АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Аминокислоты

Декарбоксилирование и дезаминирование. Первой реакцией катаболизма аминокислот может быть декарбоксилирование либо дезаминирование. Декарбоксилазы действуют обычно в кислой среде, образуя СО₂ и первичные амины (так называемые биогенные амины, трупные яды — кадаверин, путресцин, агматин). Поскольку при этом высвобождаются оснЏвные группы (амины), то такой процесс рассматривают как механизм нейтрализации среды и сохранения рН в физиологических пределах.

Дезаминирование аминокислот идёт с выделением аммиака. В зависимости от судьбы углеродного скелета различают дезаминирование окислительное (наиболее распространённое, например, превращение глутаминовой кислоты в 2-оксоглутаровую), гидролитическое и приводящее к образованию ненасыщенных соединений. Ферменты, катализирующие эти реакции, обычно специфичны для D- и L-изомеров аминокислот. Углеродные фрагменты, не содержащие азота, используются в процессах брожения или дыхания. Если в состав аминокислот входит сера, то последняя обычно высвобождается в форме сероводорода или меркаптанов. Разложение ароматических аминокислот (например, триптофана) происходит с образованием индола и скатола. У некоторых микроорганизмов в качестве источников энергии могут использоваться лишь некоторые продукты дезаминирования. Например, эшерихии и протеи дезаминируют триптофан с образованием индола и пирувата, из которых лишь последний утилизируется как источник энергии. Поскольку индол накапливается в культуре, то его наличие легко обнаруживают с помощью реактива Эрлиха (смесь n -диметиламинобензальдегида и HCl в этаноле), что используют для идентификации бактерий на практике.

• Некоторые бактерии обладают специальными механизмами получения энергии при расщеплении аминокислот. Например, аргинин расщепляет аргининдегидролазная система, состоящая из нескольких ферментов. Первоначально аргининдезаминаза катализирует его превращение в цитруллин, затем последний превращается в орнитин через реакцию, сопряжённую с синтезом АТФ.

• На средах, содержащих смесь аминокислот, многие клостридии получают бЏльшую часть энергии не из отдельных компонентов, а путём сопряжения окислительно-восстановительных реакций между парами подходящих аминокислот, известного как механизм СтЋклэнда. С этих позиций аминокислоты можно разделить на акцепторы (глицин, орнитин, пролин) и доноры водорода (аланин, изолейцин и валин). Первоначально донор окисляется до кетокислоты, затем «доокисляется» до жирной кислоты. Образующийся при этом НАДН⁺ утилизируется для восстановления другой аминокислоты — акцептора (или, реже, другого азотистого соединения).

Переаминирование. Кроме реакций дезаминирования и декарбоксилирования, аминокислоты могут подвергаться переаминированию, то есть переносу целой аминогруппы от аминокислоты к Ѓ-кетокислотам без промежуточного образования аммиака. Участвующая в переаминировании аминокислота (донор аминогруппы) превращается в Ѓ-кетокислоту (продукт окислительного дезаминирования), а Ѓ-кетокислота (акцептор) подвергается восстановительному аминированию. Реакции катализируют специфические трансферазы. В реакциях переаминирования участвуют все L-аминокислоты, при этом на Ѓ-кетокислоты переносятся аминогруппы не только в Ѓ-положении, но и в других положениях.

Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 577 | Нарушение авторских прав