АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Структурная организация белков и пептидов

Пептиды и белки характеризуются особенностью аминокислотного состава, т.е. природой и количественным соотношением входящих в них α-аминокислот. Аминокислоты объединяются посредством пептидной связи в цепочки различной длинны и образуют таким образом первичную структуру белков и пептидов.

В результате взаимодействия боковых групп аминокислотных остатков отдельные относительно небольшие участки полипептидной цепи принимают ту или иную конформацию, известную как вторичная структура белков. Стабилизируются такие конформации водородными связями.

Дальнейшая пространственная укладка вторичных структур приводит к образованию третичной структуры, стабилизированной четырьмя типами межмолекулярных взаимодействий:

ü ковалентные связи между двумя остатками цистеина – дисульфидные мостики

ü ионные связи между двумя противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков

ü водородные связи

ü гидрофобные взаимодействия (играют главную роль)

Белковые молекулы часто образуют четвертичные структуры, симметрично построенные комплексы, стабилизированные за счет нековалентных взаимодействий. Такие комплексы называются олигомерами, а составные единицы комплексов (от 2 до 12) – субъединицами или мономерами. В состав таких комплексов входят ионы различных металлов.

Дата добавления: 2015-09-03 | Просмотры: 358 | Нарушение авторских прав