АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Характеристика первинної структури білка

· Первинна структура білка стабілізується пептидними (ковалентни­ми) зв'язками. Поліпептидний ланцюг з характерною для нього первинною структурою має N- і С-кінцеві амінокислоти.

· N-Кінцевою амінокислотою називається амінокислота поліпептидного ланцюга з вільною аміно­групою, а С-кінцевою амінокислотою — з вільною карбоксильною гру­пою.

· Нумерацію залишків амінокислот починають з N -кінцевої аміно­кислоти і закінчують С -кінцевою амінокислотою.

· Встановлено, що в поліпептидних ланцюгах білків, а також на різних ділянках одного і того самого поліпептидного ланцюга зустрічаються фрагменти (ди-, три-, тетрапептиди) однакові або подібні за порядком чергування амінокислот, тобто для первинної структури білків характерним є принцип структурної подібності.

Первинна структура білків може мати до 50 % тотожних пептидних фрагментів.

· У первинній структурі білків реалізується також принцип взаємо­замінності амінокислот. Взаємозамінними є амінокислоти, що містять радикали, подібні за структурою та властивостями, зокрема гліцин -серин, лейцин — ізолейцин, лейцин — валін, глутамінова кислота — аспарагінова кислота. Амінокислоти з полярними радикалами не мо­жуть замінити в складі поліпептидного ланцюга амінокислот з непо­лярними радикалами, тобто без втрати білком характерних біологіч­них функцій.

· Білки, що подібні за первинною структурою і виконують у різних видів організмів одні і ті самі функції, називаються гомологічними.

· Дослідження первинної структури гомологічних білків, виділе­них з різних видів живих організмів, є важливим критерієм таксономії.

- Крім того, було встановлено, що ступінь подібності послідовнос­тей амінокислот знаходиться у прямій залежності від філогенетичної спорідненості.(Цитохроми вищих тварин і дріжджів відрізняються між собою 48 амінокислотними залишками, а цитохром с людини і приматів — лише одним.)

- Відмінність у первинній структурі білків, що виконують однакові функції в різних видів живих організмів, називається видовою специфічністю білків.

(Так, інсулін різних видів тварин і людини складається з 51 амінокислотного залишку. Ланцюг В в усіх видів тварин ідентичний, відмінність за амінокислотним складом характерна для ланцюга А і стосується залишків амінокислот, що знаходяться в положеннях 4, 8, 9, 10, 13, 14, 15, 18. Інші амінокислот­ні залишки ідентичні в усіх видів тварин.)

- Залишки амінокислот, за якими відрізняються білки з однаковими функціями у різних видів тварин, називаються варіабельними

Вивчення первин­ної структури значної кількості білків дало змогу з'ясувати на моле­кулярному рівні причини виникнення багатьох спадкових захворювань (серповидно-клітинна анемія).

Дата добавления: 2015-11-25 | Просмотры: 804 | Нарушение авторских прав