АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

S – субстрат, P - продукт, Z - переходное состояние

Т.е. при фермент-субстратном взаимодействии происходят:

1. сближение и необходимая ориентация субстратов,

2.удаление гидратной оболочки субстрата (внутри активного центра создаются другие условия, чем в растворе),

3.ослабляется разрываемая связь между атомами субстрата (при связывании происходит индуцированное субстратом конформационное изменение фермента и его активного центра, образуется фермент-субстратный комплекс; индуцированное соответствие обеспечивает эффективный ферментативный процесс, но не вносит решающий вклад в увеличение скорости реакции; каталитическая активность ферментов связана с их непосредственным участием в самих процессах разрыва и образования новых связей),

4. стабилизация переходного состояния, образующегося в результате взаимодействия между субстратом и аминокислотными остатками активного центра фермента или кофактором, достижение которого требует значительно меньшей энергии активации.

В общем виде все сводится к комплементарному взаимодействию фермента и субстрата. При этом функциональные группы субстрата взаимодействуют с соответствующими им функциональными группами фермента. Наличие субстратной специфичности объясняют две теории: Фишера и Кошланда.

1. Теория Фишера (модель "жесткой матрицы", "ключ-замок") – активный центр фермента строго соответствует конфигурации субстрата и не изменяется при его присоединении. Эта модель хорошо объясняет абсолютную специфичность, но не групповую.

2. Теория Кошланда (модель "индуцированного соответствия", "рука-перчатка") – подразумевает гибкость активного центра (т.е. сначала активный центр не соответствует – не комплементарен субстрату). Присоединение субстрата к якорному участку фермента вызывает изменение конфигурации каталитического центра таким образом, чтобы его форма соответствовала форме субстрата (индуцированное, наведенное соответствие).

В тот момент, когда субстрат(S) полностью заполняет собой активный центр, максимально возрастает степень разрыхления его химических связей, и он преобразуется в промежуточное вещество, которое в последствие получает дополнительные порции (кванты) тепловой энергии и образует продукт реакции (Р). Продукт реакции связан с активным центром менее прочно и покидает активный центр.

Активный центр фермента лучше согласован со структурой субстрата в переходном состоянии, чем со структурой субстрата в свободной форме, и следующая запись ферментативного процесса показывает, что субстрат в активном центре приобретает возбужденное состояние последовательно, в несколько этапов:

E + S ------ ES ------ ES* ------ ES** ------ ES*** ------ EP ---- E + P

Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 593 | Нарушение авторских прав