АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Переваривание белков.

Прочитайте:
  1. II На обмен белков.
  2. Абсорбционная и дифференциальная спектрофотометрия белков.
  3. Биологическая роль белков.
  4. Защитная, рецепторная, регуляторная, транспортная функции белков.
  5. К о м п л е м е н т - система сывороточных белков. Усиливает фагоцитоз, а также участвует в опсонизации бактерий и вирусов.
  6. Катаболизм белков.
  7. Классификация белков.
  8. Механизм активации сократительных белков.
  9. ПЕРЕВАРИВАНИЕ И ВСАСЫВАНИЕ

10.1.1. Переваривание белков, то есть расщепление их до отдельных аминокислот, начинается в желудке и заканчивается в тонком кишечнике. Переваривание происходит под действием желудочного, панкреатического и кишечного соков, которые содержат протеолитические ферменты (протеазы или пептидазы). Протеолитические ферменты относятся к классу гидролаз. Они катализируют гидролиз пептидных связей СО—NН белковой молекулы (рисунок 10.1):

Рисунок 10.1. Гидролиз пептидных связей.

10.1.2. Все протеолитические ферменты можно разделить на две группы:

экзопептидазы – катализируют разрыв концевой пептидной связи с освобождением N- или С-концевой аминокислоты;

эндопептидазы – гидролизуют пептидные связи внутри полипептидной цепи, продуктами реакции являются пептиды с меньшей молекулярной массой.

10.1.3. Большинство протеолитических ферментов, участвующих в переваривании белков и пептидов, синтезируются и выделяются в полость пищеварительного тракта в виде неактивных предшественников – проферментов (зимогенов). Поэтому не происходит переваривания белков клеток, вырабатывающих проферменты. Активация проферментов осуществляется в просвете желудочно-кишечного тракта путём частичного протеолиза – отщепления части пептидной цепи зимогена.

10.1.4. Характеристика важнейших протеолитических ферментов приводится в таблице 10.1.

Примечание. Х – любая аминокислота.

Фермент Профермент Источник Активирующий фактор Место действия Оптимум рН Специфичность действия
Пепсин Пепсиноген Желудочный сок Соляная кислота, аутокатализ Желудок 1,5 – 2,5 Эндопептидаза; разрыв связей: лей-глу; Х-фен; Х-тир
Трипсин Трипсиноген Панкреатический сок Энтеропептидаза, аутокатализ Тонкий кишечник 7,5 – 8,5 Эндопептидаза; разрыв связей: арг-Х; лиз-Х
Химотрипсин Химотрипсиноген Панкреатический сок Трипсин Тонкий кишечник 7,5 – 8,5 Эндопептидаза; разрыв связей: три-Х; фен-Х; тир-Х
Карбоксипептидаза Прокарбоксипептидаза Панкреатический сок Трипсин Тонкий кишечник 7,5 – 8,5 Экзопептидаза; отщепление С-концевых аминокислот
Аминопептидаза - Кишечный сок - Слизистая тонкого кишечника 7,5 – 8,5 Экзопептидаза; отщепление N-концевых аминокислот

 

Дата добавления: 2015-11-26 | Просмотры: 352 | Нарушение авторских прав

При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)