Занятие 23
Контрольное по разделу “биохимия Белков и нуклеиновых кислот”
Цель занятия: контроль усвоения вопросов пройденного раздела “Биохимия белков и нуклеиновых кислот”.
Контрольные вопросы
1 Биологическая ценность белка. Нормы белка в питании.
2 Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот из глюкозы. Другие источники синтеза аминокислот.
3 Обмен простых белков. Переваривание белков в желудке.
4 Состав и свойства желудочного сока. Значение компонентов желудочного сока в переваривании белков (HCl, пепсин, слизь).
5 Кишечный сок. Ферменты сока и значение в переваривании пищи. Значение определения в клинической практике.
6 Механизм переваривания и всасывания в ЖКТ. Роль градиента pH различных отделов ЖКТ в переваривании белков.
7 Гниение белков в толстом кишечнике.
8 Обезвреживание продуктов гниения в печени.
9 Пути утилизации аминокислот в тканях. Аминокислотный пул клетки. Пути поступления и утилизации аминокислот в организме.
10 Прямое окислительное дезаминирование аминокислот. Ферменты, участвующие в этих процессах. Биологическая роль дезаминирования.
11 Переаминирование аминокислот. Ферменты. Коферменты. Значение этого процесса для клетки. Определение активности трансаминаз с диагностической целью.
12 Непрямое окислительное дезаминирование. Механизм. Значение.
13 Аммиак, его токсичность. Пути детоксикации аммиака (восстановительное аминирование, образование ГЛН, АСН). Аммониогенез.
14 Образование мочевины. Локализация процесса. Реакции. Ферменты.
15 Биологическая роль цикла мочевинообразования. Врожденные дефекты ферментов орнитинового цикла. Локализация ферментов и основные клинические проявления.
16 Связь цикла синтеза мочевины с ЦТК и обменом аминокислот. Энергетическая емкость цикла синтеза мочевины.
17 Декарбоксилирование аминокислот. Ферменты. Коферменты. Биогенные амины, их роль.
18 Пути превращения безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Пути вступления аминокислот в ЦТК.
19 Обмен серина и глицина. Роль ТГФК в обмене (биосинтез холина, этаноламина, пуриновых оснований, гема, креатина, ПВК, глутатиона, коллагена, гиппуровой кислоты, желчных кислот). Нарушения обмена ГЛИ.
20 Глутаминовая кислота. Дезаминирование. Трансаминирование. Ферменты. Биологическое значение. Адаптивная, антигипоксическая и антиоксидантная роль глутаминовой кислоты.
21 Реакции гидроксилирования. ПРО, ЛИЗ, ФЕН (значение микросомального окисления, роль аскорбата, NADPH, цитохрома Р450).
22 Особенности обмена ПРО. Биосинтез, распад. Нарушение обмена ПРО (клинические проявления).
23 Аспарагиновая кислота. Трансаминирование. Декарбоксилирование. Биологическая роль в биосинтезе мочевины, пуриновых и пиримидиновых оснований, детоксикации аммиака.
24 Особенности обмена цистеина – его биологические функции, антитоксическая, антиоксидантная и радиопротекторная роль. Нарушения обмена. Основные клинические проявления.
25 Особенности обмена метионина. S-аденозилметионин, его роль в синтезе холина, адреналина, карнитина, креатинина, в реакциях детоксикации и др.
26 Особенности обмена фенилаланина и тирозина. Биосинтез катехоламинов, тиреоидных гормонов. Нарушения обмена фенилаланина, тирозина (фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм).
27 Обмен гистидина. Образование гистамина, дипептидов ансерина, карнозина. Протекторная роль гистидина.
28 Пути обмена триптофана. Клинические проявления в нарушении обмена.
29 Пути обмена аргинина. Адаптивная роль системы аргинин – аргиназа – мочевина.
30 Применение аминокислот в медицине.
31 Интеграция углеводного, липидного и белкового обменов. Общие метаболиты.
32 Сложные белки. Строение. Классификация. Биологическая роль.
33 Строение нуклеопротеидов. Особенности строения рибосом и хромосом.
34 Обмен нуклеопротеидов. Переваривание и всасывание нуклеотидов, нуклеозидов, свободных пуриновых и пиримидиновых оснований.
35 Биосинтез и распад пиримидиновых нуклеотидов. Оротовая кислота. Роль ТГФК в синтезе пиримидиновых нуклеотидов.
36 Биосинтез и распад пуриновых нуклеотидов. Исходные субстраты синтеза. Регуляция синтеза. Роль продуктов распада пуринов в инициации перекисных процессов.
37 Нарушения обмена пуринов. Образование мочевой кислоты. Значение определения содержания мочевой кислоты в крови и в моче в клинической практике.
38 Строение нуклеиновых кислот: ДНК и РНК. Первичная и вторичная структуры. Формы и типы ДНК.
39 Особенности строения транспортной тРНК. Участие ее в процессе активирования аминокислот.
40 Матричный механизм синтеза ДНК (репликация и репарация). Ферменты. Субстраты.
41 Роль ДНК в синтезе различных РНК. Процессинг и сплайсинг РНК.
42 Перенос генетической информации с ДНК на белок. Общая схема биосинтеза белка.
43 Информационный поток биосинтеза белка (репликация, транскрипция ДНК, процессинг, сплайсинг). Роль ревертазы в биосинтезе вирусных белков. Характеристика генетического кода.
44 Пластический поток. Механизмы активации аминокислот. Характеристика ферментов.
45 Энергетический поток. Роль АТФ, ГТФ.
46 Механизмы трансляции, рекогниции, инициации, элонгации, терминации.
47 Процессинг пробелков. Виды. Механизмы: химическая модификация, ограниченный протеолиз, самосборка молекул.
48 Регуляция биосинтеза. Особенности регуляции биосинтеза у эукариот – избирательная транскрипция, альтернативный сплайсинг иРНК. Химическая модификация гистоновых и негистоновых белков.
49 Полиморфизм белков на примере иммуноглобулинов. Структура иммуноглобулинов. Регуляция экспрессии генов иммуноглобулинов. Особенности биосинтеза иммуноглобулинов.
50 Патология белкового обмена: белковое голодание, квашиоркор, биосинтез дефектных белков, первичные и вторичные протеинопатиии, поврежденные белки.
[AK1]может быть светлый разрядкой?
Дата добавления: 2015-09-27 | Просмотры: 635 | Нарушение авторских прав
|