АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

По функциональным группам

· Алифатические

· Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин

· Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

· Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

· Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

· Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд

· Серосодержащие: цистеин, метионин

· Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)

· Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

· Иминокислоты: пролин

Глицин входит в состав многих белков и биологически активных соединений. Из глицина в живых клетках синтезируются порфирины и пуриновые основания.

Химическая формула: NH ₂ —CH ₂ —COOH

Глицин также является нейромедиаторной аминокислотой, проявляющей двоякое действие. Рецепторы к глицину имеются во многих участкахголовного мозга и спинного мозга. Связываясь с рецепторами (кодируемые генами GLRA1, GLRA2, GLRA3 и GLRB), глицин вызывает «тормозящее» воздействие на нейроны, уменьшают выделение из нейронов «возбуждающих» аминокислот, таких, как глутаминовая кислота, и повышают выделение ГАМК. Также глицин связывается со специфическими сайтами NMDA-рецепторов и, таким образом, способствует передаче сигнала от возбуждающих нейротрансмиттеров глутамата и аспартата.^[1] В спинном мозге глицин приводит к торможению мотонейронов, что позволяет использовать глицин в неврологической практике для устранения повышенного мышечного тонуса.

Лейцин входит в состав всех природных белков, применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний.

L- тирозин является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Тирозин входит в составферментов, во многих из которых именно тирозину отведена ключевая роль в ферментативной активности и её регуляции. Местом атаки фосфорилирующих ферментов протеинкиназ часто является именно фенольный гидроксил остатков тирозина. Остаток тирозина в составе белков может подвергаться и другим посттрансляционным модификациям. В некоторых белках (резилин насекомых) присутствуют молекулярные сшивки, возникающие в результате посттрансляционной окислительной конденсации остатков тирозина с образованием дитирозина и тритирозина. Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке меланина и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза.

Серин участвует в образовании активных центров ряда ферментов (эстераз, пептидгидролаз), обеспечивая их функцию. Протеолитические ферменты, активные центры которых содержат серин, играющий важную роль при выполнении каталитической функции, относят к отдельному классу сериновых пептидаз.

Действие некоторых фосфорорганических соединений основано на необратимом присоединении молекулы яда к OH- группам остатков серина, приводящему к полному ингибированию каталитической активности ферментов. Токсический эффект прежде всего связан с ингибированием ацетилхолинэстеразы.

Фосфорилирование остатков серина в составе белков имеет важное значение в механизмах межклеточной передачи сигналов.

Кроме того, серин участвует в биосинтезе ряда других заменимых аминокислот: глицина, цистеина, метионина, триптофана.

Фармакологический препарат глутаминовой кислоты оказывает умеренное психостимулирующее, возбуждающее и отчасти ноотропное действие.

Глутаминовая кислота (пищевая добавка E620) и её соли (глутамат натрия Е621, глутамат калия Е622, диглутамат кальция Е623, глутамат аммония Е624, глутамат магния Е625) используются как усилитель вкуса во многих пищевых продуктах^[4].

Глутаминовая кислота используется в качестве хирального строительного блока в органическом синтезе^[5], в частности, дегидратация глутаминовой кислоты приводит к её лактаму ― пироглутаминовой кислоте (5-оксопролину), которая является ключевым предшественником в синтезах неприродных аминокислот, гетероциклических соединений, биологически активных соединений и т.д.

Аспарагиновая кислота:

· присутствует в организме в составе белков и в свободном виде

· играет важную роль в обмене азотистых веществ

· участвует в образовании пиримидиновых оснований и мочевины

· Аспарагиновая кислота и аспарагин являются критически важными для роста и размножения лейкозных клеток при некоторых видахлимфолейкоза.

· Фермент микробного происхождения L-аспарагиназа, нарушающий превращение аспарагиновой кислоты в аспарагин и наоборот, оказывает сильное специфическоецитостатическое действие при этих видах лейкозов.

фенилаланин является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Участвуя в гидрофобных истэкинг-взаимодействиях, фенилаланин играет значительную роль в фолдинге и стабилизации белковых структур, является составной частью функциональных центров.

Аланин легко превращается в печени в глюкозу и наоборот. Этот процесс носит название глюкозо-аланинового цикла и является одним из основных путей глюконеогенеза в печени.

Лизин поддерживает уровень энергии и сохраняет здоровым сердце, благодаря карнитину, который в организме из него образуется. Как показали исследования, однократный прием 5000 мг лизина увеличивает уровень карнитина в 6 раз. Для этого должны присутствовать в достаточных количествах витамины C, тиамин (B1) и железо.

Лизин участвует в формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм.

Лизин улучшает усвоение кальция из крови и транспорт его в костную ткань, поэтому он может быть неотъемлемой частью программы лечения и профилактики остеопороза.

Совместный прием лизина и аргинина (1-2 г в сутки) повышает иммунный ответ организма, в частности, количество и активность нейтрофилов. Лизин усиливает действие аргинина.

Лизин понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Лизин в сочетании с пролином и витамином С предупреждает образование липопротеинов, вызывающих закупорку артерий, следовательно, будет полезен при сердечно-сосудистых патологиях.

Лизин замедляет повреждение хрусталика, особенно при диабетической ретинопатии.

Дефицит лизина неблагоприятно сказывается на синтезе белка, что приводит к утомляемости, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, неспособности к концентрации, раздражительности, кровоизлияниям в глазное яблоко, потере волос, анемии и проблемам в репродуктивной сфере.

