Выберите один правильный ответ. Для изофункциональных ферментов характерно
а) катализируют одну реакцию
б) состоят из различных субъединиц
в) чувствительны к различным эффекторам
г) все перечисленное верно
8. Выберите правильные ответы. Значение исследования органоспецифических ферментов для практической медицины заключается
а) в использовании их в качестве лекарственных препаратов
б) в их роли в развитии патологии определенных органов
в) в определении локализации патологических процессов
9. Установите соответствие при регуляции активности ферментов:
а) фосфорилирование 1.Ускоряется протеинкиназой
б) дефосфорилирование 2. Происходит после присоединения ц-АМФ
в) аллостерическая регуляция 3. Сопровождается гидролизом пептидных
г) активация протеинкиназы связей
д) частичный протеолиз
Выберите один правильный ответ. Иммобилизация фермента позволяет решить такую задачу энзимологии, как
а) обеспечение высокой специфичности фермента
б) повышение стабильности фермента
в) возможность повторного использования фермента
г) использование ферментов в практических целях
д) все перечисленное верно
Таблица 1. «Применение ферментов в медицинской практике»
Основные разделы
| Ферменты
| Примеры использования
|
| Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
(изофермент ЛДГ1)
| Инфаркт миокарда
|
| Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)
| Инфаркт миокарда,
заболевания печени
|
Энзимо-диагностика
| Аланинаминотрансфераза
(АлАТ)
| Заболевания печени
|
γ-Глутамилтранспептидаза (ГГТ)
|
Поражение печени и желчных путей
| (определение активности
в крови)
| Креатинкиназа
(КФК, КК)
| Прогрессирующая мышечная дистрофия, инфаркт миокарда.
|
| Кислая фосфатаза
(КФ)
| Рак
предстательной железы.
|
| a-амилаза,
липаза
| Заболевания поджелудочной железы
|
| Щелочная фосфатаза
(ЩФ)
| Заболевания печени и желчных путей (холестаз)
|
| Пепсин, панкреатин, фестал, дигестал, мезим-форте
| Улучшение процессов пищеварения
|
| Трипсин, химотрипсин
| Лечение гнойных ран
|
| Стрептокиназа,
урокиназа
| Предотвращение тромбообразования при пересадке органов и других операциях
| Энзимо-терапия
| Гиалуронидаза (лидаза)
| Рассасывание рубцов
| (лечение препаратами,
содержащими ферменты)
| Аспарагиназа
| Лечение некоторых злокачественных образований
|
| Нуклеазы (ДНК-азы)
| Вирусный конъюктивит, ринит, гнойный бронхит
|
| Уреаза (иммобилизованная)
| Удаление мочевины из организма в аппаратах “Искусственная почка”
| Использование ферментов в качестве
|
Глюкозооксидаза
|
Определение концентрации глюкозы в крови
| аналитических реактивов
|
Уреаза
|
Определение мочевины в крови
|
ВОПРОСЫ ДЛЯ КОНТРОЛЯ УМЕНИЙ И НАВЫКОВ ПО ТЕМЕ
1. Какое значение имеет определение активности изоферментов в диагностике?
2. Какой изофермент ЛДГ наиболее информативен при заболевании печени?
3. Какое явление, основанное на зависимости количества фермента от количества субстрата, может сопровождать длительный прием лекарственных препаратов?
4. Что следует учесть в стратегии лечения лекарственными препаратами, механизм действия которых основан на конкурентном ингибировании ферментов?
5. На чем основана антидотная терапия при необратимом ингибировании ферментов (парализации)?
6. В чем различие первичных и вторичных ферментопатий?
