АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Структура белков

Перед тем как приступить к обсуждению протеомики, необходимо более подробно остановиться на основных вопросах, относящихся к белкам, которые мы уже начали обсуждать в главе 1. Белки состоят из аминокислот. Боковые цепи (радикалы) аминокислот представлены углеводородной цепью, которая иногда образует циклические структуры. Аминокислоты содержат аминогруппу (—NH2) и карбоксильную группу (—СООН). Аминокислоты образуют полимеры, соединяясь друг с другом через характерные связи, называемые пептидными связями. Пептидная связь образуется при участии аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты (рис. 8.1).

Рис. 8.1. Образование пептидной связи

Ключевым моментом, определяющим правильное функционирование большинства белков, является их форма. Белки, имеющие одинаковый аминокислотный состав, но разную последовательность аминокислот в молекуле белка, будут иметь разную форму и выполнять разные функции. Кроме того, как мы увидим в дальнейшем, идентичные белки могут или не могут выполнять сходную функцию в зависимости от их конформации.

Выделяют четыре структуры белка. Первичная структура, представленная на рис. 8.2, представляет собой последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Именно в таком виде белок образуется на рибосомах.

рис. 8.2. Первичная структура белка

Благодаря образованию водородных связей между радикалами отдельные участки белковой молекулы закручиваются в спираль или формируют складчатый слой. В результате образуется вторичная структура белка (рис 8.3.). Дополнительные связи определяют формирование третичной структуры белка (рис. 8.4).

Рис. 8.3. Вторичная структура белка

Рис. 8.4. Третичная структура белка

Многие (но не все) белки имеют четвертичную структуру, которая образуется, когда несколько молекул белка, имеющих третичную структуру, взаимодействуют друг с другом через радикалы аминокислот. В результате формируется молекула в виде шара (глобулярные белки) или нити (фибриллярные белки). Белки, которые обладают ферментативной активностью, чаще всего являются глобулярными (рис. 8.5). Структурные белки, например белки, входящие в состав волос или мышц, являются фибриллярными.

Рис. 8.5. Четвертичная структура белка

Взаимодействие между радикалами осуществляется посредством нескольких типов связей. Они могут просто притягиваться друг к другу (гидрофобные взаимодействия) или образовывать водородные связи, когда частичный отрицательный заряд, формирующийся на одном атоме, притягивается к частичному положительному заряду на другом атоме. Распространенным типом связи является дисульфидная связь. Дисульфидная связь — это тип ковалентной связи, которая образуется между двумя атомами серы. Белки часто содержат сульфидные группы, которые входят в состав аминокислоты цистеина. Вспомните, что ковалентная связь — это результат обобществления электронов, образования общей электронной пары. Дисульфидные связи образуются в цитоплазме клеток эукариот. Условия, которые возникают в клетках прокариот, обычно не позволяют образоваться данному типу связи. Если вы хотите, чтобы в клетках бактерий синтезировался белок, для поддержания структуры которого необходимо образование дисульфидных связей, необходимо учитывать, что такой белок не примет свою окончательную конформацию. Биоинженеры могут использовать мутантные бактерии с измененными внутриклеточными условиями или получить частично сформированный белок и обеспечить образование окончательной его структуры уже вне клетки.

Дата добавления: 2015-10-20 | Просмотры: 257 | Нарушение авторских прав