АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Загальні властивості вірусних білків

До спільних властивостей вірусних білків можна віднести те, що пептидний ланцюг вірусного білка, за винятком "маскування" С- або N-кінцевих груп не володіє якимись унікальними властивостями. Водночас білкова оболонка вірусів у цілому характеризується рядом унікальних особливостей.

Варто відзначити стійкість цільних вірусних частинок до протеолітичних ферментів, котрі легко гідролізують тканинні білки

Унікальна стійкість вірусів до протеаз не зв'язана з індивідуальними особливостями вірусного білка, а це зв'язано зі структурними особливостями корпускули в цілому, тобто третинною і четвертинною структурою білка. Це має важливе біологічне значення, оскільки віруси розмножуються у клітинах, які містять велику кількість протеолітичних ферментів.

Другою особливістю вірусного білка є, як правило, висока стійкість до дії фізичних і хімічних факторів.

Деякі віруси витримують різні режими обробки, але здатні інактивувати при зміні концентрації солей. У парних Т-фагів відділення ДНК - від білкових оболонок (тіней) досягається осмотичним шоком, тоді як непарні не реагують на зменшення концентрації солей.

Найпомітнішою особливістю вірусів (простих) є здатність субодиниць вірусного білка до агрегації, внаслідок якої в розчині поліпептидних ланцюгів ВТМ самовільно виникають (рН-4) типові вірусоподібні частинки. Цей процес подібний до кристалізації, але, на відміну від кристалів, віруси мають кінцевий строго визначений розмір і складаються з двох речовин (білка і нуклеїнової кислоти).

Білкові субодиниці і нуклеїнові кислоти володіють здатністю до "самозбирання" при сприятливих умовах. Біологічне значення такого "самозбирання" може бути зв'язане з самоконтролем за повноцінністю "будматеріалу" (дефектні і чужорідні відкидаються) при взаємодії білкових субодиниць з нуклеїновою кислотою. Головний фактор стабільності вірусних частинок полягає у взаємодії білкових субодиниць.

Структурні (капсидні і суперкапсидні білки) їх функції та неструктурні білки.

На рівні клітини вірусний геном кодує синтез двох груп білків:

1. Структурних, які входять до складу вірусних частинок потомства.

2. Неструктурних, які обслуговують процес внутрішньоклітинної репродукції вірусів, але до складу вірусів не входять.

Найпростіший ВТМ містить один невеликий білок, деякі фаги мають 2-3 білки, прості віруси тварин 3-4 білки. Складно організовані віруси віспи містять більше 30 білків.

Структурні білки діляться на дві групи:

1. Капсидні білки, які утворюють капсид, футляр для нуклеїнової кислоти вірусів. До них входять капсидні, геномні білки і ферменти.

2. Суперкапсидні, які входять до складу суперкапсиду, тобто зовнішньої оболонки вірусів (пеплосу), такі білки називаються пепломерами.

Геномні білки є термінальними, тобто з'єднаними з кінцем нуклеїнової кислоти вірусу. Функції їх нерозривно зв'язані з регуляцією геному. Принцип субодиничності у будові вірусного капсиду є універсальною властивістю капсидних білків і має велике значення для вірусів.

Завдяки "самозбиранню" досягається велика економія генетичного матеріалу. Так, на кодування одного поліпептидного ланцюга ВТМ витрачається менше 10% геному.

Суперкапсидні білки глікопротеїди, або пепломери, розміщуються у ліпопротеїдній оболонці (суперкапсиді, пеплосі) складних вірусів. У більшості вірусів глікопротеїди формують "шипи" на поверхні вірусної частинки, довжиною 7-10 нм. Шипи є морфологічними субодиницями, побудовані з кількох молекул одного білка. Вірус грипу має два типи шипів, побудованих відповідно з гемаглютиніну і нейрамідази.

Головною функцією глікопротеїдів є взаємодія зі специфічними рецепторами клітинної поверхні (адсорбція). Іншою функцією глікопротеїдів є участь у злитті вірусної і клітинної мембран, тобто у проникненні вірусних часток у клітину. Здійснюється гемоліз і злиття плазматичних мембран сусідніх клітин.

"Адресна функція" вірусних білків полягає у пошуку і пізнаванні невеликого кола господарів, чутливих до даного вірусу. Завдяки цьому забезпечується продукція повноцінного потомства. Якби вірус проникав у будь-яку клітину, то це привело б до деструкції вірусів і до їх зникнення.

Спеціальні білки на поверхні вірусів пізнають специфічний рецептор на поверхні чутливої клітини.

Неструктурні білки вивчені гірше, ніж структурні, бо є труднощі в ідентифікації й очищенні від клітинних білків. До неструктурних білків належать:

1. Попередники вірусних білків, які нарізуються на структурні протеазами.

2. Ферменти синтезу РНК і ДНК (полімерази), які забезпечують транскрипцію і реплікацію вірусного геному.

3. Білки-регулятори.

4. Ферменти, які модифікують вірусні білки, наприклад, протеїнази і протеїнкінази.

Дата добавления: 2015-11-25 | Просмотры: 464 | Нарушение авторских прав