АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Резюме к лекциям 7,8

1. В настоящее время многие отрасли пищевой промышленности – хлебопечение, виноделие, пивоварение, производство спирта, чая, сыроделие – основаны на использовании различных ферментативных процессов.

Наибольшее внимание технологов привлекают ферменты двух классов – гидролазы и оксидоредуктазы. Гидролитические ферменты – важнейший класс ферментов, используемых при переработке пищевого сырья.

Наибольшее применение в пищевой технологии нашли гидролазы подклассов эстераз, гликозидаз, пептидгидролаз. Рассмотрены свойства липаз, пектинэстераз, их значение при переработке растительной продукции. Описаны процессы гидролиза пектиновых веществ под действием полигалактуроназ; целлюлозы – под действием комплекса целюллолитических ферментов, обладающего синегизмом действия.

Охарактеризована группа ферментов, гидролизующих крахмал: α-амилазы, β-амилазы, глюкоамилазы, α-глюкозидазы, изоамилазы, пуллулоназы – их строение, специфичность и механизм действия, продукты гидролиза, отношение к рН и температуре, особенности амилаз разных продуцентов.

Рассмотрены ферменты инвертаза и β-галактозидаза, гидролизующие сахарозу и лактозу, целесообразность их использования в пищевой промышленности. Дана классификация пептидгидролаз, характеристика эндопептидаз животного, растительного и микробного происхождения (сериновых, тиоловых, карбоксильных, металлсодержащих) и карбоксипептидаз. рассмотрены растительные ингибиторы сериновых и цистеиновых протеиназ. Охарактеризованы протеазы семян растений, значение эндогенных протеиназ и их ингибиторов в процессе тестоведения.

2. При переработке растительного сырья наряду с гидролитическими используются реакции, катализируемые другими ферментами, в первую очередь – окислительно-восстановительными.

Среди оксидоредуктаз в пищевой технологии наибольшее значение имеет каталаза, глюкозооксидаза, пероксидаза, дифенолоксидаза (полифенолоксидаза), липоксигеназа. Описаны свойства каталазы, глюкозооксидазы, их использование в пищевой промышленности.

Рассмотрен процесс окислительного потемнения перерабатываемых плодов и овощей под действием растительной дифенолоксидазы и способы борьбы с этим явлением.

Охарактеризована липоксигеназа семян бобовых культур и зерна злаков; положительная роль липоксигеназы в процессе созревания пшеничной муки и отрицательная – в прогоркании жиров.

3. В пищевой промышленности широкое применение находят ферменты микробного и растительного происхождения и в меньшей степени препараты животного происхождения.

Богатейшим источником ферментов является солод. Ферментативный комплекс солода включает α- и β-амилазы, α-глюкозидазу, пуллуланазу, липазу, инвертазу, целлюлазы, протеазы, каталазу, пероксидазу и многие другие. Наибольшее применение находит ячменный солод в пивоварении, ржаной – в хлебопечении.

Широкое применение находят тиоловые протеазы растений – папаин, бромелаин, фицеин.

Ферментная промышленность выпускает большой ассортимент препаратов микробного происхождения, продуцентами которых являются представители различных таксононических групп. Большую частьгидролаз производят на основе культивирования бацилл, микроскопических грибов p.p. Aspergillis, Trichoderma, а также актиномицетов p.p. Actinomyces, Streptomyces. Чаще всего используют мезофильные штаммы аэробных микроорганизмов.

Все выпускаемые ферментные препараты имеют различную степень концентрирования и очистки: Гх, Пх, Г3х, Г10х, П10х, Г20х, П20х. Очищенные препараты применяют при производстве пищевых продуктов и лекарственных средств. Наряду с растворимыми выпускают иммобилизованные ферменты, которые получают путем связывания с носителями растворимых ферментов или клеток микроорганизмов, обладающих ферментативной активностью.

4. Рассмотрено применение ферментов в спиртовой промышленности и пивоварении, производстве крахмалопродуктов и глюкозо-фрутозных сиропов, в хлебопечении, производстве плодово-ягодных соков, безалкогольных напитков, вин, в кондитерском производстве.

Используемая литература

1. Кислухина О.В. ферменты в производстве пищи и кормов. – М: ДеЛи принт, 2002. – 336 с.

