Свойства аминокислот. Хроматографические методы

1. Основные вопросы темы:

1. Номенклатура, классификация аминокислот.

2. Стереоизомерия. D- и L- аминокислоты.

3. Химические свойства аминокислот как бифункциональных соединений.

а) кислотно-основные;

б) реакции СООН - группы;

в) реакции NH₂ - группы.

4. Биологически важные реакции аминокислот: переаминирование, дезаминирование, декарбоксилирование, образование пептидов.

5. Аналитические реакции аминокислот.

6. Пептиды. Основные стадии синтезов пептидов.

7. Строение пептидной связи. Качественная реакция на пептидную связь.

8. Уровни структуры белка.

9. Ионообменная и гельхроматография, масс-спектрометрия -методы исследования аминокислот, пептидов,белков

10. Электрофорез-применение для разделения биополимеров.

2. Задания на самоподготовку (Обязательное домашнее задание)_

1. Напишите структурные формулы и назовите аминокислоты:триптофан,гистидин,глютаминовая кислота,аспарагиновая кислота,аргинин

2. Напишите формулы аминокислот:2- амино- 3- метилбутановая,3- аминопропановая,4- аминобутановая,2- амино- 4- метилпентановая,2- амино- 3-фенилпропановая

3. Какое из приведенных соединений имеет оптические изомеры и почему?

NН₂-СН₂-СН₂-СООН, СН₃-СН₂-СНNН₂-СООН

4. Получите аланин из пропановой кислоты

5. С помощью химических реакций докажите, что аминокислота валин обладает амфотерными свойствами

6. Какая реакция среды (кислая,щелочная,нейтральная)будет при растворении в воде валина,лизина,аспарагиновой кислоты

7. Напишите уравнения реакций метионина с 1) этанолом 2) аммиаком 3) ацетилхлоридом 4)азотистой кислотой 5)PCI₅ 6) углекислым газом. Назовите полученные соединения. Каково значение этих реакций?

8. Напишите уравнение реакции глицина с формальдегидом? Как меняются амфотерные свойства данной аминокислоты? Где используется эта реакция?

9. Напишите уравнения реакций изолейцина с 2,4 –динитрофторбензолом и нингидрином. Каково значение этих реакций?

10. Имеются α,β,γ –аминопроизводные масляной кислоты.Какими химическими реакциями их можно различить? Назовите продукты реакций.

11. Какое соединение образуется при действии на цистеин окислителя

12. Напишите реакции декарбоксилирования гистидина, серина, лизина. Назовите полученные продукты и укажите их биологическую роль.

13. Какие продукты получатся при переаминировании L –изолейцина с α –кетоглутаровой кислотой?

14. Проведите последовательное превращение триптофана в серотонин.Каково биологическое значение данного соединения?

15. Определите, к какому электроду при электрофорезе будут перемещаться аспарагиновая кислота (рI= 3,0), если она помещена в буферный раствор с а) рН=7,2, б) рН=10 в) рН=2,0, г) рН=3,0

16. Напишите формулы пептидов: а) глицил –аргинил –триптофан б) валин –серил –глютаминовая кислота–тирозил.Отметьте в полученных соединениях пептидную связь. Какой реакцией можно ее открыть?

17. Осуществите превращения:этен →хлорэтан →пропеновая кислота →αаланин →уксусный альдегид

18. Определите характер среды (кислая,щелочная,нейтральная) в растворе дипептида Мет –Сер

19. Что лежит в основе хроматографического метода? Каковы возможности использования адсорбционной, ионообменной и гельхроматографии для анализа, разделения и идентификации аминокислот, пептидов и белков?

20. Электрофорез, его применение в области биополимеров.

3. Задания для самоконтроля ( Тесты включены в коллоквиум )

1. α-аминокислотой является:

1) 2-аминопропановая кислота 2) 3-аминопропановая кислота

3) 4-аминобутановая кислота 4)3-амино-2-фенилпропановая кислота

2. Изолейцин [CH₃-CH₂-CH(CH₃)-CH(NH₂)-COOH] имеет название по номенклатуре ИЮПАК:

1) 2-амино-a-метилпентановая кислота, 2) b-амино-3-метилгексановая кислота,

3) -a-метил-2-аминопентановая кислота, 4) 2-амино-3-метилпентановая кислота

3, Принадлежность α-аминокислот к L-ряду определяется:

1) наличием в структуре ароматического кольца

2) положением аминогруппы слева

3) наличием в структуре недиссоциирующего радикала

4) положением NH₂ группы справа

4. Природные α-аминокислоты:

