
| —————
| 2,8 дня
| обнаруживается на поверхности В- лимфоцитов, роль не ясна
| E
| —————
| 2,4 дня
| мономер, обладает высокой цитофильностью к базофилам и тучным клеткам, вызывает немедленную гиперсенсибилизацию анафилактического типа
</TBODY>
|
Многообразие биологических функций иммуноглобулинов определяется Fab и Fc- фрагментами. С Fab- фрагментом связано понятие авидности (лат.- жадность) антител. С этим свойством связано такое качество, как афинность - прочность комплекса АГ*АТ, зависит от “валентности” антител и расположения активных центров. Афинность - сила связывания активного центра антитела с детерминантой антигена. Она определяется их соответствием друг другу. Соответствие создает условия действия сил на малых расстояниях.
Антигенные свойства иммуноглобулинов.
Антигенные свойства иммуноглобулинов определяются различными антигенными детерминантами, расположенными в белковой части молекулы. Дифференциация иммуноглобулинов на классы и подклассы зависит от различия детерминантных групп в участках тяжелых цепей, такие дерминанты называют изотипическими, а иммуноглобулины одного класса - изотипы. Важное значение имеет явление аллотипии, заключающееся в том, что иммуноглобулины у разных индивидуумов могут различаться по антигенной специфичности из - за генетически детерминированных особенностей строения первичной структуры полипептидных цепей молекул иммуноглобулинов. Явление идиотипии выражается в наличии в молекулах иммуноглобулинов определенных антиген - специфичных последовательностей. Так, иммуноглобулины различных классов могут относиться к одному идиотипу.
Дата добавления: 2015-07-23 | Просмотры: 579 | Нарушение авторских прав
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 |
|