Механизм активации сократительных белков.
Различают сократительные, структурные белки:
1. Актин
2. Миозин
Регуляторные белки:
1. Тропонин
2. Тропомиозин.
Мышечное сокращение.
Электромеханическое сопряжение:
1. Стимуляция приводит к деполяризации сарколеммы.
2. Деполяризация Т-системы и саркоплазматического ретикулюма.
3. Выход ионов кальция из саркоплазматического ретикулюма.
4. Диффузия кальция к миофиламентам – тонкие нити.
Сокращение:
5. Образуется комплекс кальций + тропонин
6. Комплекс кальций + тропонин снимает блокаду актина тропомиозином, а также снимает блокаду тропонином I АТФ-азной активности миозина.
7. Головки толстого филамента образуют поперечные мостики к актиновой нити.
8. Поперечные мостики поворачиваются при гидролизе АТФ и происходит мышечное сокращение.
Расслабление:
9. Кальций отделяется от комплекса с тропонином.
10. Кальций диффундирует от тонких филаментов в саркоплазматический ретикулюм.
11. Тропомиозин возвращается на блокирующее место.
12. Тропонин I блокирует АТФ-азную активность миозина.
13. Поперечные актомиозиновые мостики разрываются и нити смещается друг относительно друга. В головках вновь накапливается АТФ.
В гладких мышцах сократительные белки – актин, миозин; регуляторные: кальмодулин и тропомиозин.
Дата добавления: 2015-10-19 | Просмотры: 398 | Нарушение авторских прав
|