 |
|
АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология |
Изофермент (изоэнзимы) - группа или семейство ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но отличающихся по целому ряду физико-химических свойств.Ферменты и изоферменты Ферменты Ферменты — это специфические белки, выполняющие в организме роль биологических катализаторов. Простые ферменты (однокомпонентные) - при гидролизе дают только аминокислоты (альдолаза, рибонуклеаза и др.) Сложные белки - распадаются на аминокислоты и соединения небелкового характера. Белковый компонент сложного белка-фермента— апофермент. Небелковый компонент сложного белка-фермента - кофермент. Каждый компонент по отдельности (белковый и небелковый) лишены ферментативной активности. Многие коферменты представлены витаминами или их производными → нарушение деятельности ферментных систем при гиповитаминозах. Коферменты 3 группы в зависимости от функций в ферментативных реакциях: 1. Переносчики протонов и электронов, участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. Пример – НАД, НАДФ, ФАД. 2. Коферменты, связанные с ферментами, катализирующими реакции переноса химических групп. Пример – пиридоксальфосфат (фосфорилированная форма В6) входит в состав АлАТ, АсАТ 3. Коферменты, принимающие участие в реакциях синтеза, изомеризации и расщепления углерод-углеродных связей. Пример – производные тиамина (В1). Свойства ферментов Ø Термолабильны (инактивация при 800С) Ø Имеют температурный оптимум действия (40-500С, при 00С прекращают свое действие. Колебания температуры на 100С изменяют активность фермента на 10%. Ø Каждый фермент имеет свой оптимум РН Ø Каждый фермент обладает специфичностью действия (действует только на определенный субстрат). Специфические свойства ферментов определяются апоферментом. Ø Участвует в химической реакции не всей молекулой, а только активным центром (эта часть связывается с субстратом) Ø Механизм взаимодействия фермент-субстрат (Михаэлис): Е + S ↔ ЕS →Р + Е Ø Наибольшая скорость ферментативной реакции отмечается в первые минуты Основные классы ферментов v Оксидоредуктазы –окислительно-восстановительные реакции (ЛДГ, каталаза) v Трансферазы – реакции межмолекулярного переноса химических групп (АлАТ, АсАТ, ГГТ) v Гидролазы - реакции расщепления в/молекулярных связей в присутствии воды (альфа-амилаза, ХЭ) v Лиазы –реакции присоединения групп по двойным связям и обратные реакции (альдолазы) v Изомеразы – реакции изомеризации (глюкозофасфатизомераза) v Синтетазы (лигазы) – реакции синтеза (соединение Х молекул субстрата) (ацетилкоэнзимсинтетаза) ИЗОФЕРМЕНТЫ Изофермент (изоэнзимы) - группа или семейство ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но отличающихся по целому ряду физико-химических свойств. Изоферменты отличаются друг от друга по: ü электрофоретической подвижности ü адсорбционным свойствам ü оптимуму рН ü термостабильности ü чувствительности к ингибиторам ü сродству к субстрату ü способности образовывать комплексы с аналогами коферментов Дата добавления: 2015-12-15 | Просмотры: 505 | Нарушение авторских прав |