АкушерствоАнатомияАнестезиологияВакцинопрофилактикаВалеологияВетеринарияГигиенаЗаболеванияИммунологияКардиологияНеврологияНефрологияОнкологияОториноларингологияОфтальмологияПаразитологияПедиатрияПервая помощьПсихиатрияПульмонологияРеанимацияРевматологияСтоматологияТерапияТоксикологияТравматологияУрологияФармакологияФармацевтикаФизиотерапияФтизиатрияХирургияЭндокринологияЭпидемиология

Утверждено на заседании кафедры

Прочитайте:
  1. Гестозы 1 половины беременности: виды, принципы лечения. Работы кафедры в этом направлении
  2. Заведующий кафедры д.м.н., Г.В.Чайка
  3. заседания сотрудников кафедры
  4. ИЗ РЕЧИ Л. ШТУРА НА ЗАСЕДАНИИ ЧЕШСКО-СЛОВАЦКОЙ СЕКЦИИ
  5. История кафедры и её роль в развитии хирургии региона и страны в целом.
  6. Классификация заболеваний СОПР у детей кафедры детской терапевтической стоматологии НМУ им. А.А.Богомольца (2006)
  7. На заседании ЦМК специальных дисциплин Зам. директора по учебной работе
  8. На заседании ЦМК специальных дисциплин Зам. директора по учебной работе
  9. НА ЗАСЕДАНИИ ЧЕШСКО-СЛОВАЦКОЙ СЕКЦИИ
  10. Обсуждена на заседании кафедры

Министерство здравоохранения Республики Беларусь

Гомельский государственный медицинский институт

Кафедра лабораторной диагностики и иммунологии

Утверждено на заседании кафедры

(протокол №3 от 9 октября 1998 г)

Занятие № 5. Лабораторная оценка белкового обмена.

Энзимодиагностика.

Лабораторная диагностика эндокринных нарушений

Учебное пособие для студентов 6 курса

лечебно-профилактического факультета

Авторы: И.В. Тарасюк, к.м.н., заведующий кафедрой Н.Л. Сергейчик, ассистент Т.Н. Давыдулина, зав лабораторией ГОСКБ

г. Гомель

1998 г


Оглавление

Физиологическая роль белков  
Межуточный обмен  
Белки плазмы крови  
Белки острой фазы  
Энзимодиагностика  
Аналитические основы энзимологических исследований  
Клинико-диагностическое значение исследования отдельных ферментов: · АСАТ, АЛАТ · ЛДГ · креатинфосфокиназа · фосфатазы · а-амилаза · липаза · ГГТП  
Лабораторная диагностика инфаркта миокарда  
Лабораторная диагностика эндокринных нарушений: · заболеваний щитовидной железы · бесплодия  
Литература  

Белки - это органические высокомолекулярные азотосодержащие вещества, которые встречаются всюду, где имеет место проявление жизни. В организме человека и животных постоянно и интенсивно происходят взаимопревращения белков плазмы крови и белков тканей. В настоящее время известно более 100 различных белков плазмы крови.

В чем же состоит физиологическая роль белков?

Поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови и сохранения тем самым объема циркулирующей крови. Являясь гидрофильными коллоидами, они связывают воду и удерживают ее в сосудистом русле. В этом особенно велика роль альбумина. Альбумин - это мелкодисперсный белок, препятствующий выходу плазмы крови из сосудов в окружающую ткань. Онкотическое давление белков крови значительно больше, чем осмотическое давление, создаваемое электролитами. Гидростатическое давление крови зависит от работы сердца, эластичности сосудистой стенки и статического положения тела.

На уровне артериальных капилляров гидростатическое давление превышает онкотическое, в результате чего жидкость с растворенными веществами из крови переходит в ткань. В венозном русле капилляров онкотическое давление преобладает над гидростатическим. Это определяет резорбцию Н2О, а также различных метаболитов из тканей в венозную кровь. Снижение уровня общего белка менее 50 г/л, альбумина менее 30 г/л сопровождается выраженными отеками.

