Иммуноглобулины в большом количестве секретируются плазматическими клетками, которые выделяют их в лимфатическую и кровеносную систему. Типичный иммуноглобулин - иммуноглобулин G (IgG). Каждый IgG -это Y-образная молекула, состоящая из двух длинных по 55-70 килодальтон полипептидов, называемых тяжелыми цепями, и двух коротких, по 25 килодальтон полипептидов,- легких цепей. Четыре цепи соединены друг с другом несколькими дисульфидными мостиками и нековалентными связями таким образом, что стержень сформирован только из тяжелых цепей, а боковые части состоят из обеих (легкой и тяжелой) цепей. Область возле сульфидных связей между двумя тяжелыми цепями — петельная область — подвижна и позволяет боковым частям двигаться. Дистальные отделы верхушек (четыре сегмента) ответственны за связь с эпитопом; поэтому каждое антитело может связать два одинаковых эпитопа.
Схема строения антитела
Иммуноглобулины
Фермент папаин проникает в антитело через область петли, формируя три фрагмента:
Легкая цепь
НООС
1 Дисульфидные I мости ки_ ~ I Тяжелая I цепь
- один Fc-фрагмент, состоящий из стержня и идентичные части двух тяжелый цепей,
- два Fab-фрагмента, каждый из которых состоит из оставшейся части одной из тяжелых цепей и одной целой легкой цепи.
Fc-фрагменты легко
кристаллизуются (отсюда "с" - crystalllizable), а Fab-
фрагменты являются антиген- связывающими областями