2. Егорова Т.А., Клунова С.М., Живухина Е.А. Основы биотехнологии. – М.: Издательский центр «Академия», 2006. – 208 с.

3. Прист Ф. Внеклеточные ферменты микроорганизмов. – М.: Мир, 1987. – 117 с.

4. Нечаев А.П., Траубенберг С.Е. и др. Пищевая химия. Под ред. А.П. Нечаева. – СПб.: ГИОРД,2007. – 640 с.

Тестовое задание к модульной единице 6 (лекциям 7,8)

Тест 1

Назовите ферменты, наиболее широко используемые в пищевой промышленности.

1. Глюкоамилаза и глюкозоизомераза;

2. α-амилаза и β-амилаза;

3. глюкозооксидаза и глюкозоизомераза;

4. инвертаза и лактаза.

Тест 2

Представители каких классов ферментов имеют наибольшее значение для пищевой промышленности?

1. Оксидоредуктазы и изомеразы;

2. гидролазы и лигазы;

3. лиазы и трансферазы;

4. гидролазы и оксидоредуктазы.

Тест 3

Гидролазы каких подклассов нашли наибольшее применение?

1. эстеразы, амилазы, протеазы;

2. гликозидазы, липазы, пептидгидролазы;

3. эстеразы, гликозидазы, пептидгидролазы;

4. целлюлазы,карбогидразы, протеазы.

Тест 4

Назовите наиболее важные ферменты, относящиеся к подклассу 3.2 (гликозидазы).

1. протеазы, липаза, инвертаза, лактаза;

2. липоксигеназа, целлюлаза, амилазы, пептидгидролазы;

3. амилазы, полигалактуроназы, целлюлазы, инвертаза;

4. лактаза, пепсин, целлюлазы, амилазы.

Тест 5

Назовите ферменты, участвующие в гидролизе крахмала.

1. α-амилаза, β-амилаза, глюкоамилаза, α-глюкозидаза, изоамилаза, пуллуланаза;

2. амилазы (α-, β-, глюко-), трипсин, инвертаза, липаза;

3. α-глюкозидаза, пуллуланаза, α-амилаза, β-амилаза, эстеразы, пепсин;

4. изоамилаза, α- и β-амилазы, пуллулоназа, мальтаза, лактаза.

Тест 6

Каковы конечные продукты действия β-амилазы на крахмал?

1. 55% глюкозы и 45% мальтозы;

2. 58% сахарозы и 42% глюкозы;

3. 52% глюкозы и 48% предельных декстринов;

4. 55% мальтозы и 45% предельных декстринов.

Тест 7

Какие гликозидные связи в крахмале гидролизует глюкоамилаза; какие из них с наибольшей скоростью?

1. α-1,4; α-1,6 и α-1,1-связи; с наибольшей скоростью α-1,6-связи;

2. α-1,4; α-1,6 и α-1,3-связи; с наибольшей скоростью α-1,4-связи;

3. α-1,1; α-1,4 и α-1,3-связи; с наибольшей скоростью α-1,3-связи;

4. α-1,4; α-1,6 и α-1,3-связи; с наибольшей скоростью α-1,6-связи;

Тест 8

Назовите конечный продукт действия глюкоамилазы на крахмал.

1. глюкоза;

2. мальтоза;

3. сахароза;

4. целлюлоза.

Тест 9

В чем заключается отличие действия α-глюкозидазы и глюкоамилазы на крахмал?

1. α-глюкозидаза имеет высокую глюказилтрансферазную активнотсть в отличие от глюкоамилазы; α-глюкозидаза действует только на мальтозу, а глюкоамилаза – на крахмал;

2. α-глюкозидаза отщепляет глюкозу в α-форме, а глюкоамилаза – в β-форме; в отличие от глюкоамилазы α-глюкозидаза предпочтительно гидролизует низкомолекулярные субстраты;

3. глюкоамилаза действует на α-1,4-гликозидные связи, а α-глюкозидаза – на α-1,6; α-глюкозидаза не гидролизует высокомолекулярные субстраты;

4. глюкоамилаза действует на α-1,6-гликозидные связи, а α-глюкозидаза – на α-1,4; α-глюкозидаза гидролизует только мальтозу, а глюкоамилаза – крахмал.

Дата добавления: 2015-08-06 | Просмотры: 872 | Нарушение авторских прав