Пластическая функция заключается в том, что белки идут на построение клеток (синтез многих органических веществ, гормонов и др. веществ). Гиалоплазма клеток - это коллоидный раствор белков. Белки плазмы крови являются также своеобразным белковым резервом организма. При голодании, кровопотере они могут распадаться до аминокислот, которые используются для синтеза белков жизненно важных органов.

Транспортная функция. Белки, соединяясь с нерастворимыми в Н2О веществами - липидами, билирубином стероидными гормонами, способствуют транспорту их в крови и участию в обменных процессах. 40% ионов Са, а также Fe, Cu, Mg находятся в связанной с белками форме.

Белки поддерживают постоянство рН крови, являясь одной из важнейших буферных систем. Наличие в структуре белковой молекулы NH2 - группы, СООН - группы обуславливает амфотерные свойства белков.

Белки принимают активное участие в системе гемостаза. Практически все плазменные факторы свертывания крови являются белками. Исключения: ионы Са, тканевый тромбопластин.

Белки участвуют в иммунных процессах - это белки g- глобулины - антитела.

Энергетическая роль белков проявляется в ферментативных процессах.

Белковый обмен, обеспечивающий в первую очередь пластическую сторону жизнедеятельности, можно разделить на 4 этапа:

1. пищеварительный гидролиз и усвоение пищевых белков в ЖКТ;

2. тканевый метаболизм, т.е. ассимиляция (анаболизм) и диссимиляция (катаболизм) белковых структур в различных клетках и тканях;

3. межуточные превращения аминокислот;

4. образование и выделение из организма конечных продуктов белкового обмена.

МЕЖУТОЧНЫЙ ОБМЕН.

В кишечной стенке после всасывания аминокислот происходит частичный синтез полипептидов. Основная масса всосавшихся аминокислот и полипептидов поступает в кровь воротной вены. Адсорбируются они на эритроцитах и поступают в печень, где происходит синтез белков, специфичных для данного организма. Кроме того, в печени происходит синтез белков крови - альбумина, глобулина, фибриногена, и там же откладываются небольшие запасы этих белков. Наиболее интенсивно синтезируются альбумины, т.к. период полураспада их короткий - до 3-х суток. Неиспользованные печенью аминокислоты и полипептиды с током крови разносятся по всем органам и тканям, которые для образования собственных белков, ферментов, гормонов выбирают нужные аминокислоты и полипептиды. После приема пищи с высоким содержанием белков в печени повышается концентрация всех фракций белка с высоким содержанием белков в печени повышается концентрация всех фракций белка, однако этот небольшой резерв белка быстро расходуется, как только снижается поступление белка с пищей.

Важно, чтобы адекватное поступление белка с пищей обеспечивало не резервирование его, а регенерацию печени, что обеспечивает защиту печени от токсических агентов.

Аминокислоты и белки не могут откладываться в запас. Некоторое депонирование белка происходит во время роста, в период беременности и при гипертрофии мышечной ткани у спортсменов.

У взрослого человека пищевой азот не депонируется и количество выделяемого из организма азота равняется количеству потребляемого. Это состояние носит название азотистого равновесия, которое является признаком здоровья и полноценного питания человека.

Непрерывный синтез белка обеспечивает замену отмирающих клеток, синтез антител, белковых гормонов и ферментов, эритро- и лейкопоэз.

Важно, чтобы с током крови приносились незаменимые аминокислоты, так как замещенное могут быть синтезированы на месте или образуются в результате переаминирования. Переаминирование - это ферментативный процесс под влиянием аминотрансфераз, активной частью которых является фосфопиридоксаль (соединение витамина В6 с Н3РО4).

Некоторые из неиспользованных аминокислот претерпевают особые изменение в процессе синтеза белка. Так, из аргинина и глицина в почках образуется гликоциамин, который с кровью переносится в печень, где подвергается метилированию и поступает в кровь уже в виде креатина, 98% которого из печени поступает в мышцы где фосфорилируется за счет АТФ и превращается в макроэргическое соединение креатинфосфат, участвующий в сокращении миоцитов. При распаде креатинфосфата освободившийся креатин подвергается деградации и дает креатинин. Креатинин организма не используется и удаляется через почки вместе с мочой.

