АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Выберите один правильный ответ. Участок молекулы фермента, при связывании с которым определенных веществ изменяется активность фермента, называется

а) кофермент б) активный центр

в) аллостерический центр г) простетическая группа д) холофермент

ВОПРОСЫ ДЛЯ КОНТРОЛЯ УМЕНИЙ И НАВЫКОВ ПО ТЕМЕ

1. Каким образом ферменты снижают энергетический барьер реакций?
2. Для многих реакций анаболизма необходима энергия активации. Что является её

источником?

1. Как устроен активный центр фермента? Какие функции он выполняет?
2. Что такое направленность действия фермента и чем она обеспечивается?
3. На чем основана низкотемпературная консервация органов и тканей, используемых в дальнейшем для трансплантации?
4. С чем связаны изменения характера метаболизма при ацидозе и алкалозе?
5. Что следует учесть в стратегии лечения лекарственными препаратами, механизм действия которых основан на конкурентном ингибировании ферментов?
6. На чем основана антидотная терапия при необратимом ингибировании ферментов (парализации)?

Заполнить таблицу:

«Классификация ферментов»

Практическое занятие № 4

Тема:«Ферменты. Активность амилазы (диастазы) мочи»

( лабораторно-практическое занятие)

Мотивация: знание основных свойств ферментов необходимо для понимания условий функционирования ферментов в организме, изменения активности под влиянием различных факторов, определения активности ферментов для диагностики различных заболеваний, механизма действия ферментных препаратов

Цель обучения, воспитания и развития: закрепить представления о различии ферментного состава органов и тканей, органоспецифических ферментов, значении определения активности ферментов для диагностики заболеваний; первичных и вторичных энзимопатиях и актуальных вопросах энзимотерапии.

Задачи, обучения, воспитания и развития: студент должен

1. Уметь писать формулы: коферментов НАД, ФМН

2. Знать пределы физиологических колебаний биохимических показа­телей:

активностьамилазы (диастазы) мочи.

3. Знать и уметь объяснять значения терминов: энзимодиагностика, энзимотерапия, энзимопатология, гиперферментемия, гипоферментемия

Этапы проведения занятия:

1. Вводная часть
2. Основная часть занятия: лабораторная работа, семинар (общие и индивидуальные задания для СДС)
3. Заключительная часть занятия (тест-контроль)

Задание на самоподготовку:

1. Изменение активности ферментов в онтогенезе и при болезнях. Первичные и вторичные энзимопатии. Биохимические механизмы развития патологий. Примеры заболеваний.

2. Энзимотерапия: использование ферментов, коферментов, ингибиторов ферментов в клинике. Иммобилизованные ферменты.

3.Определение активности ферментов в биологических жидкостях с целью диагностики заболеваний. Энзимодиагностика болезней миокарда, печени, органов пищеварения и др. (примеры)

Ориентировочная основа деятельности студентов (ООД) для проведения лабораторной работы:

Работа №1. Активность амилазы (диастазы) мочи

Принцип метода: Определение активности ферментов в биологических жидкостях (кровь, моча, слюна и др.) используется в клинике с целью постановки диагноза, наблюдения за эффективностью лечения и прогнозирования заболевания.

О количестве фермента чаще всего судят по их активности (скорости идущей реакции), которая в определенных условиях прямо пропорциональна концентрации фермента. Для выявления активности обычно определяют количество субстрата, изменяющегося под влиянием фермента в единицу времени или по количеству образующегося продукта реакции.

Метод определения активности амилазы мочи основан на определении времени, необходимом для полного расщепления крахмала в присутствии 1 мл мочи. Условно за единицу активности амилазы принимают количество фермента, расщепляющего 2 мг крахмала за 15 минут. Активность амилазы выражают количеством единиц в 1 мл мочи. В норме она составляет 1 – 2 ЕД.

Порядок выполнения работы: В пробирку вносят 2 мл 0, 1% раствора крахмала (содержится 2 мг крахмала), 1 мл 0,85 % раствора Nacl и помещают пробирку в термостат или водяную баню (38⁰ С) на 2 минуты. Не вынимая пробирку из бани, добавляют 0,5 мл мочи, перемешивают и отмечают время реакции. Через каждые 2-3 минуты на сухой чашке Петри смешивают 1 каплю 0,1%раствора J₂ в KJ с 1 каплей смеси из пробирки. При наличии крахмала окраска капли будет синей. По мере гидролиза крахмала амилазой мочи цвет капли будет изменяться (синий → фиолетовый → коричневый → желтый). При полном прекращении изменения окраски капли йода отмечают время реакции в минутах. Активность амилазы мочи рассчитывают по формуле: Х_ЕД = 15: (Т×0,5), где

Х – активность амилазы в 1 мл мочи

15 – время, необходимое для полного гидролиза 2 мг крахмала

0,5 – количество мочи, взятое для анализа

Т – время реакции в минутах.

В выводе дать расчет активности амилазы мочи, сравнить полученный результат с нормальными значениями.

Клинико-диагностическое значение: Моча здоровых людей обладает низкой амилазной активностью. Источником амилазы (диастазы) в моче является поджелудочная железа. Определение активности амилазы в крови и моче широко используется в клинике при диагностике острого панкреатита. В 1-е сутки заболевания амилазная активность увеличивается в крови и моче в десятки раз, затем постепенно возвращается к норме. В детском возрасте увеличение активности амилазы наблюдается при эндемическом паротите (за счет амилазы слюнных желез)

Задания для самоконтроля:

Тестовый контроль знаний по теме:

Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 1331 | Нарушение авторских прав