АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Плазмолемма эритроцитов

Плазмолемма эритроцита состоит из бислоя липидов и белков, представленных приблизительно в равных количествах, а также небольшого количества углеводов, формирующих гликокаликс. Большинство липидных молекул, содержащих холин (фосфатидилхолин, сфингомиелин), расположены во внешнем слое плазмолеммы, а липиды, несущие на конце аминогруппу (фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин), лежат во внутреннем слое. Часть липидов (~ 5%) наружного слоя соединены с молекулами олигосахаров и называются гликолипидами. Распространены мембранные гликопротеины - гликофорины. С ними связывают антигенные различия между группами крови человека.

В плазмолемме эритроцита идентифицировано 15 главных белков с молекулярной массой 15-250 КД (рис. 3.4.). Более 60% всех белков составляют примембранный белок спектрин,мембранные белки - гликофорин и полоса 3.

Рис. 3.4. Строение плазмолеммы и цитоскелета эритроцита.

А - схема: 1 - плазмолемма; 2 - белок полосы 3; 3 - гликофорин; 4 - спектрин (альфа- и бетта цепи); 5 - анкирин; 6 - белок полосы 4.1; 7 - узловой комплекс; 8 - актин.

Б - плазмолемма и цитоскелет эритроцита в сканирующем электронном микроскопе. 1 - плазмолемма; 2 - сеть спектрина.

Спектрин является белком цитоскелета, связанным с цитоплазматической стороной плазмолеммы, участвует в поддержании двояковогнутой формы эритроцита, обеспечивает эластичность эритроцита. Благодаря пластичности эритроцит способен проходить через капилляры, диаметр которых в 2 раза меньше, чем его диаметр.

При наследственной аномалии спектрина эритроциты имеют сферическую форму. При недостаточности спектрина в условиях анемии эритроциты также принимают сферическую форму. Соединение спектринового цитоскелета с плазмолеммой обеспечивает внутриклеточный белок анкирин. Анкирин связывает спектрин с трансмембранным белком плазмолеммы (полоса 3). Гликофорин - трансмембранный белок(30 КД), который пронизывает плазмолемму в виде одиночной спирали, и его большая часть выступает на наружной поверхности эритроцита, где к нему присоединены 15 отдельных цепей олигосахаридов, которые в сумме составляют 60 % массы гликофорина и несут отрицательные заряды.

Гликофориныотносятся к классу мембранных гликопротеинов, которые выполняют рецепторные функции. Гликофорины обнаружены только в эритроцитах. Полоса 3представляет собой трансмембранный гликопротеид (100 КД), полипептидная цепь которого много раз пересекает бислой липидов. Этот гликопротеид участвует в обмене О₂ и СО₂, которые связывают гемоглобин - основной белок цитоплазмы эритроцита. Эритроциты в легких отдают СО₂ путем замены анионов НСО₃ на Сl. Белок полосы 3 обеспечивает этим анионам трансмембранный проход через гидрофильные «поры», окруженные гидрофобными липидными зонами. Таким образом, формируются водные ионные каналы.

Эритроцит имеет отрицательный заряд поверхности. Он появляется на плазмолемме только зрелых эритроцитов, что служит своеобразным пропуском для выхода из костного мозга в кровоток. Наличие отрицательного заряда имеет важное функциональное значение для эритроцита. Старые эритроциты его утрачивают, что, возможно, служит одним из сигналов выбраковки таких эритроцитов. Эритроциты движутся в сосудах, образуя стройные кольца, плоскость которых перпендикулярна оси сосуда. Чем ближе к стенке, тем меньше скорость движения. Разница в скорости вращает эритроцит. При вращении заряженного эритроцита возникает круговой ток, образующий магнитное поле. Каждый эритроцит становится маленьким магнитом. Обращены они друг к другу одноименными зарядами, что приводит к отталкиванию соседа и устойчивости кольца. При разветвлении сосуда кольцо рассыпается и потом собирается вновь. Способность эритроцитов к намагничиванию А.Л.Чижевский объяснял чувствительностью системы крови к колебаниям магнитного поля Земли. В вытекающей из сосудов свежей крови можно видеть стопки склеенных эритроцитов - «монетные столбики», как проявление нарушения сил отталкивания в остатках колец.

Цитоплазма эритроцита состоит из воды (60 %) и сухого остатка (40 %), содержащего около 95 % гемоглобина и 5 % других веществ. Наличие гемоглобина обусловливает желтую окраску отдельных эритроцитов свежей крови, а совокупность эритроцитов - красный цвет крови.

Гемоглобин (Нв) - основная составная часть эритроцита. На его долю приходится 90% сухого веса клетки. Появление Нв и помещение его внутрь специализированной клетки является важным эволюционным преобразованием. Так как растворимость О₂ невелика, необходимость транспортировки его больших количеств требовало увеличения объема крови, что привело бы к значительному возрастанию размеров животных. Поэтому появляются другие механизмы его транспорта.

Многие высокоорганизованные животные (а позвоночные почти все без исключения) имеют кровь способную обратимо связывать большое количество кислорода. Вещества, которые служат переносчиками кислорода в крови - это белки, содержащие металл (обычно железо или медь). Они, как правило, окрашены и поэтому их называют дыхательными пигментами. Например, гемоцианин содержащий медь, встречается у моллюсков, членистоногих. Наиболее распространенным железосодержащим дыхательным пигментом является гемоглобин. Дыхательные пигменты могут быть растворены в плазме (гемоцианин у моллюсков и т.д.), у позвоночных они заключены в клетки (эритроциты). Когда пигменты заключены в клетки, их молекулярные веса относительно невелики (20000-120000), если они растворены в плазме - молекулярные веса намного больше - от 400000 до нескольких млн.

Плазма крови содержит около 7% белков, эритроциты содержат 35% гемоглобина. Если бы он был растворен в плазме, то концентрация белков в ней достигла бы 20%. Это был бы очень вязкий, сиропообразный раствор затрудняющий гемодинамику.

Концентрация гемоглобина в крови высших позвоночных относительно постоянна (около 15г. гемоглобина на 100 мл. крови) и не зависит от размеров животного. Это значение оптимально для нагрузки на сердце. Более высокая концентрация гемоглобина связана с исключительными потребностями. Например, у ныряющих животных необходимость увеличении запасов кислорода в крови заставляет нарушать ограничения на рост концентрации гемоглобина. Возрастание Нв в плазме вело бы и к возрастанию онкотического давлении, следовательно, увеличению ОЦК.

Дата добавления: 2015-05-19 | Просмотры: 1852 | Нарушение авторских прав