Другие лишние, ненужные для клеток организма аминокислоты с током крови поступают в печень, почки, головной мозг, где подвергаются дезаминированию и используются как энергетический материал.

При любом дезаминировании из аминокислоты образуется жирная кислота и аммиак. В малых концентрациях аммиак является физиологическим раздражителем, в больших концентрациях (50-70 мг аммонийной соли на 1 кг массы тела) ядовит и вызывает смерть.

Обезвреживание аммиака

1. Часть идет на образование пуриновых и пиримидиновых оснований, которые частично используются для синтеза нуклеотидов и нуклеиновых кислот, частично окисляются и выводятся в виде мочевой кислоты.

2. Аммиак, образующийся в почках, расходуется на нейтрализацию аминокислот и выводится с мочой в виде аммонийных солей.

3. Основная масса образовавшегося в тканях аммиака нейтрализуется путем амидирования, при котором аммиак включается в дикарбоновые кислоты (аспарагиновая и глутаминовая), давая соответствующие амиды (аспарагин, глутамин), которые с током крови приносятся в печень, где из аммиака, освободившегося из этих амидов, образуется мочевина.

Таким образом, конечным продуктом белкового обмена является мочевина, креатинин и аммиак, которые не используются организмом и удаляются, главным образом, через почки с мочой, отчасти через потовые железы с потом.

Белки плазмы крови

К белкам плазмы крови в норме относятся альбумин, глобулины и фибриноген. Это простые протеины, которые различаются между собой по молекулярной массе, физико-химическим свойствам и биологической роли. Суммарное количество белков плазмы составляет такое понятие как «общий белок».

У взрослого здорового человека эта величина составляет 65-85 г/л (нормопротеинемия), причем на долю альбуминов приходится 45-55 г/л, глобулинов 20-30 г/л, фибриногена 2-4 г/л.

Гиперпротеинемия - это повышенное содержание общего белка в сыворотке крови.

1. Абсолютная:

· незначительная - при инфекционном или токсическом раздражении РЭС, в клетках которой синтезируется глобулин, например, хронический полиартрит или другие хронические воспалительные процессы;

· стойкая до 120 г/л - встречается при миеломной болезни, макроглобулинемии Вальденстрема (когда появляются дополнительные очаги образование патологических белков - парапротеинов);

2. Относительная - наблюдается при сгущении крови из-за значительных потерь жидкостей (поносы, рвота, усиленное потоотделение, несахарный диабет, холера, перитонит, тяжелые ожоги).

Гипопротеинемия - это снижение уровня общего белка менее 65 г/л бывает:

1. Относительная - при гидратации (водной нагрузке);

2. Абсолютная:

a) при недостаточном поступлении белка с пищей:

· при голодании, сужении пищевода;

· нарушенной функции ЖКТ.

b) при уменьшении процесса биосинтеза белка:

· хронические паренхиматозные гепатита;

· за счет токсического влияния химических веществ на паренхиму печени;

· при метастазах печени.

c) за счет потери белка:

· при острых и хронических кровотечениях;

· при образовании обширных экссудатов (белки уходят в ткани);

· при ожогах;

· при нарушении почечной фильтрации в результате органического заболевания почек (так, при нефротическом синдроме общий белок снижается до 20-30 г/л).

d) за счет усиленного распада белка:

· злокачественные опухоли;

· тяжелые инфекции;

· сепсис;

· лихорадка;

· тиреотоксикоз.

Парапротеинемии - это появление в крови аномальных патологических белков.

Дефектопротеинемии - когда отсутствует какой-либо белок или целая фракция плазмы крови.

· анальбуминемия;

· афибриногенемия;

· ацерулоплазминемия.

Диспротеинемия - это нарушение соотношения между белковыми фракциями.

Основным методом определения общего белка в сыворотке крови является биуретовый метод, в основе которого лежит реакция между солями меди и пептидными связями белков, в результате которой щелочной среде образуются комплексы ионов меди с белками фиолетового цвета.


Дата добавления: 2015-08-26 | Просмотры: 527 | Нарушение авторских прав



1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 |



При использовании материала ссылка на сайт medlec.org обязательна! (0.006 сек.)