АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

D. рН середовища

Прочитайте:
  1. Абсолютний розмір середовища, яке продукує явище
  2. Адаптація організму до зовнішніх факторів середовища
  3. В газових середовищах
  4. Визначте фактори середовища, які впливають на генетику таланту і обдарованості.
  5. Глава 2. Патогенна дія факторів зовнішнього середовища
  6. Дайте оцінку взаємодії генетичних факторів і факторів середовища в реалізації «вроджених форм поведінки». Наведіть приклади.
  7. Етапи виділення чистої культури аеробних бактерій (середовища, маніпуляції, значення). Приклади аеробних та факультативно анаеробних бактерій латиною.
  8. З метою санації повітряного середовища
  9. Загальна профілактика внутрішніх хвороб тварин ґрунтується на загальнобіологічному законі про єдність і взаємозв’язок живих організмів і зовнішнього середовища.

E. Розчинності білків

 

35. Реакція Міллона характерна для білків, що містять:

А. Амінокислоту аргінін

В. Амінокислоту тирозин

С. Вільні SН-групи

D. Гідрофільні радикали

Е. Позитивно заряджені амінокислоти

 

36. З якою метою при дослідженні білків використовують реакцію з фенілізотіоціанатом?

А. Для визначення N-кінцевих амінокислот без гідролізу білка

В. Для ферментативного визначення N-кінцевої кислоти у білках

С. Для визначення N-кінцевих амінокислот при повному гідролізі білка

D. Для визначення СООН-кінцевих груп

Е. Для визначення N- і С-кінцевих амінокислот в білках

 

37. З якою метою при вивченні білків використовується метод Сенгера?

А. Визначення N-кінцевих амінокислот в білках без їх гідролізу

В. Ферментативного визначення N-кінцевих амінокислот в білках

С. Визначення N-кінцевих амінокислот при повному гідролізі білка

D. Визначення СООН-кінцевих груп білків

Е. Визначення N- і С-кінцевих амінокислот в білках

 

38. За будовою білки поділяються на прості й складні. До простих білків відносяться:

А. Гістони

В. Металопротеїни

С. Нуклеопротеїни

D. Хромопротеїни

Е. Фосфопротеїни

 

39. Ксантопротеїнова реакція використовується для виявлення в білках:

А. Валіну

В. Фенілаланіну

С. Аргініну

D. Тирозину

Е. Лейцину

 

40. Представниками яких білків є колаген (1), міозин (2), гемоглобін (3)?

А. Глобулінів

В. Хромопротеїнів

С. Протеїноїдів

D. Металопротеїнів

Е. Ліпопротеїнів

 

41. До складних білків відносяться:

А. Гістони

В. Глобуліни

С. Глутеліни

D. Металопротеїни

Е. Ліпопротеїни

 

42. Глікопротеїни складаються з білка та:

А. Цереброзидів

В. Вуглеводних компонентів

С. Неорганічного фосфору

D. Забарвлених речовин

Е. Нуклеотидів

 

43. Куди буде мігрувати білок при проведенні електрофорезу за умов, коли рН розчину відповідає ізоелектричній точці?

А. Рухатися до анода

В. Рухатися до катода

С. Залишатися на лінії старту

D. Утворювати біполярний іон

Е. Випадати в осад

 

 

44. Які фактори впливають на розчинність білків?

А. Значення молекулярної маси

В. рН розчину

С. Наявність гідрофільних амінокислот

D. Вплив нейтральних солей

Е. Наявність гідрофобних амінокислот

 

45. Від чого залежить швидкість седиментації білків?

А. Числа розчинених молекул

В. Молекулярної маси

С. Заряду молекул

D.рН середовища

Е. Амінокислотного складу

 

46. Вторинна структура білків вивчається за допомогою таких методів:

А. Гідролізу

В. Спектрополяриметрії

С. УФ-спектрофотометрії

D. Електронної мікроскопії

Е. Електрофорезу

 

47. Які властивості характерні для білків?

А. Амфотерні

В. Відсутність оптичної активності

С. Термостабільність

D. Здатність кристалізуватися

Е. Наявність ізоелектричної точки

 

48. Сумарний позитивний заряд мають білки, в яких переважають:

А. Лізин і глутамінова кислота

B. Аспарагінова і глутамінова кислоти

С. Лізин і аргінін

D. Метіонін і тирозин

Е. Лізин і аспарагінова кислота

 

49. Які прості білки входять до складу нуклеопротеїнів?

А. Альбуміни, глобуліни

В. Фібриноген, колаген

С. Протаміни, гістони

D. Проламіни, глутеліни

Е. Протеїноїди, цереброзиди

 

50. Основні властивості альбумінів (1), глобулінів (2), проламінів (3):

А. Нерозчинні у воді

В. Добре розчинні у воді

С. Нерозчинні у воді і сольових розчинах


Дата добавления: 2015-11-25 | Просмотры: 483 | Нарушение авторских прав







При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.004 сек.)