АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Кинетика оксигенирования гемоглобина

Гемоглобин связывает четыре молекулы кислорода на тетрамер (по одной на гем в каждой субъединице); особенно важным отличием его от миоглобина является характерная кривая насыщения кислородом, которая имеет сигмоидную форму (рис. 6.8). Таким образом, способность гемоглобина связывать зависит от того, содержатся ли в данном тетрамере другие молекулы 02.

Рис. 6.8. Кривые связывания кислорода гемоглобином и миоглобином. Парциальное давление кислорода в артериальной крови составляет около 100 мм рт. ст., в венозной крови около 40 мм рт. ст., в капиллярах кровеносных сосудов активной мышцы— около 20 мм рт. ст.; минимальное давление, необходимое для функционирования ферментов цитохромной системы, равно мм рт. ст. Из рисунка видно, что ассоциация цепей с образованием теграмерной структуры приводит к существенному повышению эффективности снабжения тканей кислородом по сравнению с мономерными белками. (Изолированные цепи гемоглобина обладают примерно таким же сродством к кислороду, что и миоглобин, и характеризуются аналогичной гиперболической кривой насыщения.) (Из работы Stanbury J. В., Wyngaardcn J.B., Fredrickson D. S. (editors): The Metabolic Basis of Inherited Diseases. 4th ed. McGraw-Hill, 1978, с изменениями.)

Если да, то последующие молекулы 02 присоединяются легче. Следовательно, для гемоглобина характерна кинетика кооперативного связывания, благодаря которой он связывает максимальное количество 02 в легких и отдает максимальное количество 02 при тех PQ, которые имеют место в периферических тканях. Сравните, например, какие количества кислорода связываются гемоглобином и миоглобином в легких, при мм рт. ст., и какие в тканях, при мм рт. ст. (рис. 6.8).

Сродство гемоглобинов к характеризуется величиной —значением при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Значение у разных организмов существенно различается, но во всех случаях оно превышает значение в периферических тканях рассматриваемого организма. Это хорошо иллюстрирует фетальный гемоглобин человека (HBF). Для мм. рт. ст., а для мм рт. ст. Благодаря этой разнице гемоглобин F отбирает кислород у , находящегося в плацентарной крови. Однако после рождения ребенка HBF утрачивает свою функцию; обладая более высоким сродством к 02, он высвобождает меньшее его количество в тканях.

Дата добавления: 2015-09-03 | Просмотры: 886 | Нарушение авторских прав