Выберите один правильный ответ. Участок молекулы фермента, при связывании с которым определенных веществ изменяется активность фермента, называется
а) кофермент б) активный центр
в) аллостерический центр г) простетическая группа д) холофермент
ВОПРОСЫ ДЛЯ КОНТРОЛЯ УМЕНИЙ И НАВЫКОВ ПО ТЕМЕ
- Каким образом ферменты снижают энергетический барьер реакций?
- Для многих реакций анаболизма необходима энергия активации. Что является её
источником?
- Как устроен активный центр фермента? Какие функции он выполняет?
- Что такое направленность действия фермента и чем она обеспечивается?
- На чем основана низкотемпературная консервация органов и тканей, используемых в дальнейшем для трансплантации?
- С чем связаны изменения характера метаболизма при ацидозе и алкалозе?
- Что следует учесть в стратегии лечения лекарственными препаратами, механизм действия которых основан на конкурентном ингибировании ферментов?
- На чем основана антидотная терапия при необратимом ингибировании ферментов (парализации)?
Заполнить таблицу:
«Классификация ферментов»
№ класса
| Название
класса
| Кофакторы
(коферменты,
металлы)
| Тип катализируемой реакции
|
| Оксидоредуктазы
| НАД, ФАД
| Дегидрирование, окисление
|
| | | |
| | | |
| | | |
| | | |
| | | |
Практическое занятие № 4
Тема:«Ферменты. Активность амилазы (диастазы) мочи»
( лабораторно-практическое занятие)
Мотивация: знание основных свойств ферментов необходимо для понимания условий функционирования ферментов в организме, изменения активности под влиянием различных факторов, определения активности ферментов для диагностики различных заболеваний, механизма действия ферментных препаратов
Цель обучения, воспитания и развития: закрепить представления о различии ферментного состава органов и тканей, органоспецифических ферментов, значении определения активности ферментов для диагностики заболеваний; первичных и вторичных энзимопатиях и актуальных вопросах энзимотерапии.
Задачи, обучения, воспитания и развития: студент должен
1. Уметь писать формулы: коферментов НАД, ФМН
2. Знать пределы физиологических колебаний биохимических показателей:
активностьамилазы (диастазы) мочи.
3. Знать и уметь объяснять значения терминов: энзимодиагностика, энзимотерапия, энзимопатология, гиперферментемия, гипоферментемия
Этапы проведения занятия:
- Вводная часть
- Основная часть занятия: лабораторная работа, семинар (общие и индивидуальные задания для СДС)
- Заключительная часть занятия (тест-контроль)
Задание на самоподготовку:
1. Изменение активности ферментов в онтогенезе и при болезнях. Первичные и вторичные энзимопатии. Биохимические механизмы развития патологий. Примеры заболеваний.
2. Энзимотерапия: использование ферментов, коферментов, ингибиторов ферментов в клинике. Иммобилизованные ферменты.
3.Определение активности ферментов в биологических жидкостях с целью диагностики заболеваний. Энзимодиагностика болезней миокарда, печени, органов пищеварения и др. (примеры)
Ориентировочная основа деятельности студентов (ООД) для проведения лабораторной работы:
Работа №1. Активность амилазы (диастазы) мочи
Принцип метода: Определение активности ферментов в биологических жидкостях (кровь, моча, слюна и др.) используется в клинике с целью постановки диагноза, наблюдения за эффективностью лечения и прогнозирования заболевания.
О количестве фермента чаще всего судят по их активности (скорости идущей реакции), которая в определенных условиях прямо пропорциональна концентрации фермента. Для выявления активности обычно определяют количество субстрата, изменяющегося под влиянием фермента в единицу времени или по количеству образующегося продукта реакции.
Метод определения активности амилазы мочи основан на определении времени, необходимом для полного расщепления крахмала в присутствии 1 мл мочи. Условно за единицу активности амилазы принимают количество фермента, расщепляющего 2 мг крахмала за 15 минут. Активность амилазы выражают количеством единиц в 1 мл мочи. В норме она составляет 1 – 2 ЕД.
Порядок выполнения работы: В пробирку вносят 2 мл 0, 1% раствора крахмала (содержится 2 мг крахмала), 1 мл 0,85 % раствора Nacl и помещают пробирку в термостат или водяную баню (380 С) на 2 минуты. Не вынимая пробирку из бани, добавляют 0,5 мл мочи, перемешивают и отмечают время реакции. Через каждые 2-3 минуты на сухой чашке Петри смешивают 1 каплю 0,1%раствора J2 в KJ с 1 каплей смеси из пробирки. При наличии крахмала окраска капли будет синей. По мере гидролиза крахмала амилазой мочи цвет капли будет изменяться (синий → фиолетовый → коричневый → желтый). При полном прекращении изменения окраски капли йода отмечают время реакции в минутах. Активность амилазы мочи рассчитывают по формуле: ХЕД = 15: (Т×0,5), где
Х – активность амилазы в 1 мл мочи
15 – время, необходимое для полного гидролиза 2 мг крахмала
0,5 – количество мочи, взятое для анализа
Т – время реакции в минутах.
В выводе дать расчет активности амилазы мочи, сравнить полученный результат с нормальными значениями.
Клинико-диагностическое значение: Моча здоровых людей обладает низкой амилазной активностью. Источником амилазы (диастазы) в моче является поджелудочная железа. Определение активности амилазы в крови и моче широко используется в клинике при диагностике острого панкреатита. В 1-е сутки заболевания амилазная активность увеличивается в крови и моче в десятки раз, затем постепенно возвращается к норме. В детском возрасте увеличение активности амилазы наблюдается при эндемическом паротите (за счет амилазы слюнных желез)
Задания для самоконтроля:
Тестовый контроль знаний по теме:
Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 1323 | Нарушение авторских прав
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 |
|