АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Ковалентні зв’язки

Прочитайте:
  1. Аферентні та еферентні зв’язки базальних гангліїв
  2. Зв’язки матки
  3. Зв’язки матки.

1.Пептидні зв’язки – (- СО – NH -) виникають внаслідок взаємодії карбоксильних та - аміногруп амінокислот, що утворюють пептидний ланцюг.

2.Дисульфідні зв’язки (- S – S -) – утворюються між залишками молекул цистеїну, що входять до одного або різних пептидних ланцюгів.

2.Нековалентні зв’язки та слабкі взаємодії – фізико – хімічні зв’язки, що беруть участь у взаємодії як певних частин одного пептидного ланцюга, так і різних, близько розташованих ланцюгів, утворюючи вищі рівні конформації білкових молекул.

1.Водневі зв’язки – виникають між двома електронегативними атомами за рахунок атома Гідрогену, ковалентно зв’язаного з одним із електронегативних атомів. Вони найчастіше утворюються між Гідрогеном, що входить до складу груп = NH, - OH, - SH та сусіднім атомом Оксигену, наприклад:

= N – H … O = C =

2. Йонні зв’язки – зв’язують між собою йонізовані амінні та карбоксильні групи.

3. Дипольні зв’язки – електростатичні взаємодії постійних чи індукованих диполів, які можуть виникати між радикалами полярних амінокислот (серину, цистеїну, тирозину тощо), що входять до складу білкових молекул.

4.Гідрофобні взаємодії – слабкі взаємодії. Що виникають між бічними радикалами таких амінокислот, як валін, лейцин, ізолейцин тощо за рахунок їх „виштовхування” з полярної (звичайно, водної) фази.

Первинна структура білків

Під первинною структурою білків розуміють послідовність сполучення залишків амінокислот у поліпептидному ланцюгу. У поняття первинної структури білка або пептиду входять його якісний та кількісний склад та порядок чергування окремих амінокислотних залишків. Порядок хімічного сполучення амінокислотних ланок – найбільш істотна причина різноманітності білків. Наприклад, для білка, в кому міститься лише 10 залишків різних амінокислот, можливе існування 3 628 800 ізомерів, які відрізняються порядком сполучення амінокислотних ланок.

Мал. 25. Параметри структурних елементів поліпептидного ланцюга

(розміри подано в ангстремах; 1 = 0,1 нм)

Вторинна структура білків – це ряд конформацій, утворення яких зумовлено, головним чином, водневими зв’язками між окремими ділянками пептидного ланцюга або різними поліпептидними ланцюгами. Розрізняють два основних типи впорядкованої вторинної структури білкових молекул: - спіраль та - структуру. (Мал. 15.)

 

Мал. 26. Модель вторинної структури поліпептидного ланцюга у

вигляді - спіралі (а) і - конформації

- Спіраль – конформація, яка утворюється при просторовому скручуванні поліпептидного ланцюга за рахунок водневих зв’язків, що виникають між С =О - та NH – групами поліпептидного ланцюга, що віддалені одна від одної на чотири амінокислотних залишки. Водневі зв’язки в - спіралі спрямовані паралельно до осі молекули. - Спіраль можна уявити собі у вигляді лінії, що йде по боковій поверхні уявного циліндра. На один оберт - спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків. Напрямок обертання поліпептидного ланцюга в природних білках – правий. Декілька білкових молекул із вторинною структурою у вигляді спіралей можуть взаємодіяти одна з одною, утворюючи міжмолекулярні комплекси, що являють собою суперспіралізовані (супервторинні) структури.

- Структура – структура типу складчастого шару, складається із зигзагоподібно розгорнутих поліпептидних ланцюгів, що розташовані поряд (двох або більшої кількості). - Конформацію мають білки - кератини, які складаються з зигзагоподібних, антипаралельно орієнтованих поліпептидних ланцюгів. Представником - кератинів є фіброїн – фібрилярний нерозчинний білок шовку та павутиння.

Третинна структура білків являє собою спосіб укладання в тримірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою. Залежно від форми та особливостей тримірної просторової організації розрізняють глобулярні та фібрилярні білки.

Глобулярні білки – білки, що мають округлу (кулеподібну або еліпсоподібну) форму. Це альбумін сироватки крові, міоглобін м’язів, гемоглобін, більшість ферментних білків. Глобулярні білки побудовані з одного або з декількох зв’язаних дисульфід ними містками поліпептидних ланцюгів, що згорнуті в щільні кулеподібні форми.

Фібрилярні білки – білки, структурною особливістю яких є витягнута форма молекул. Вони схильні до утворення мультимолекулярних ниткоподібних комплексів – фібрил, що складаються з декількох паралельних поліпептидних ланцюгів.

Фібрилярні білки є структурними компонентами сполучної та інших опорних тканин організму. Прикладами структурних фібрилярних білків є колаген – найбільш розповсюджений білок організму людини, що становить до 30% загальної кількості тканинних білків, еластин сполучної тканини, - кератин опірних тканин, епідермісу, шкіри, волосся.

Четвертинна структура білків утворюється при об’єднанні (агрегації) декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів, кожен з яких має свою характерну впорядковану конформацію.

Мал. 27. Четвертинна структура молекули гемоглобіну

Білки з четвертинною структурою можуть включати як однакові протомери (гемоглобін), так і різні. У складі багатьох білків – ферментів містяться різні протомери, що виконують різні біохімічні функції (зокрема каталітичну та регуляторну).

Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 617 | Нарушение авторских прав

При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.003 сек.)