АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Ферменты, их роль в процессе жизнедеятельности.

Прочитайте:
  1. Азот и его роль в процессе жизнедеятельности растений.
  2. Биологические мотивации как внутренние детерминанты поведения. Интеграция регуляторных механизмов в процессе реализации биологических мотиваций.
  3. В процессе обучения утомление вызывает не только сама работа, но и ряд других факторов.
  4. В чем заключается суть кепування и поліаденілювання? Какое значение допускается для кепа и поліаденілової последовательности в процессе трансляции?
  5. Во время фазы исцеления предшествующая утрата тканей возмещается за счет их роста, в идеале – с участием специальных бактерий, задействованных в этом процессе.
  6. ВОПРОС №81: МЕХАНИЗМЫ РЕАЛИЗАЦИИ ДЕЙСТВИЯ ГЕНОВ В ПРОЦЕССЕ ОНТОГЕНЕЗА
  7. Изменение функциональных возможностей женского организма в процессе спортивной тренировки.
  8. Изменения в организме человека в процессе трудовой деятельности.
  9. К другим «мишеням» относят ионные каналы, ферменты, транспортные белки.
  10. Как среда может взаимодействовать с генотипом в процессе развития?

По химической природе ферменты – белки. Ферменты – биологические катализаторы. Они способствуют ускорению реакций, входят в состав тканей.

Ферменты специфически катализируют химические реакции, т.е. 1 фермент катализирует 1 тип реакций. И превращает лишь в соответствующий субстрат. Ферменты в основном катализируют превращение веществ, размеры которых по сравнению с размерами фермента очень малы.

Ферменты бывают:

  1. Простые
  2. Сложные

Простые – состоят только из белка, молекулы которых имеют активный центр – определенную, специфическую для фермента группу аминокислот в молекуле. В основном это гидролитические ферменты: амилаза, пепсин, трипсин и др.

Сложные – состоят из белковой и небелковой части. Белок называется апоферментом (носителем фермента). Небелковая часть – коферментом или простатической группой: пример – органические вещества: витамины, НАД, НАДФ; неорганические вещества: атомы металлов – железо, цинк, магний. Апофетмент отвечает за специфичность молекулы фермента с молекулой субстрата. Кофермент отвечает за тип катализируемой реакции.

Механизм действия ферментов:

Снижение энергии активации, т.е. снижение уровня энергии, необходимой для придания реакционной способности молекулы субстрата т.к. молекула фермента имеет большую величину, то возникает сильное электрическое поле, в которой молекула субстрата становится асимметричной, в результате чего химические связи в ней ослабевают.

 

Фермент образует с субстратом фермент-субстратный комплекс. Присоединение субстрата происходит с помощью активного центра. По завершению реакции комплекс распадается на фермент и продукт реакции. Ферменты образуют в клетке ферментные системы (мультиферментативные комплексы). При этом продукт предыдущей реакции является субстратом для последующей.

Активность ферментов в клетках контролируется на генетическом уровне по принципу обратной связи.

Свойства ферментов:

  1. Специфичны
  2. В отличие от химических катализаторов – ускоряют реакции в обычных условиях.
  3. Активность ферментов меняется в зависимости от Т0, РН, концентрации субстрата.
  4. Активируют в малых количествах, т.е. не разрушаются в процессе реакций
  5. Ферменты – белки и имеют свойства белков.

Классификация ферментов:

В 1961 году Международный биохимический съезд утвердил классификацию ферментов, в основу которого положен тип реакции, катализируемый данным ферментом. По этому принципу все ферменты разделены на 6 классов:

  1. Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции.
  2. Трансферазы – катализирующие перенос атомов или радикалов: пример – каталаза – 2Н2О2 = 2Н2О + О2
  3. Гидролазы - ферменты разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды: например – фосфатаза.
  4. Лиазы – Ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу негидролитическим путем, например, отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой.
  5. Изомеразы – ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой: глюкозо-6-фосфат в глюкозо-1-фосфат.
  6. Синтеазы – ферменты, катализирующие реакции синтеза, синтез пептидов из аминокислот, т.е. катализируют реакции соединения молекул с образование новых связей.

Дата добавления: 2015-12-15 | Просмотры: 1579 | Нарушение авторских прав







При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.002 сек.)