1) принадлежат к D-ряду 2) являются рацемической смесью

3) принадлежат к L-ряду 4) являются смесью L-и D-аминокислот,

5.α-аминокислота тирозин относится к:

1) ароматическим с неполярным радикалом 2) алифатическим с неполярным радикалом

3) ароматическим с полярным радикалом 4) алифатическим с неполярным радикалом

6. Аминокислота фенилаланин [С₆Н₅-СН₂-СН(NH₂)-COOH] относится к аминокислотам с:

1) ароматическим с неполярным радикалом, 2) алифатическим с неполярным радикалом,

3)ароматическим с полярным радикалом, 4) алифатическим с полярным радикалом

7. Кислыми называют аминокислоты:

1) имеющие в радикале дополнительную группу -NH₂,

2) имеющие в радикале дополнительную группу -СООН,

3) имеющие в радикале группу -СНО,

4) имеющие в радикале группу –NO₂

8. Основные a-аминокислоты имеют изоэлектрические точки:

1) меньше 7 (pI<7) 2) больше 7 (pI>7)

3) равные 7 (pI=7) 4) больше 8 (pI>8)

9.Амфотерность аминокислот проявляется во взаимодействии с:

1) минеральными основаниями и основными оксидами

2) минеральными кислотами и кислотными оксидами

3) минеральными кислотами и основаниями

4) хлоридом аммония и сульфатом аммония

10. В растворе фенилаланина с рН=рI существует в виде:

1) биполярного иона 2) катиона

3) аниона 4) нейтральной молекулы

11. К какому электроду будет перемещаться аминокислота лизин в буферном растворе с рН=10,4, если её изоэлектрическая точка рI=9,8

1) к катоду 2) к аноду 3) останется на старте

12. К какому электроду будет перемещаться аминокислота аргинин в буферном растворе с рН=7,5, если её изоэлектрическая точка рI = 10,8?

1) к катоду, 2) к аноду, 3) останется на старте

13. Тестовой специфической реакцией на все α-аминокислоты является реакция с:

1) азотной кислотой (ксантопротеиновая) 2) НNO₂ 3) Pb(OH)₂

4) с нингидрином с образованием продукта, окрашивающего раствор в синий цвет

14. Качественной реакцией на пептидную связь является реакция с:

1) НNO₂ 2) 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ)

3) Сu(OH)₂ 4) NaHCO₃

15. N-концевые аминокислоты в пептидах и белках можно определить с помощью реагента:

1) 2,4-динитрофторбензол (с последующим гидролизом и анализом образовавшихся веществ)

2) НNO₃ 3) нингидрина 4) НNO₂

16. Реакция с азотистой кислотой применяется для качественного и количественного определения:

1) карбоксильных групп в аминокислоте 2) - ОН групп в радикале

3) определения пептидной связи 4) аминогрупп

17. Ксантопротеиновая реакция – это:

1) качественная реакция на ароматическое кольцо (+HNO₃),

2) реакция с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ),

18. Какое вещество получается при декарбоксилировании α-аминопропановой кислоты (аланина) :

1) этанол 2) этиламин

3) глицин 4) коламин

19. Какое вещество получается при нагревании β-аминопропановой кислоты:

1) пропеновая кислота 2) пропандиовая кислота

3) пропанол 4) 3-аминопропанол

20. Какое вещество образуется при нагревании a-аминопропановой кислоты (аланина):

4) пропановая кислота

21. Какое вещество образуется при нагревании g-аминобутановой кислоты:

1) бутановая кислота, 2) 1-аминопропан,

22. Защита аминогруппы при синтезе пептидов и белков осуществляется с помощью реакции:

1) дезаминирования 2) декарбоксилирования 3) с HNO₂ г)N-ацилирования:

23. Защита карбоксильной группы при синтезе пептидов и белков может осуществляться с помощью реакции:

1) с формальдегидом 2) с HNO₂

3) образования сложных эфиров 4) с 2,4-динитрофторбензолом

в) реакция аминокислоты с NaHCO₃, г) реакция с нингидрином

24.Хроматография,основанная на различии в размерах или массе молекул-это

1)адсорбционная 2)распределительная

3)ионообменная 4)гельхроматография

25. Газовая, газожидкостная,и жидкостная хроматография-такое деление основано

1)на различном характере фаз, с помощью которых производится разделение

2) на механизме процесса разделения

3) применяемой технике разделения

4) на движении заряженных частиц разделяемых веществ в электрическом поле.

Дата добавления: 2015-09-03 | Просмотры: 1311 | Нарушение авторских прав