Практическое занятие № 5
Тема:«Ферменты»
( семинар)
Мотивация: знание основных свойств ферментов необходимо для понимания условий функционирования ферментов в организме, изменения активности под влиянием различных факторов, определения активности ферментов для диагностики различных заболеваний, механизма действия ферментных препаратов
Цель обучения, воспитания и развития: закрепить представления о различии ферментного состава органов и тканей, органоспецифических ферментов, значении определения активности ферментов для диагностики заболеваний; первичных и вторичных энзимопатиях и актуальных вопросах энзимотерапии
Задачи, обучения, воспитания и развития: студент должен
1.Уметь писать формулы: коферментов НАД, ФМН
2. Знать пределы физиологических колебаний биохимических показателей:
активностьамилазы (диастазы) мочи.
3. Знать и уметь объяснять значения терминов: энзимодиагностика, энзимотерапия, энзимопатология, гиперферментемия, гипоферментемия
Этапы проведения занятия:
1. Вводная часть
2. Основная часть занятия: семинар (общие и индивидуальные задания для СДС)
3. Заключительная часть занятия (тест-контроль)
Задание на самоподготовку:
1. История открытия и изучения ферментов. Роль ферментов в процессах жизнедеятельности. Изменение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях.
2. Механизм действия ферментов. Энергетический барьер реакции. Особенности ферментативного катализа. Снижение энергии активации реакций в процессе катализа.
3. Строение ферментов. Активный центр. Кофакторы и коферменты ферментов, роль
витаминов. Специфичность действия ферментов, связь со строением активного центра. Возможность трансформации.
4. Международная классификация и номенклатура ферментов. Шифр ферментов. Классификация ферментов по их локализации в органах и клетках.
5. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные.
6. Изоферменты. Особенности строения и функционирования. Значение определения изоферментного спектра в диагностике заболеваний.
7. Аллостерические ферменты. Строение, функции. Регуляторные энзимопатии.
8. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, pH, концентрации фермента и субстрата. Индукция и репрессия ферментов. Значение разработки этих вопросов для практической медицины.
9. Регуляция активности и количества ферментов (аллостерическая регуляция, регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования, протеолиза, гормональная регуляция, индукция и репрессия).
10. Изменение активности ферментов в онтогенезе и при болезнях. Первичные и вторичные энзимопатии. Биохимические механизмы развития патологий. Примеры заболеваний.
11. Энзимотерапия: использование ферментов, коферментов, ингибиторов ферментов в клинике. Иммобилизованные ферменты.
12.Определение активности ферментов в биологических жидкостях с целью диагностики заболеваний. Энзимодиагностика болезней миокарда, печени, органов пищеварения и др. (примеры).
Блок дополнительной информации
«Регуляция активности ферментов»
Вид регуляции
| Структура фермента
| Неактивная Активная
форма форма
фермента фермента
| Примеры
| Частичный протеолиз
| Обычно одна полипептидная цепь
| Неак Актив-
тивный Е → ный Е
(отщепление
части молекулы)
↓
пептид
| Трипсиноген
↓
трипсин
Химотрипсиноген
↓
химотрипсин
| Присоединение или отщепление белков-ингибиторов
| Олигомер (Е) из
2-х типов субъединиц
(С и R)
|
Е-С-R + цАМФ →E-С
неактивный ↓ активный
RцАМФ
|
Протеинкиназы
| Фосфорилирование
и
дефосфорилирование
|
Олигомер
|
ЕОН → Е-О-РО3Н2
(АТФ → АДФ)
Е-О-РО3Н → Е-ОН
(Н2О, Н3РО4)
| Фосфорилаза гликогена,
липаза тканевая, гликогенсинтетаза
| Аллостерическая регуляция
| Чаще олигомер (2 или больше субъединиц)
| В основе механизма аллостерической регуляции лежит взаимодействие пространственно разделенных центров в молекуле фермента (каталитического и аллостерического). Регулятор связывается с аллостерическим центром регуляторной субъединицы, вызывая изменение ее конформации. Это вызывает изменение пространственной структуры каталитической субъединицы и конформации активного центра.
| Фосфофруктокиназа,
изоцитратдегидрогеназа,
аспартаткарбамоилтрансфераза
|
Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 1629 | Нарушение авторских прав
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 |
|