АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Хімічні зв’язки білків.

Отже, стабілізація структури білкової молекули забезпечується за рахунок ковалентних зв'язків та сил слабкої взаємодії. При цьому в стабілізації кожного виду структури вирішальна роль належить одному із зв'язків, а решта відіграють допоміжну роль.

Так, ковалент­ні зв'язки (сили міцної взаємодії) забезпечують стабілізацію первинної і третинної структур (пептидний та дисульфідний зв'язки). Решта видів структури стабілізується за рахунок сил слабкої взаємодії водне­вих та іонних зв'язків, сил Ван-дер-Ваальса, гідрофобної взаємодії тощо.

А) Пептадний зв'язок. Цей зв'язок утворюється внаслідок взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти з аміногрупою іншої аміно-кислоти. Сполуки, які при цьому утворюються, називаються ПЕПТИДАМИ.

Утворений трипептид може взаємодіяти з наступною амінокислотою утворюючи тетрапептид, пентапептид і т. д.

Залежно від кількості залишків амінокислот, які беруть участь у реакції поліконденсації, утворені сполуки називаються ди-, три-,, тетра- або поліпептидами.

Багато дослідників вважає, що сполуки, коефіцієнт поліконденсації яких знаходиться в межах 20, називаються ОЛІГОПЕПТИДАМИ.

Якщо до складу молекули входить 20—50 залишків амінокислот, то вони називаються ПОЛІПЕПТИДАМИ.

Поліпептиди, до складу яких входить понад 50 залишків амінокислот і мають молекулярну масу понад 6 тис.Да, належать до БІЛКІВ.

Встановлено, що молекули білків можуть складатися з одного або кількох поліпептидних ланцюгів - - двох, чотирьох, шести і т. д., пе­реважно з парної кількості.

Поліпептидні ланцюги побудовані з вели­кої кількості залишків амінокислот, наприклад, молекула білка інсу­ліну побудована з 51 залишку амінокислот, рибонуклеази — 124, гемоглобіну — 574 і т. д.

Б) Водневий зв'язок, на відміну від інших зв'язків, досить слабкий. Тому водневий зв'язок легко утворюється і легко руйнується при звичай­них умовах. Він відіграє важливу роль в утворенні вторинної, третин­ної і четвертинної структур білка.

В) Дисульфідний зв'язок. Відомо, що до складу переважної більшості білків входять залишки амінокислоти цистеїну.

Цей досить міцний ковалентний зв'язок утворюється внаслідок відщеплення атомів вод­ню від сульфгідрильних груп двох амінокислотних залишків цистеїну.

Дисульфідний зв'язок, як і водневий, може бути внутрішньоланцюговим і міжланцюговим. Наприклад, дисульфідні зв'язки є в інсуліні. Велика кількість дисульфідних зв'язків є також в білках сполучної і покривної тканин та в білках, які мають високу біологічну актив­ність.

Дисульфідні зв'язки мають важливе значення в формуванні третинної структури білків. Руйнування цих зв'язків призводить до дестабі­лізації даного рівня структури і втрати білком його біологічної актив­ності.

Г) Іонний зв'язок утворюється при наявності у поліпептидних ланцю­гах молекул білків залишків моноамінодикарбонових і діаміномонокарбонових кислот. Вільні карбоксильні та амінні групи цих залиш­ків амінокислот перебувають переважно в іонізованому стані, в ре­зультаті чого між ними виникає електростатична взаємодія:

Іонний зв'язок відіграє важливу роль при утворенні третинної і, можливо, четвертинної структур білків.

Д) Гідрофобний зв'язок утворюється внаслідок міжмолекулярної взаємодії (сил Ван-дер-Ваальса) між гідрофобними (неполярними) ра­дикалами таких амінокислот, як аланін, валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін тощ.: Гідрофобний зв'язок має важливе значення для стабілізації третин­ної і четвертинної структур білків.

Дата добавления: 2015-11-25 | Просмотры: 717 | Нарушение авторских прав