Межклеточное вещество соединительной ткани
Оно состоит из двух структурных компонентов:
1) из основного (или аморфного) вещества;
2) из волокон.
Основное (или аморфное) вещество состоит из белков и углеводов. Белки представлены в основном коллагеном, а также альбуминами и глобулинами.
Углеводы представлены полимерными формами, в основном гликозаминогликанами (сульфатированными – хондроитинсерными кислотами, дерматансульфатом и др.)
Углеводные компоненты удерживают воду, в зависимости от содержания воды ткань может быть более или менее плотной.
Аморфное вещество обеспечивает транспорт веществ из крови клеткам и обратно, в том числе транспорт из соединительной ткани в эпителиальную.
Аморфное вещество образуется за счет деятельности прежде всего фибробластов – коллагенов и гликозаминогликанов, а также за счет веществ плазмы крови – альбуминов и глобулинов.
В зависимости от концентрации воды основное аморфное вещество может быть более или менее плотным, что и определяет функциональную роль данной разновидности ткани.
Волокнистый компонент представлен коллагеновыми, эластическими и ретикулярными волокнами. В различных органах соотношение названных волокон неодинаково: в рыхлой волокнистой соединительной ткани преобладают коллагеновые волокна.
Коллагеновые волокна имеют различную толщину (от 1 – 3 до 10 и более мкм). Они обладают высокой прочностью и малой растяжимостью. Каждое коллагеновое волокно состоит из двух химических компонентов:
1) фибриллярного белка коллагена;
2) углеводного компонента – гликозаминогликанов и протеогликанов.
Оба данных компонента синтезируются фибробластами и выделяются во внеклеточную среду, где и осуществляется их сборка и построение волокна.
В структурной организации коллагенового волокна выделяют пять уровней.
I уровень – полипептидный. Коллаген представлен полипептидными цепочками, состоящие из трех аминокислот – пролина, глицина, лизина.
II уровень – молекулярный, представлен молекулой белка коллагена длиной 280 нм, шириной 1,4 нм, состоящей из трех полипептидных цепочек, закрученных в спираль.
III уровень – протофибриллярный (толщина 10 нм, состоит из нескольких продольно расположенных молекул коллагена, соединенных между собой водородными связями).
IV уровень – микрофибриллы (толщиной от 11 – 12 нм, и более). Они состоят из 5 – 6 протофибрилл, связанных боковыми связями.
V уровень – фибрилла (или коллагеновое волокно) толщина 1 – 10 мкм, состоящее из нескольких микрофибрилл – в зависимости от толщины, связанных гликозаминогликанами и протеогликанами. Коллагеновые волокна имеют поперечную исчерченность, обусловленную как расположением аминокислот в полипептидной цепи, так и расположением цепей в молекуле коллагена. Коллагеновые волокна с помощью углеводных компонентов соединяются в пучки толщиной до 150 мкм.
В зависимости от порядка расположения аминокислот в полипептидных цепочках, от степени их гидроксилирования и от качества углеводного компонента различают двенадцать типов белка коллагена, из которых хорошо изучены только пять типов.
Эти разновидности белка коллагена входят в состав не только коллагеновых волокон, но и в состав базальных мембран эпителиальной ткани и сосудов, хрящевых тканей, стекловидного тела и других образований. При развитии некоторых патологических процессов происходит распад коллагена и поступление его в кровь. В плазме крови биохимически определяется тип коллагена, а следовательно, определяется и предположительная область его распада и его интенсивность.
Эластические волокна характеризуются высокой эластичностью, способностью растягиваться и сокращаться, но незначительной прочностью.
Они тоньше коллагеновых, не имеют поперечной исчерченности, по ходу разветвляются и анастомозируют друг с другом, образуя эластическую сеть. Химический состав эластических волокон – белок эластин и гликопротеины. Оба компонента синтезируются и выделяются фибробластами, а в стенке сосудов – гладкомышечными клетками. Белок эластин отличается от белка коллагена как составом аминокислот, так и их гидроксилированностью. Структурно эластическое волокно организовано следующим образом: центральная часть волокна представлена аморфным компонентом из молекул эластина, а периферическая часть – мелкофибриллярной сетью. Соотношение аморфного и фибриллярного компонента в эластических волокнах может быть различным. В большинстве волокон преобладает аморфный компонент. При равенстве аморфного и фибриллярного компонентов волокна называют элауниновыми. Встречаются также окситалоновые эластические волокна, состоящие только из фибриллярного компонента. Локализуются эластические волокна прежде всего в тех органах, которые постоянно изменяют свой объем – в легких, сосудах.
Ретикулярные волокна по своему составу близки к коллагеновым волокнам.
Ретикулярные волокна состоят из коллагена третьего типа и углеводного компонента. Они тоньше коллагеновых, имеют слабо выраженную поперечную исчерченность. Разветвляясь и анастомозируя, они образуют мелкопетлистые сети, откуда и происходит их название. В ретикулярных волокнах в отличие от коллагеновых более выражен углеводный компонент, который хорошо выявляется солями азотнокислого серебра, поэтому эти волокна называют еще аргирофильными. Следует помнить, что аргирофильными свойствами обладают и незрелые коллагеновые волокна, состоящие из белка преколлагена. По своим физическим свойствам ретикулярные волокна занимают промежуточное положение между коллагеновыми и эластическими. Они образуются за счет деятельности ретикулярных клеток. Локализуются в основном в кроветворных органах, составляя их строму.
Дата добавления: 2015-05-19 | Просмотры: 809 | Нарушение авторских прав
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 | 37 | 38 | 39 | 40 | 41 | 42 | 43 | 44 | 45 | 46 | 47 | 48 | 49 | 50 | 51 | 52 | 53 | 54 | 55 | 56 | 57 | 58 | 59 | 60 | 61 | 62 | 63 | 64 | 65 | 66 | 67 | 68 | 69 | 70 | 71 | 72 | 73 | 74 | 75 | 76 | 77 | 78 | 79 | 80 | 81 | 82 | 83 | 84 | 85 | 86 | 87 | 88 | 89 | 90 | 91 | 92 | 93 | 94 | 95 | 96 | 97 | 98 | 99 | 100 | 101 |
|