Функциональная классификация витаминов
I Витамины, участвующие в окислительно-восстановительных реакциях (редокс-витамины), связанных
- с энергетическим гомеостазом
РР, В 2, В1, убихинон (витамин Q 10)
- с антиоксидантной активностью (витамины-антиоксиданты)
А, Е, С, липоевая кислота, биофлавоноиды (группа витамина Р), К, коэнзим Q
II Витамины, участвующие в анаболических процессах
А, ФК, биотин, В12 , В 6, пантотеновая кислота
III Витамины-иммунокорректоры (табл.1)
А, Е, С, В1, В 2, В 6, В12 , ФК, пантотеновая кислота. Самым широким спектром участия в реакциях иммунного ответа отличаются витамины Е, С, В 6, А. IV Витамины, участвующие в метаболизме и работе эндогенных регуляторных факторов (гормонов, трансмиттеров и др., табл.2).
V Витамины – детоксиканты
С, РР, Е, b- каротиноиды
VI Витамины, выполняющие специфические функции (гармоновитамины) А, К, Д
Следующее занятие № 7. Коллоквиум по темам модуля 1 «Строение, функции белков и ферментов. Витамины»
Практическое занятие № 7. Коллоквиум
Модуль № 1. «Строение, функции белков и ферментов. Витамины»
(методическая разработка для студентов)
Мотивация: знание основных свойств ферментов необходимо для понимания условий функционирования ферментов в организме, изменения активности под влиянием различных факторов, определения активности ферментов для диагностики различных заболеваний, механизма действия ферментных препаратов
Цель обучения, воспитания и развития: закрепить представления о различии ферментного состава органов и тканей, органоспецифических ферментов, значении определения активности ферментов для диагностики заболеваний; первичных и вторичных энзимопатиях и актуальных вопросах энзимотерапии (ПК-3, ПК-15)
Задачи, обучения, воспитания и развития:
Использование знаний раздела в медицинской практике
- разработка методов изучения и применения ферментов как аналитических реагентов при лабораторной диагностике, в том числе - метод иммуноферментного анализа;
- разработка методов изучения и применения ферментов в качестве маркеров диагностики и эффективности лечения заболеваний;
- совершенствование методов консервации тканей и органов с последующей их трансплантацией;
- разработка методов выделения, получения ферментов с целью применения их в качестве лекарственных препаратов (пепсин, трипсин, гиалуронидаза и др.);
- объяснение патогенеза заболеваний, связанных с изменением активности или отсутствием фермента (первичные ферментопатии – фенилкетонурия и др.);
- объяснение механизмов развития вторичных энзимопатий;
- разработка методов лечения ингибиторами ферментов (тразилол, ксеникал, ингибиторы АПФ);
-основные вопросы раздела формируют профессиональную базу для изучения клинических дисциплин.
Этапы проведения занятия:
1. Организационная часть
2. Основная часть занятия: коллоквиум
3. Заключительная часть занятия (подведение итогов)
Перечень контрольных вопросов:
1.Аминокислоты. Значение аминокислот для жизнедеятельности, заменимые, незаменимые,. протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты. Модифицированные аминокислоты (гидроксипролин, гидроксилизин, цистин), их роль в формировании структуры белка. Классификация аминокислот. Проявление недостаточности. Применение аминокислот в медицине.
2. Биологические пептиды (глутатион, пептидные антибиотики, пептидные гормоны, нейропептиды, вазоактивные пептиды, пептидные токсины). Значение для жизнедеятельности организма. Применение в медицине.
3. Белки как материальная основа жизни. Биологические функции белков.
4. Роль первичной структуры белков в формировании нативной конформации белковой молекулы. Влияние аминокислотных радикалов на физико-химические свойства и функции белка. Роль нарушений в первичной структуре белка в формировании патологии (на примере серповидноклеточного гемоглобина и деструктурированного коллагена при цинге).
5. Видовая специфичность белков.
6. Вторичная структура белковой молекулы. Разновидности вторичной структуры белковой молекулы (a-спираль, b-складчатая структура, супервторичные структуры, домены).
7. Третичная структура белковой молекулы. Роль ковалентных и нековалентных связей в образовании третичной структуры. Связь третичной структуры со свойствами белковой молекулы. Глобулярные белки (физико-химические свойства, функции).
8. Фибриллярные белки: коллаген, кератин и др. Особенности структуры, физико-химические свойства и функции.
9. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков (кооперативные изменения конформации протомеров в регуляции функциональной активности гемоглобина.)
10. Физиологическое значение образования надмолекулярных белковых структур на примере формирования мембран, микротрубочек, мультиферментных комплексов
11. Денатурация белков. Роль денатурирующих факторов в развитии патологии. Роль шаперонов (белков теплового шока) в ренативации белков.
12. Взаимодействие с лигандами - основа биологического функционирования белков. Строение активных центров.
13. Простые белки: особенности строения и функции (альбумины, глобулины, гистоны, протамины и др.).
14. Сложные белки: строение простетической группы, классификация, функции.
15. История открытия и изучения ферментов. Роль ферментов в процессах жизнедеятельности. Изменение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях.
16. Механизм действия ферментов. Энергетический барьер реакции. Особенности ферментативного катализа. Энергии активации.
17. Строение ферментов. Активный центр. Кофакторы и коферменты ферментов, роль
витаминов..
18.Специфичность действия ферментов, связь со строением активного центра. Возможность трансформации.
19. Международная классификация и номенклатура ферментов. Шифр ферментов. Классификация ферментов по их локализации в органах и клетках.
21. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные.
22. Изоферменты. Особенности строения и функционирования. Значение определения изоферментного спектра ферментов в диагностике заболеваний.
23. Аллостерические ферменты. Строение, функции. Регуляторные энзимопатии.
24. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, pH, концентрации фермента, наличия ингибиторов и активаторов
25. Зависимость скорости ферментативной реакции от количества субстрата.Индукция и репрессия ферментов. Значение разработки этих вопросов для практической медицины.
26. Регуляция активности и количества ферментов (аллостерическая регуляция, регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования, протеолиза, гормональная регуляция).
27. Изменение активности ферментов в онтогенезе и при болезнях. Первичные и вторичные энзимопатии. Биохимические механизмы развития патологий. Примеры заболеваний.
28. Энзимотерапия: использование ферментов, коферментов, ингибиторов ферментов в клинике. Иммобилизованные ферменты.
29.Определение активности ферментов в биологических жидкостях с целью диагностики заболеваний. Энзимодиагностика болезней миокарда, печени, органов пищеварения и др. (примеры).
30.Витамины, классификация, биологическая роль, значение витаминной обеспеченности организма, авитаминози, гипо- и гипервитаминозы.
Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 777 | Нарушение авторских прав
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 |
|