Аргинин — условно-незаменимая аминокислота. У взрослого и здорового человека аргинин вырабатывается организмом в достаточном количестве. В то же время, у детей и подростков, у пожилых и больных людей уровень синтеза аргинина часто недостаточен. Биосинтез аргинина осуществляется из цитруллина под действием аргининсукцинатсинтазы и аргининсукцинатлиазы.

Аргинин является одним из ключевых метаболитов в процессах азотистого обмена (орнитиновом циклемлекопитающих и рыб).

Аргинин является субстратом NO-синтаз в синтезе оксида азота NO, являющегося локальным тканевым гормоном с множественными эффектами — от провоспалительного до сосудистых эффектов и стимуляции ангиогенеза.

Гистидин входит в состав активных центров множества ферментов, является предшественником в биосинтезе гистамина. Одна из «существенных» аминокислот, способствует росту и восстановлению тканей. В большом количестве содержится в гемоглобине; используется при лечении ревматоидных артритов, аллергий, язв и анемии. Недостаток гистидина может вызвать ослабление слуха.

Цистеин — заменимая аминокислота. Он может синтезироваться в организме млекопитающих из серина с участием метионина как источника серы, а также АТФ и витамина В6. В некоторых микроорганизмах источником серы для синтеза цистеина может быть сероводород. Цистеин способствует пищеварению, участвуя в процессах переаминирования. Способствует обезвреживанию некоторых токсических веществ и защищает организм от повреждающего действия радиации. Один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена. Цистеин является предшественником глутатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторыми лекарственными препаратами и токсическими веществами, содержащимися в сигаретном дыме.

Валин - Один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела. Вместе с лейцином и изолейцином служит источником энергии в мышечных клетках, а также препятствует снижению уровня серотонина. Опыты на лабораторных крысах показали, что валин повышает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, холоду и жаре.

Используется для лечения болезненных пристрастий и вызванной ими аминокислотной недостаточности, наркоманий, депрессий (несильное стимулирующее соединение); множественного склероза, так как защищает миелиновую оболочку, окружающую нервные волокна в головном и спинном мозге.

Также необходим для поддержания нормального обмена азота в организме.

Пролин, как и гидроксипролин, в отличие от других аминокислот, не образует с нингидрином пурпура Руэмана, а дает желтое окрашивание.

В составе коллагена пролин при участии аскорбиновой кислоты окисляется в гидроксипролин. Чередующиеся остатки пролина и гидроксипролина способствуют созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность.

Гидроксипролин входит в состав белка коллагена, входящего в соединительную ткань, а также в желатин. Синтезируется из пролина. Для синтеза необходим молекулярный кислород, а также витамин C.

4-Гидроксипролин содержится в моче. Среднесуточное выделение для здорового человека составляет 226±62 мкмоль.

L-триптофан является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Относится к ряду гидрофобных аминокислот, поскольку содержит ароматическое ядро индола. Участвует в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях.

Изолейцин (сокращенно Ile или I; 2-амино-3-метилпентановая кислота)^[1] — это алифатическая α-аминокислота, имеющая химическую формулу HO₂CCH(NH₂)CH(CH₃)CH₂CH₃ и входящая в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой, что означает, что изолейцин не может синтезироваться в организме человека и должен поступать в него с пищей. Участвует в энергетическом обмене. При недостаточности ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, возникает кетоацидурия.

Кодоны изолейцина AUU, AUC и AUA.

Обладая углеводородной боковой цепью, изолейцин относится к числу гидрофобных аминокислот. Характерной особенностью боковой цепи изолейцина является её хиральность (второй такой аминокислотой является треонин). Для изолейцина возможно четыре стереоизомера, включая два возможных диастереоизомера L-изолейцина. В природе, однако, изолейцин присутствует лишь в одной энантиомерной форме — (2 S,3 S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Метионин — алифатическая серосодержащая α-аминокислота, бесцветные кристаллы со специфическим неприятным запахом, растворимые в воде, входит в число незаменимых аминокислот. Содержится во многих белках и пептидах (метионин-энкефалин, метионин-окситоцин). Значительное количество метионина содержится в казеине.

Метионин также служит в организме донором метильных групп (в составе S-аденозил-метионина) при биосинтезе холина, адреналина и др., а также источником серы при биосинтезе цистеина.

Треони́н (α-амино-β-гидроксимасляная кислота; 2-амино-3-гидроксибутановая кислота) — гидроксиаминокислота; молекула содержит двахиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L).

L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков. Для человека треонин являетсянезаменимой аминокислотой. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г, для детей — около 3 г.

Бактериями и растениями треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через стадию образования гомосерин-O-фосфата.

Гидроксилизин (5-гидрокси-L-лизин) — нестандартная аминокислота, входящая в состав белка коллагена и в некоторые гликопротеины.

В организме гидроксилизин образуется из лизина под воздействием фермента лизилгидроксилазы.

Дефицит гидрокилизина считают причиной синдрома Элерса-Данлоса типа 6.^[1] Пониженный синтез гидроксилизина, связан, как правило, с низкой активности лизилгидроксилазы.

Другое заболевание, связанное с дефицитом гидроксилизина — латиризм. Оно возникает из-за воздействия ингибитора β-аминопропионитрила (BAPN).

Дата добавления: 2015-12-15 | Просмотры: 420 | Нарушение авторских прав