АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Б) Вторинна структура білків

Це просторова конфігурація окремих ділянок поліпептидного ланцюга, його орієнтація та спосіб укладання в просторі.

Розрізняють такі види просторової конфігурації поліпептидних ланцюгів, які характеризують вторинну структуру-

1. спіральна, - представлена такою структурою, як α-спіраль,

2. пошарово-складчаста - β-структурою, крос-β-формою та β-вигином.

3. статичний клубок - утворює невпорядковані безструктурні або аморфні ділянки поліпептидного ланцюга.

а) Спіральна структура.

Модель просторової конфігурації поліпеп­тидного ланцюга у вигляді α-спіралі вперше запропонували Л. Полінг і Р. Корі в 1951 р. на основі даних рентгеноструктурного аналізу білків і пептидів.

Формула α-спіралі має такі параметри:

1. на один виток спіралі припадає 3,6 залишки амінокислот

2. крок спіралі становить 0,54 нм.

3. кут підйому витка – 26^о

4. висота одного залишку амінокислоти 0,15 нм.

5. довжина відрізка спіралі яка повністю повторюється по її ходу становить 2,7 нм. і включає 18 залишків амінокислот

6. число атомів витка спіралі які стабілізуються водневим зв’язком становить 13

7. діаметр спіралі 0,23 нм.

8. α-спіраль може бути ліво- або правозакрученою. У білках, як правило, правозакручена α-спіраль, що певною мірою пов'язано з тим, що до складу білків входять амінокислоти L-ряду.

9. α-спіраль має гвинтову симетрію і регуляр­ність витків.

10. отже, формула α-спіралі 3,6 ₁₃ – спіраль.

Слід зазначити, що крім розглянутої 3,6₁₃-спіралі в білках можли­ві також інші типи α-спіралі: 3₁₀; 4,4₁₆-спіраль (π-спіраль) тощо, однак вони зустрічаються досить рідко у вигляді коротких фрагментів переважно на кінцях поліпептидного ланцюга.

б) Пошарово-складчаста структура.

Це різновидність вторинної структури білків, яка має зигзагоподібну конфігурацію і характерна для розміщених паралельно витягнутих ділянок одного поліпептидного ланцюга (крос-β-форма) або кількох поліпептидних ланцюгів (повна β-структура).

У першому випадку структура стабілізується водневими зв'язками в межах окремих ділянок одного поліпептидного ланцюга (внутрішньоланцюгові водневі зв'язки), а в другому -- водневими зв'язками між суміжними ділянками кількох поліпептидних ланцю­гів (міжланцюгові водневі зв'язки).

У нативних білках зустрічаються обидві структури.

Крім того дана структура має ще такий її різновид як β-вигин або реверсний розворот.

В залежності від взаємної орієнтації ланцюгів паралельні та антипаралельні складчасті листи.

Паралельний - у нього N- кінці поліпептидного ланцюга спрямовані в один бік

Антипаралельний - спрямовані в різні боки.

Вперше β-структуру, як один з варіантів просторової конфігурації поліпептидного ланцюга, було описано в 1941 р. У. Астбері на основі рентгеноструктурного аналізу білка β-кератину. До білків з β-структурою належать фіброїн шовку, кератин волосся та інші фібрилярні білки. Отже, під вторинною структурою білків розуміють прсторову конфігурацію впорядкованих та аморфних нерегулярних ділянок поліпептидних ланцюгів.

Дата добавления: 2015-11-25 | Просмотры: 662 | Нарушение авторских прав