АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Кислотно-основные свойства аминокислот

Прочитайте:
  1. AT : химич. Природа, строение, свойства, механизм специфического взаимодействия с АГ
  2. I. Общие свойства корковых эндокриноцитов
  3. I. Размеры и тинкториальные свойства волокон
  4. III Химические свойства
  5. А. Свойства и виды рецепторов. Взаимодействие рецепторов с ферментами и ионными каналами
  6. АДАПТИВНЫЕ СВОЙСТВА ЮНОЗИМОВ
  7. Аминокислотные смеси
  8. Аминокислотный состав белков
  9. Аминокислотный спектр гидролизата коллагена (процент веса на вес)
  10. Аминокислотный спектр гидролизата коллагена (процент веса на вес)

Все аминокислоты являются амфотерными соединениями. Они содержат по крайней мере две противоположные по свойствам группы: кислотную (карбоксильную) и основную (аминогруппу). Обе группы являются слабоионизируемыми и в растворе существуют в двух формах, заряженной и незаряженной, между которыми устанавливается протонное равновесие:

Суммарный заряд аминокислоты зависит от рН среды. В растворе аминокислоты ВСЕГДА заряжены. Незаряженные формы используются для удобства при написании формул.

Значение pH, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю и поэтому она не перемещается в электрическом поле, называется ее изоэлектрической точкой ( pI ). Этот показатель зависит от характера функциональных групп, входящих в состав аминокислоты:

 
 
 
 
 
 
ГЕНЕТИЧЕСКИ КОДИРУЕМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Строение R Название pK a
ионогенных групп
С гидрофобным неполярным радикалом (нейтральные)
Глицин Gly 2,3 9,6 -
Аланин Ala 2,3 9,7 -
ВалинНЗ Val 2,3 9,6 -
ЛейцинНЗ Leu 2,4 9,6 -
ИзолейцинНЗ Ile 2,4 9,7 -
МетионинНЗ Met 2,3 9,2 -
ФенилаланинНЗ Phe 1,8 9,1 -
ТриптофанНЗ Trp 2,4 9,4 -
Пролин Pro 2,0 10,6 -
С гидрофильным полярным незаряженным радикалом (нейтральные)
Серин Ser 2,2 9,2 -
ТреонинНЗ Thr 2,6 10,4 -
Аспарагин Asn 2,0 8,8 -
Глутамин Gln 2,2 9,1 -
С гидрофильным отрицательно заряженным радикалом (кислые)
Аспарагиновая кислота Asp 2,1 9,8 3,9
Глутаминовая кислота Glu 2,2 9,7 4,3
ТирозинУЗ Tyr 2,2 9,1 10,1
ЦистеинУЗ Cys 1,7 10,8 8,3
С гидрофильным положительно заряженным радикалом (основные)
ЛизинНЗ Lys 2,2 9,0 10,45
АргининЧЗ Arg 2,2 9,0 12,5
ГистидинЧЗ His 1,8 9,2 6,0
НЗ – незаменимые, УЗ – условно заменимые, ЧЗ – частично заменимые
             

 


ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ

 

Пептиды и белки – высокомолекулярные соединения, построенные из остатков α-аминокислот. Условно пептидами считают соединения, содержащие до 100, а белками – свыше 100 аминокислотных остатков. Среди пептидов, в свою очередь, различают олигопептиды (до 10 остатков аминокислот) и полипептиды (от 10 до 100 остатков).

Белки и пептиды, хотя и являются родственными соединениями, выполняют различные функции в организме.

 

Биологические функции белков: ü структурообразующие белки ü транспортные белки ü защитные белки иммунной системы ü регуляторные белки (гормоны) ü белки-катализаторы (ферменты) ü двигательные белки (мышцы) ü запасные белки (у растений) Биологические функции пептидов: ü нейропептиды ü пептидные гормоны ü пептидные токсины ü пептидные антибиотики

 

Дата добавления: 2015-09-03 | Просмотры: 502 | Нарушение авторских прав


1 | 2 | 3 |

При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.004 сек.)