обязательными элементами которой являются аминогруппа ( —NH2) и карбоксильная группа ( —СООН), связанные с центральным углеродным атомом. С этим же атомом углерода связаны также атом водорода (—Н) и боковая группа (радикал, обозначенный символом R). Подробнее о свойствах аминокислот см. в дополнении 10.1.
Дополнение 10.1. Химическая структура аминокислот
Двадцать аминокислот, обычно входящих в состав белков, можно классифицировать различными способами. Избранный нами способ классификации, проиллюстрированный на рис. 10.13, помогает выявить некоторые важные в биологическом отношении свойства аминокислотных остатков в белках. Эти свойства определяются исключительно природой боковых групп.
ная группа (—СООН). Две основные аминокислоты (лизин и аргинин) содержат в своих боковых цепях аминогруппу (—NH2). Эти карбоксильные и аминогруппы при физиологических значениях pH в значительной степени подвергаются ионизации. (—СООН)-группа теряет протон с образованием карбоксил-иона (—СОО–), а (—NH2)-группа связывает
Восемь аминокислот объединены в группу неполярных или гидрофобных
протон с образованием замещенного аммониевого катиона (— NH3+).
(т. е. отталкивающих воду). Обратите внимание на то, что одна из них - пролин - в структурном отношении существенно отличается от 19 остальных аминокислот. Из двенадцати полярных или гидрофильных аминокислот (образующих энергетически выгодные контакты с молекула-
Две аминокислоты - метионин (неполярная) и цистеин (полярная) содержат атом серы. Атом водорода — SH-группы цистеина легко удаляется, благодаря чему между двумя остатками цистеина может возникнуть дисульфидный ( — S — S —) мостик.
ми воды) семь при физиологических значениях pH электрически нейтральны, три аминокислоты являются основными и, следовательно, склонны нести избыточный положительный заряд, а две другие -кислотными (склонны нести отрицательный заряд). В боковых цепях обеих кислотных аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) находится карбоксиль-
Три аминокислоты - фенилаланин (неполярная), а также тирозин и триптофан (полярные) - являются ароматическими, т.е. содержат в боковой цепи ароматические радикалы. (У триптофана полярность выражена настолько слабо, что его иногда относят к неполярным аминокислотам.)
Аминокислоты в белках связаны между собой прочными ковалентными пептидными связями, возникающими в результате химического взаимодействия между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей аминокислоты (рис. 10.14). Образующийся в результате такого взаимодействия двух или нескольких аминокислот олигомер называется пептидом. Дипептид состоит из двух аминокислот, трипептид - из трех и т.д. Аминокислоты, входящие в состав пептида, часто называют аминокислотными остатками. Структурную основу любого пептида составляет зигзагообразный остов, образованный атомами углерода и азота (рис. 10.15). Направленные вовне по отношению к остову боковые R-группы любых соседних аминокислотных остатков
