АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Классификация белков по строению, функциям

Прочитайте:
  1. I. Классификация и определения
  2. I. Определение, классификация, этиология и
  3. II. Этиология и классификация
  4. III.. БЕЛКОВАЯ КОНКУРЕНЦИЯ ЗДОРОВЫХ И РАКОВЫХ КЛЕТОК. ПРОТИВОБОРСТВО ШТАНГИ И РАКОВОЙ ОПУХОЛИ
  5. Plathelmintes. Тип Плоские черви. Классификация. Характерные черты организации. Медицинское значение.
  6. TNM клиническая классификация
  7. TNM. Клиническая классификация
  8. V 13: Классификация наследственных болезней.
  9. V. МЕЖДУНАРОДНАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫХ ОПУХОЛЕЙ
  10. VIII) Классификация желез внутренней секреции

 

По химическому строению.

1. простые белки - это те, которые содержат в своем составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Пример: основные белкки хроматина - гистоны; эластин.

2. сложные белки - те, которые, кроме полипептидной цепи, содержат в своем составе небелковую часть, присоединенную слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами. Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы: гемопротеины, цитохромы, каталаза, пероксидаза, фосфопротеины, липопротеины, гллликопротеины, Сложный белок, т. о., состоит из небелковой части(прстетическая группа, и белковой (апопротеин) и называется холопротеином.

По функциям.

1. ферменты - это специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ф. скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. Благодаря набору ферментов в клетках превращения поступающих веществ протекают не хаотично, а в строго определенных направлениях.

2. регуляторные белки - это большая группа белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма. Они воздействуют на клетки мишени. Например:инсулин, кальмодулиин.

3. рецепторные белки - для гидрофобных молекул они внутри клетки.

4. транспортные –переносят молекулы, плохо растворимые в воде: альбумин переносит в плазме жир кислоты и билирубин, гемоглобин.

5. Структурные белки - они расположены определенным образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани:коллаген, эластин.

6. защитные белки - иммуноглобулины, фибриноген, протромбин.

7. Сократительные белки - наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться.:актин, миозин, тубулин,

Физико-химические свойства белков: это различие индивидуальных белков по форме молекул, по массе, суммарному заряду, соотношению полярных и неполярных групп, растворимость, степень устойчивости к воздействию денатурирующих агентов.

1. по форме молекул на глобуллярные и фибриллярные.

У глобулярных компактна структура, гидрофобные радикалы спрятаны в гидрофобное ядро, лучше растворимы в жидкостях организма.

2. По молекулярной массе: белки - вмс, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, а именно: от 6000 1 млн Д в зависимости от количества ам\т и протомеров.

3. Суммарный заряд белков: они имеют в своем составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутамата и аспартата, способные к ионизации. Степень ионизации зависит от рН среды. При 7 все ионогенныегр белки находятся в ионнизированном состоянии. В кислой среде происходит подавление иониз глу и асп, в щелочной – уменьшение «+» заряда. Изоэлектрическая точка-значение рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд. Так в большинстве белков преобладают глу и асп, то рI для большинства белков лежит в слабокислой среде. Гистоны - для них в слабощелочной. Белки, имеющие «-» или «+» заряд лучше растворимы. Суммарный заряд увеличивает кол-во диполей воды, способных связаться с белком, и препятствует контакту одноименнно заряженных молекул, в результате чего повышает растворимость в воде. Заряженные белки могут двигаться в электрическом поле.

4. Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нативных молекул белков. Протомеры олигомерных белков часто в области контактов содержат гидрофобные радикалы индивидуальлно для индивуальных белков.

5. Растворимость белков зависит от всех вышеперечисленных свойств белков: формы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных групп на пов б\а. Кроме того, р\ть опред\ся составом растворителя, например, некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, нежели в дистиллированной воде.


Дата добавления: 2015-02-02 | Просмотры: 882 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.002 сек.)