АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Обмен кислорода и углекислого газа в легких

Прочитайте:
  1. A. снижение основного обмена
  2. D) легких цепей миозина
  3. E. нарушении использования кислорода и выделения углекислого газа клетками
  4. III группа – Поздние обменные нарушения.
  5. III группа – Поздние обменные нарушения.
  6. III группа – Поздние обменные нарушения.
  7. III группа – Поздние обменные нарушения.
  8. III. Нарушение обменов ионов.
  9. III. Нетуберкулезные и непневмонические затемнения в легких
  10. IV.4. Нарушения легочной перфузии. Гипоперфузия легких

В легочных капиллярах имеется относительно низкая концентрация углекислого газа в альвеолярном воздухе:

  • происходит высокоэффективная диффузия СО2 из плазмы через альвеолярные мембраны и его удаление с выдыхаемым воздухом,
  • уменьшение концентрации СО2 в плазме стимулирует его образование в карбоангидразной реакции внутри эритроцита и снижает здесь концентрацию иона HCO3,
  • одновременно высокая концентрация кислорода вытесняет СО2 из комплекса с гемоглобином с образованием оксигемоглобина – более сильной кислоты, чем угольная,
  • диссоциирующие от оксигемоглобина ионы Н+ нейтрализуют поступающий извне ион HCO3 с образованием угольной кислоты. После карбоангидразной реакции образуется СО2, который выводится наружу.

5. аллостерические взаимодействия имеют колоссальное значение для функции клеток. Таким образом, эволюционный переход от миоглобина к гемоглобину привел к появлению структуры, способной воспринимать информацию из окружающей среды.

Аллостерические свойства гемоглобина обусловлены взаимодействием его а- и В-субъединиц. Жесткость Т-формы (напряженной) четвертичной структуры определяется образованием солевых связей между субъединицами, что обусловливает низкое сродство к кислороду. В R-форме эти меж-субъединичные связи отсутствуют и сродство к кислороду высокое. При оксигенировании атом железа перемещается в плоскость гема и подтягивает за собой проксимальный гистидин. При этом перемещении начинают расщепляться солевые связи и происходит сдвиг равновесия от Т-формы к R-форме. Присоединение к гемоглобину четвертой молекулы 02 происходит значительно легче, чем присоединение первой, так как требует разрыва меньшего числа солевых связей. БФГ связывается с положительно заряженными группами двух Р-це-пей, окружающими центральную полость гемоглобина. Связывание БФГ стабилизирует Т-форму и потому снижает сродство гемоглобина к кислороду. Другой аллостерический эффектор-диоксид углерода-присоединяется к концевым аминогруппам всех четырех цепей, образуя легко расщепляемую карбаматную связь. Для ионов водорода, также участвующих в возникновении эффекта Бора, имеются три пары участков связывания. Ближайшее окружение двух концевых аминогрупп и двух пар ги-стидиновых боковых цепей в дезоксигемо-глобине обладает большим отрицательным зарядом, чем в оксигемоглобине, и потому после отщепления 02 к этим участкам присоединяется Н+. С02 и Н+, подобно БФГ, снижают сродство к кислороду путем стабилизации Т-формы гемоглобина.

 


Дата добавления: 2015-09-03 | Просмотры: 393 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)