АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Механизмы мышечного сокращения

Прочитайте:
  1. II. Используемые сокращения
  2. II.Механорецепторные механизмы регуляции. Легочно-вагусная регуляция дыхания
  3. III. Сердечная недостаточность, понятие, формы, патофизиологические механизмы развития
  4. L. Механизмы терморегуляции человека
  5. XII. Хроническая форма сердечная недостаточность, понятие, причины, механизмы развития
  6. Аббревиатуры и сокращения
  7. Адаптация, её стадии, общие физиологические механизмы. Долговременная адаптация к мышечной деятельности её проявление в состоянии покоя, при стандартных и предельных нагрузках.
  8. Адгезивные системы композитов. Назначение, механизмы взаимодействия с тканями зуба.
  9. Аденовирусы, морфология, культуральные, биологические свойства, серологическая классификация. Механизмы патогенеза, лабораторная диагностика аденовирусных инфекций.
  10. Алгоритм внутримышечного введения лекарственных средств

 

Механизм мышечного сокращения (упрощенно разбит на 4 этапа).

Вверху слева - к головке миозина присоединилась АТФ.

Этап 1. АТФазный участок головки миозина гидролизует АТФ, и головка переходит в активированное состояние (вверху справа). Однако если концентрация Са2+ в цитоплазме низка, то поперечный мостик не возникает - тропомиозин закрывает активный центр актина.

Этап 2. Соединение Са2+ с тропонином С приводит к открыванию активного центра, и тогда возникает поперечный мостик (активный комплекс, внизу справа).

Этап 3. При отсоединении от головки миозина АДФ осуществляется "гребковое движение" - головка сгибается, нить актина скользит относительно нити миозина, и происходит сокращение. Именно на этом этапе энергия, запасенная при расщеплении АТФ, преобразуется в механическую энергию. При этом образуется низкоэнергетический, так называемый ригорный комплекс (rigor mortis - трупное окоченение) (внизу слева).

Этап 4. Присоединение к головке миозина АТФ ведет к распаду мостика, цикл завершается.

Далее он повторяется, пока Са2+ связан с тропонином С. Когда же Са2+ удаляется обратно в саркоплазматический ретикулум, мышца расслабляется, а головки миозина переходят в активированное состояние.

Ф - фосфат.

Сокращение мышечного волокна происходит при поступлении по аксонам двигательных нейронов к нервно-мышечным синапсам волны возбуждения в виде нервных импульсов (потенциалы действия нервных волокон). Это непрямое сокращение, оно опосредовано нервно-мышечной синаптической передачей возбуждения. Возможно и прямое сокращение мышцы. Под ним понимают сокращение групп мышечных волокон, происходящее при возбуждении любого звена последовательности событий после секреции нейромедиатора из терминалей аксона в нервно-мышечном синапсе. Прямое сокращение мышцы (например, мышечные подёргивания, или фибрилляции) — всегда патология.

скелетные мышцы иннервируются спинно-мозговыми и черепными нервами. Каждое мышечное волокно иннервируется аксоном или его ветвью. Двигательный аксон несет импульс к сокращению мышцы, при этом он контактирует с сарколеммой, образуя синапсоподобное нервно-мышечное окончание. Нервный импульс передается по Т-трубочкам, а с них на конечные цистерны саркоплазматической сети, вызывая изменение проницаемости последних, что ведет к выходу ионов кальция в цитоплазму. Это приводит к взаимодействию актина с миозином и мышечному сокращению. Согласно теории X. Хэксли и Т. Хэнсона, мышечное сокращение - это результат скольжения тонких (актиновых) филаментов относительно толстых (миозиновых), благодаря чему длина филаментов диска А изменяется, в то время как диск I уменьшается в размерах и исчезает. В осуществлении мышечного сокращения принимают участие несколько белков: актин, миозин, тропо-миозин и тропонин (рис. 125).

В основе мышечного сокращения лежит взаимодействие между актином и миозином. Источником движущейся силы мышечного сокращения является освобождение энергии в результате гидролиза АТФ, катализируемого миозином, который является актин-зависимой АТФ-азой. Этим свойством обладают миозиновые "головки" только при условии их активации Са2+. Напомним, что благодаря наличию в молекуле миозина двух "шарнирных" устройств "головки" могут сгибаться, прикрепляясь к актину и подтягивая актиновые филаменты на 10 нм. Это возможно благодаря тому, что белок актинин, расположенный в области линии Z, закрепляет концы тонких (актиновых) миофиламентов. Скелетные мышцы иннервируются спинно-мозговыми и черепными нервами. Каждое мышечное волокноиннервируется аксоном или его ветвью. Двигательный аксон несет импульс к сокращению мышцы, при этом он контактирует с сарколеммой, образуя синапсоподобное нервно-мышечное окончание. Нервный импульс передается по Т-трубочкам, а с них на конечные цистерны саркоплазматической сети, вызывая изменение проницаемости последних, что ведет к выходу ионов кальция в цитоплазму. Это приводит к взаимодействию актина с миозином и мышечному сокращению. Согласно теории X. Хэксли и Т. Хэнсона, мышечное сокращение - это результат скольжения тонких (актиновых) филаментовотносительно толстых (миозиновых), благодаря чему длина филаментов диска А изменяется, в то время как диск I уменьшается в размерах и исчезает. В осуществлении мышечного сокращения принимают участие несколько белков: актин, миозин, тропо-миозин и тропонин (рис. 125).

В физиологии мышц термин "сокращение" не обязательно следует понимать как "укорочение"; прежде всего имеется в виду активация поперечных мостиков - участков генерирования силы в мышечном волокне. После сокращения механизм, инициирующий развитие силы, выключается, напряжение (tension) уменьшается и мышечное волокно расслабляется.


Дата добавления: 2015-02-02 | Просмотры: 1420 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)